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SPC50120

Sigma-Aldrich

SP Sephadex® C-50 sodium form

Synonyme(s) :

Sulfopropyl Sephadex®

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About This Item

Numéro CAS:
61374-06-9
Numéro MDL:
MFCD00132782
Code UNSPSC :
47101511
Nomenclature NACRES :
NA.56

Taille des billes

40-125 μm (dry)

Niveau de qualité

200

Dimension de pores

200,000 exclusion limit (av. mol. wt.)

pH de fonctionnement

2-10

Capacité

2.0-2.8 meq/g ion exchange capacity
 2.0-2.8 meq/g

Compatibilité

mode of use strong cation exchange chromatography

Application

SP Sephadex® is used in protein chromatography, ion exchange chromatography and cation exchange media. SP Sephadex® has been used to study human tumors as well as to discuss the biochemical basis for the use of mebendazole in the treatment of echinococcosis.

Informations légales

Sephadex is a registered trademark of Cytiva

Code de la classe de stockage

11 - Combustible Solids

Classe de danger pour l'eau (WGK)

WGK 3

Point d'éclair (°F)

Not applicable

Point d'éclair (°C)

Not applicable

Équipement de protection individuelle

Eyeshields, Gloves, type N95 (US)

Certificats d'analyse (COA)

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Heparin and heparan sulfate have been shown to block nerve-induced acetylcholine-receptor (AChR) aggregation at developing neuromuscular junctions. We found that heparin, heparan sulfate, and a wide variety of other polyanions also inhibited agrin-induced AChR aggregation. The more highly charged the
A convenient large scale preparation of the EE isozyme of horse liver alcohol dehydrogenase.
D C Anderson et al.
Analytical biochemistry, 99(2), 392-398 (1979-11-01)
Isolation and partial characterization of a porcine thyroglobulin-binding <I>Phaseolus vulgaris</I> L. lectin.
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Haemolytic factor from the crop of <I>Rhodnius prolixus</I>: Evidence and partial characterization.
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Journal of Insect Physiology, 29(11), 833-837 (1983)
S Cheley et al.
Protein engineering, 10(12), 1433-1443 (1998-05-23)
Staphylococcal alpha-hemolysin is a water soluble, monomeric, bacterial exotoxin, which forms heptameric pores in membranes. The rate determining step in assembly is the conversion of a heptameric prepore to the fully assembled pore in which the central glycine-rich domain of
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