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SAB4501106

Sigma-Aldrich

Anti-ZZZ3 antibody produced in rabbit

affinity isolated antibody

Synonyme(s) :

ZZ-type zinc finger-containing protein 3, ZZZ3

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About This Item

Code UNSPSC :
12352203
Nomenclature NACRES :
NA.41

Source biologique

rabbit

Niveau de qualité

100

Conjugué

unconjugated

Forme d'anticorps

affinity isolated antibody

Type de produit anticorps

primary antibodies

Clone

polyclonal

Forme

buffered aqueous solution

Poids mol.

antigen 102 kDa

Espèces réactives

rat, mouse, human

Concentration

~1 mg/mL

Technique(s)

ELISA: 1:5000
western blot: 1:500-1:1000

Numéro d'accès NCBI

Q8IYH5

Numéro d'accès UniProt

Q8IYH5

Conditions d'expédition

wet ice

Température de stockage

−20°C

Modification post-traductionnelle de la cible

unmodified

Informations sur le gène

human ... ZZZ3(26009)

Catégories apparentées

Description générale

Anti-ZZZ3 Antibody detects endogenous levels of total ZZZ3 protein.

Immunogène

The antiserum was produced against synthesized peptide derived from human ZZZ3.

Immunogen Range: 341-390

Caractéristiques et avantages

Evaluate our antibodies with complete peace of mind. If the antibody does not perform in your application, we will issue a full credit or replacement antibody. Learn more.

Forme physique

Rabbit IgG in phosphate buffered saline (without Mg2+ and Ca2+), pH 7.4, 150mM NaCl, 0.02% sodium azide and 50% glycerol.

Clause de non-responsabilité

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Code de la classe de stockage

10 - Combustible liquids

Classe de danger pour l'eau (WGK)

nwg

Point d'éclair (°F)

Not applicable

Point d'éclair (°C)

Not applicable

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Wenyi Mi et al.
Nature communications, 9(1), 3759-3759 (2018-09-16)
Recognition of histones by epigenetic readers is a fundamental mechanism for the regulation of chromatin and transcription. Most reader modules target specific post-translational modifications on histones. Here, we report the identification of a reader of histone H3, the ZZ-type zinc
Antoine Graindorge et al.
Nature communications, 10(1), 5317-5317 (2019-11-24)
Regulatory RNAs exert their cellular functions through RNA-binding proteins (RBPs). Identifying RNA-protein interactions is therefore key for a molecular understanding of regulatory RNAs. To date, RNA-bound proteins have been identified primarily through RNA purification followed by mass spectrometry. Here, we
Wenyi Mi et al.
Nature communications, 8(1), 1088-1088 (2017-10-24)
Recognition of modified histones by "reader" proteins constitutes a key mechanism regulating diverse chromatin-associated processes important for normal and neoplastic development. We recently identified the YEATS domain as a novel acetyllysine-binding module; however, the functional importance of YEATS domain-containing proteins

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