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Merck
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WH0096764M1

Sigma-Aldrich

Monoclonal Anti-NCOA6IP antibody produced in mouse

clone 3F1, purified immunoglobulin, buffered aqueous solution

Synonyme(s) :

Anti-FLJ22995, Anti-PIMT, Anti-PIPMT, Anti-nuclear receptor coactivator 6 interacting protein

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About This Item

Code UNSPSC :
12352203
Nomenclature NACRES :
NA.41

Source biologique

mouse

Niveau de qualité

100

Conjugué

unconjugated

Forme d'anticorps

purified immunoglobulin

Type de produit anticorps

primary antibodies

Clone

3F1, monoclonal

Forme

buffered aqueous solution

Espèces réactives

human

Technique(s)

indirect ELISA: suitable

Isotype

IgG1κ

Numéro d'accès GenBank

BC011999

Numéro d'accès UniProt

Q96RS0

Conditions d'expédition

dry ice

Température de stockage

−20°C

Modification post-traductionnelle de la cible

unmodified

Informations sur le gène

human ... TGS1(96764)

Catégories apparentées

Description générale

The gene TGS1 (trimethylguanosine synthase 1) is mapped to human chromosome 8q11. The encoded protein has a methyltransferase domain, a K-homology domain for RNA binding, and a motif for SmB and SmD1 (small nuclear ribonucleoproteins) binding. The protein has a long form which localize in the cytoplasm and a short form which is present in the nucleus. It interacts with PRIP (proliferator-activated receptor-interacting protein).

Immunogène

NCOA6IP (AAH11999, 1 a.a. ~ 141 a.a) full-length recombinant protein with GST tag. MW of the GST tag alone is 26 KDa.

Sequence
MRVIAIDIDPVKIALARNNAEVYGIADKIEFICGDFLLLASFLKADVVFLSPPWGGPDYATAETFDIRTMMSPDGFEIFRLSKKITNNIVYFLPRNADIDQVASLAGPGGQVEIEQNFLNNKLKTITAYFGDLIRRPASET

Actions biochimiques/physiologiques

TGS1 (trimethylguanosine synthase 1) is responsible for the methylation of the m7G (7-methylguanylate) cap of RNA polymerase II transcribed snRNAs (small nuclear RNAs) and snoRNAs (small nucleolar RNAs), leading to the formation of 2,2,7-trimethylguanosine cap. In mice, absence of TGS1 activity causes embryonic lethality. It is also involved in gene regulation by interacting with proteins of cytoskeletal network and nuclear factors.

Forme physique

Solution in phosphate buffered saline, pH 7.4

Informations légales

GenBank is a registered trademark of United States Department of Health and Human Services

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Code de la classe de stockage

10 - Combustible liquids

Classe de danger pour l'eau (WGK)

nwg

Point d'éclair (°F)

Not applicable

Point d'éclair (°C)

Not applicable

Équipement de protection individuelle

Eyeshields, Gloves, multi-purpose combination respirator cartridge (US)

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Tae Suk Ro-Choi et al.
Journal of nucleic acids, 2012, 369058-369058 (2012-02-22)
In the study of cellular RNA chemistry, a major thrust of research focused upon sequence determinations for decades. Structures of snRNAs (4.5S RNA I (Alu), U1, U2, U3, U4, U5, and U6) were determined at Baylor College of Medicine, Houston
Kum-Loong Boon et al.
Scientific reports, 5, 11282-11282 (2015-06-16)
Trimethylguanosine Synthase catalyses transfer of two methyl groups to the m(7)G cap of RNA polymerase II transcribed snRNAs, snoRNAs, and telomerase RNA TLC1 to form a 2,2,7-trimethylguanosine cap. While in vitro studies indicate that Tgs1 functions as a monomer and
Izzet Enünlü et al.
Biochemical and biophysical research communications, 309(1), 44-51 (2003-08-29)
A protein family including the recently identified PIMT/Tgs1 (PRIP-interacting protein with methyltransferase domain/trimethylguanosine synthase) was identified by searching databases for homologues of a newly identified Drosophila protein with RNA-binding activity and methyltransferase domain. Antibodies raised against a short peptide of

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