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UPS1

Sigma-Aldrich

Set d′étalon de protéomique universel

Protein Mass Spectrometry Calibration Standard

Synonyme(s) :

Standard Set

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About This Item

Numéro CE :
Code UNSPSC :
12161503
Nomenclature NACRES :
NA.24

Forme

ready-to-use solution

Niveau de qualité

Qualité

Protein Mass Spectrometry Calibration Standard

Technique(s)

mass spectrometry (MS): suitable

Température de stockage

−20°C

Description générale

Le set d′étalon de protéomique universel (UPS) a été développé en collaboration avec le Proteomics Standards Research Group (sPRG) de l′Association of Biomolecular Resource Facilities (ABRF). Ce mélange de protéines a fait l′objet d′évaluations poussées et de comptes-rendus détaillés sous la direction du sPRG de l′ABRF lors d′une étude complète menée en 2005/2006. Les résultats de l′étude ont été présentés aux conférences de l′ABRF et de l′US HUPO en 2006.

Application

Le set d′étalon de protéomique universel (Universal Proteomics Standard, UPS) sert à normaliser et/ou évaluer les conditions d′analyse spectrométrique (LC-MS/MS, MALDI-TOF-MS, etc.) et électrophorétique avant l′analyse d′échantillons de protéines complexes. Il peut servir à :
  • Encadrer des ensembles de données expérimentaux critiques pour confirmer la robustesse des méthodes d'analyse
  • Comparer des données de spectrométrie de masse ou d′autres données protéomiques générées dans différents laboratoires avec diverses stratégies et instruments analytiques
  • Identifier les limites d′algorithmes de recherche et de systèmes d′analyse en protéomique
  • Servir de référence externe pour faciliter l′évaluation de données tirées d′échantillons mal définis

Caractéristiques et avantages

Découvrez par vous-mêmes les avantages de ce produit !
  • Testez la force de votre stratégie analytique
  • Résolvez les problèmes liés à votre protocole analytique et optimisez-le
  • Confirmez la conformité de votre système avant d′analyser des échantillons critiques
  • Normalisez les résultats analytiques obtenus à des dates différentes ou dans des laboratoires différents

Composants de kit également disponibles séparément

Réf. du produit
Description
FDS

  • T6567Trypsin from porcine pancreas, Proteomics Grade, BioReagent, Dimethylated 20 μgFDS

Produit(s) apparenté(s)

Pictogrammes

Health hazardCorrosionExclamation mark

Mention d'avertissement

Danger

Classification des risques

Acute Tox. 4 Oral - Eye Dam. 1 - Repr. 1B - Resp. Sens. 1 - Skin Irrit. 2 - STOT SE 3

Organes cibles

Respiratory system

Code de la classe de stockage

6.1C - Combustible acute toxic Cat.3 / toxic compounds or compounds which causing chronic effects

Classe de danger pour l'eau (WGK)

WGK 3


Certificats d'analyse (COA)

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David L Tabb et al.
Journal of proteome research, 9(2), 761-776 (2009-11-20)
The complexity of proteomic instrumentation for LC-MS/MS introduces many possible sources of variability. Data-dependent sampling of peptides constitutes a stochastic element at the heart of discovery proteomics. Although this variation impacts the identification of peptides, proteomic identifications are far from
Stephane Houel et al.
Journal of proteome research, 9(8), 4152-4160 (2010-06-29)
A complicating factor for protein identification within complex mixtures by LC/MS/MS is the problem of "chimera" spectra, where two or more precursor ions with similar mass and retention time are co-sequenced by MS/MS. Chimera spectra show reduced scores due to
Matthew The et al.
Nature communications, 11(1), 3234-3234 (2020-06-28)
In shotgun proteomics, the analysis of label-free quantification experiments is typically limited by the identification rate and the noise level in the quantitative data. This generally causes a low sensitivity in differential expression analysis. Here, we propose a quantification-first approach
Christian J Koehler et al.
Journal of biological inorganic chemistry : JBIC : a publication of the Society of Biological Inorganic Chemistry, 25(1), 61-66 (2019-11-02)
Proteolytic digestion prior to LC-MS analysis is a key step for the identification of proteins. Digestion of proteins is typically performed with trypsin, but certain proteins or important protein sequence regions might be missed using this endoproteinase. Only few alternative
Amanda G Paulovich et al.
Molecular & cellular proteomics : MCP, 9(2), 242-254 (2009-10-28)
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