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ABE384

Sigma-Aldrich

Anticorpo anti-RBPJ

serum, from rabbit

Sinonimo/i:

Recombining binding protein suppressor of hairless, CBF-1, J kappa-recombination signal-binding protein, RBP-J kappa, RBP-J, RBP-JK, Renal carcinoma antigen NY-REN-30, RBPJ

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About This Item

Codice UNSPSC:
12352203
eCl@ss:
32160702
NACRES:
NA.41

Origine biologica

rabbit

Livello qualitativo

Forma dell’anticorpo

serum

Tipo di anticorpo

primary antibodies

Clone

polyclonal

Reattività contro le specie

mouse, human

Reattività contro le specie (prevista in base all’omologia)

primate (based on 100% sequence homology)

tecniche

ChIP: suitable (ChIP-seq)
western blot: suitable

N° accesso NCBI

N° accesso UniProt

Condizioni di spedizione

dry ice

modifica post-traduzionali bersaglio

unmodified

Informazioni sul gene

human ... RBPJ(3516)

Categorie correlate

Descrizione generale

La proteina RBP-J (Recombining binding protein suppressor of hairless) (UniProt: Q06330; denominata anche CBF-1, Immunoglobulin kappa J region recombination signal binding protein 1, J kappa-recombination signal-binding protein, RBP-J, RBP-JK, RBP-J kappa, renal carcinoma antigen NY-REN-30) nell′uomo è codificata dal gene RBPJ (noto anche come AOS3, CBF1, IGKJRB, IGKJRB1, KBF2, RBPJK, RBPSUH, SUH) (Gene ID: 3516). RBP-J è un regolatore della trascrizione dotato di un ruolo cruciale nella trasduzione del segnale di Notch. Quando non è associato alle proteine Notch, agisce da repressore della trascrizione. In assenza del dominio intracellulare di Notch (NICD), si associa a numerosi co-repressori della trascrizione. Quando attivato, e dopo scissione da parte della gamma-secretasi, NCID trasloca nel nucleo dove forma un complesso di attivazione della trascrizione insieme a RBPJ, a livello del quale vengono reclutati altri co-attivatori e componenti del complesso, con conseguente regolazione dell'espressione dei geni bersaglio. Il sequenziamento con ChIP-seq dell′intero genoma umano e murino della linea cellulare della leucemia linfoblastica T (TLL) ha permesso di identificare la presenza di siti di legame alla cromatina occupati da RBPJ e Notch1, sia sovrapposti che non. Nel topo, i siti di legame esclusivamente per RBP-J risultano essere molto ricchi di siti imputati a REST (un repressore della trascrizione legante il DNA), mentre nell′uomo i siti di legame esclusivamente per RBP-J sono privi di siti per REST ma più ricchi di siti imputati a CREB. Nei tumori dei linfociti B associati al virus di Epstein-Barr (EBV) si osserva un′alterata regolazione dell′espressione genica RBP-J-dipendente e la maggioranza dei tumori TLL presenta mutazioni somatiche di Notch1 di tipo guadagno di funzione.

Specificità

Questo anticorpo policlonale di coniglio riconosce la proteina RBP-J in cellule umane e murine. Riconosce un epitopo situato entro i primi 48 aminoacidi della regione N-terminale.

Immunogeno

Epitopo: N-terminale
Frammento ricombinante marcato con tag GST corrispondente ai primi 48 amminoacidi della proteina RBP-J (Recombining binding protein suppressor of hairless) umana.

Applicazioni

Categoria di ricerca
Epigenetica & funzione nucleare
Immunoprecipitazione della cromatina: un lotto rappresentativo ha permesso di rilevare RBP-J nella linea cellulare CUTLL1 umana di leucemia linfoblastica acuta a cellule T (T-ALL) (Wang, H., et. al. (2011). Proc Natl Acad Sci USA. 108(36):14908-13).

Western blotting: con un lotto rappresentativo diluito 1:2.000 è stata rivelata la proteina RBP-J in linfoblasti GM12878 (gentile concessione del Dr. Zhao Bo).

Analisi di ChIP-seq: un lotto rappresentativo ha permesso di rivelare RBP-J in un′analisi di ChIP-seq (Wang, H., et. al. (2011). Proc Natl Acad Sci USA. 108(36):14908-13).

Western blotting: un lotto rappresentativo ha permesso di rilevare RBP-J nelle linee cellulari di leucemia linfoblastica acuta a cellule T (T-ALL) sia di origine umana (KOPT-K1, HPB-ALL e CUTLL1) che murina (T6E e G4A2) (Wang, H., et. al. (2011). Proc Natl Acad Sci USA. 108(36):14908-13).
Analisi di ChIP-seq: un lotto rappresentativo ha permesso di rivelare la proteina RBP-J in cellule GM12878 (gentile concessione del Dr. Zhao Bo).
L′anticorpo anti-RBPJ, N° Cat. ABE384, è un anticorpo policlonale purificato di coniglio altamente specifico che riconosce la proteina RBP-J (Recombining binding protein suppressor of hairless) ed è stata testato in analisi di ChIP-seq, ChIP e Western blotting.
Sottocategoria di ricerca
Recettori nucleari

Qualità

Valutata mediante Western blotting su lisato di cellule HEK293.

Western blotting: una diluizione 1:5.000 di questo anticorpo ha rilevato RBP-J in 10 µg di lisato di cellule HEK293.

Descrizione del bersaglio

Visualizzato a circa 65 kDa; calcolato a 55,64 kDa. In alcuni lisati possono essere osservate bande non caratterizzate.

Stato fisico

Non purificato
Siero policlonale di coniglio con azoturo di sodio 0,05%.

Stoccaggio e stabilità

Stabile per 1 anno dalla data di ricevimento a -20°C.
Indicazioni per l'uso: una volta ricevuto il prodotto e prima di rimuovere il tappo, centrifugare la microprovetta e miscelare delicatamente la soluzione. Suddividere in aliquote in provette per microcentrifuga e conservare a -20°C. Evitare ripetuti cicli di congelamento e scongelamento che potrebbero danneggiare le IgG e compromettere le prestazioni del prodotto.

Altre note

Concentrazione: fare riferimento alla scheda tecnica specifica del lotto.

Esclusione di responsabilità

Salvo diversa indicazione nel nostro catalogo o in altra documentazione fornita dall′azienda insieme al prodotto, i nostri prodotti sono destinati esclusivamente a scopi di ricerca e non devono essere utilizzati per altre finalità, inclusi a titolo esemplificativo ma non esaustivo, fini commerciali non autorizzati, applicazioni diagnostiche in vitro, usi terapeutici ex vivo o in vivo o qualsiasi altro tipo di assunzione o applicazione rivolta agli esseri umani o agli animali.

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Codice della classe di stoccaggio

10 - Combustible liquids

Classe di pericolosità dell'acqua (WGK)

WGK 1


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Genome-wide analysis reveals conserved and divergent features of Notch1/RBPJ binding in human and murine T-lymphoblastic leukemia cells.
Wang, H; Zou, J; Zhao, B; Johannsen, E; Ashworth, T; Wong, H; Pear, WS; Schug et al.
Proceedings of the National Academy of Sciences of the USA null
Kuang-Yui Chen et al.
Communications biology, 3(1), 363-363 (2020-07-11)
Histone H3.3 mutations are a hallmark of pediatric gliomas, but their core oncogenic mechanisms are not well-defined. To identify major effectors, we used CRISPR-Cas9 to introduce H3.3K27M and G34R mutations into previously H3.3-wildtype brain cells, while in parallel reverting the

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