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H2292

Sigma-Aldrich

Histone H3.1 human

Synonyme(s) :

Histone, Human

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About This Item

Numéro CAS:
Code UNSPSC :
12352202
Nomenclature NACRES :
NA.25

Source biologique

human

Niveau de qualité

Produit recombinant

expressed in E. coli

Forme

liquid

Concentration

1 mg/mL

Technique(s)

MALDI-TOF: suitable

Numéro d'accès UniProt

Conditions d'expédition

wet ice

Température de stockage

−20°C

Informations sur le gène

human ... H3C1(8350)

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Description générale

Histone H3.1 is a histone H3 variant. It differs from H3.2 with residue 96 being a cysteine instead of serine. H3.1 is a replication-dependent histone and is a component of nucleosomes during the S-phase.

Application

Histone H3.1 human has been used in in vitro Schizosaccharomyces pombe Set7 histone methyltransferase assay for matrix-assisted laser desorption ionization-time of flight mass spectrometry (MALDI-TOF) studies.

Actions biochimiques/physiologiques

Histone H3.1 human (H3.1) undergoes a majority of post-translational modification especially acetylation and demethylation in lysine 14 and 9 respectively. During differentiation, the levels of H3.1 transcripts decrease as cell division slows down. The incorporation of H3.1 into chromatin is mediated by a chaperone, chromatin assembly factor (CAF-1). A transversion mutation in the H3.1 may be implicated in glioma.

Forme physique

Supplied as 1 mg/mL in 20 mM NaPO4, pH 7.0, 0.3 M NaCl, 1 mM EDTA, and 1 mM DTT.

Pictogrammes

Exclamation mark

Mention d'avertissement

Warning

Mentions de danger

Classification des risques

Eye Irrit. 2

Code de la classe de stockage

13 - Non Combustible Solids

Classe de danger pour l'eau (WGK)

WGK 3

Point d'éclair (°F)

Not applicable

Point d'éclair (°C)

Not applicable


Certificats d'analyse (COA)

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Sandra B Hake et al.
Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 103(17), 6428-6435 (2006-03-31)
In the history of science, provocative but, at times, controversial ideas have been put forward to explain basic problems that confront and intrigue the scientific community. These hypotheses, although often not correct in every detail, lead to increased discussion that
Yunpeng Shen et al.
Structure (London, England : 1993), 27(4), 631-638 (2019-02-19)
Histone methylation by histone methyltransferases (HMTases) has a key role in transcriptional regulation. Discrepancies between the known HMTases and the histone lysine methylome suggest that HMTases remain to be identified. Here we report the discovery, characterization, and crystal structure of

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