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SML1071

Sigma-Aldrich

ML240

≥98% (HPLC)

Synonyme(s) :

2-(2-Amino-1H-benzimidazol-1-yl)-8-methoxy-N-(phenylmethyl)-4-quinazolinamine, CID-49830258

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About This Item

Formule empirique (notation de Hill):
C23H20N6O
Numéro CAS:
1346527-98-7
Poids moléculaire :
396.44
Numéro MDL:
MFCD28137687
Code UNSPSC :
12352200
ID de substance PubChem :
329825650
Nomenclature NACRES :
NA.77

Pureté

≥98% (HPLC)

Forme

powder

Couleur

, white to yellow to light brown

Solubilité

DMSO: 5 mg/mL, clear (warmed)

Température de stockage

2-8°C

Chaîne SMILES 

NC1=NC2=C(C=CC=C2)N1C3=NC4=C(OC)C=CC=C4C(NCC5=CC=CC=C5)=N3

InChI

1S/C23H20N6O/c1-30-19-13-7-10-16-20(19)27-23(28-21(16)25-14-15-8-3-2-4-9-15)29-18-12-6-5-11-17(18)26-22(29)24/h2-13H,14H2,1H3,(H2,24,26)(H,25,27,28)

Clé InChI

NHAMBLRUUJAFOY-UHFFFAOYSA-N

Application

ML240 has been used as an inhibitor of D2 ATPase activity of valosin-containing protein.

Actions biochimiques/physiologiques

ML240 is a selective, ATP-competetive inhibitor of AAA ATPase p97, also called valosine containing protein (VCP). The IC50 for p97 inhibition is 110 nM. ML240 rapidly induces activity of Caspases 3 and 7, leading to apoptosis. ML240 has potent antiproliferative activity towards NCI-60 cancer cell lines.

Code de la classe de stockage

11 - Combustible Solids

Classe de danger pour l'eau (WGK)

WGK 3

Point d'éclair (°F)

Not applicable

Point d'éclair (°C)

Not applicable

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Specific mutations in the D1?D2 linker region of VCP/p97 enhance ATPase activity and confer resistance to VCP inhibitors.
Bastola P, et al.
Cell Death & Disease, 3, 17065-17065 (2017)
Pratikkumar H Vekaria et al.
Leukemia, 33(7), 1675-1686 (2019-01-22)
p97 is an ATPase that works in concert with histone deacetylase 6 (HDAC6), to facilitate the degradation of misfolded proteins by autophagosomes. p97 has also been implicated in DNA repair and maintaining genomic stability. In this study, we determined the
Richard S Marshall et al.
Cell, 177(3), 766-781 (2019-04-09)
During autophagy, vesicle dynamics and cargo recruitment are driven by numerous adaptors and receptors that become tethered to the phagophore through interactions with lipidated ATG8/LC3 decorating the expanding membrane. Most currently described ATG8-binding proteins exploit a well-defined ATG8-interacting motif (AIM

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