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B2170

Sigma-Aldrich

Bromoperoxidase from Corallina officinalis

lyophilized powder, ≥100 units/mg protein (Lowry)

Synonyme(s) :

BCB, Bromide Peroxidase

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About This Item

Numéro CAS:
69279-19-2
Numéro MDL:
MFCD00130680
Code UNSPSC :
12352204
Nomenclature NACRES :
NA.54

Forme

lyophilized powder

Activité spécifique

≥100 units/mg protein (Lowry)

Composition

Protein, ~10%

Solubilité

water, ethanol: soluble, violet

Activité étrangère

Chloroperoxidase <1%

Température de stockage

−20°C

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Application

Bromoperoxidase from Corallina officinalis may be used for staining brain tissue, nuclei, plant chromosomes, reticulocytes, platelets and reticulated red cells. It may be used for the detection of biochemical molecules and the BCB enzyme assay. The BCB assay is also used industrially in optical data storage.

Actions biochimiques/physiologiques

Bromoperoxidase from Corallina officinalis is a phenoxazine dye. The brilliant cresyl blue (BCB) test determines the activity of glucose-6-phosphate dehydrogenase (G6PDH). The activity of this enzyme is greatest in growing oocytes and declines as oocytes mature. It stains reticulocytes and trichomonads. Bromoperoxidase contains a significant amount of nonheme iron. It is activated by vanadate ions. Maximal activity is achieved with stoichiometric vanadium incorporation .

Définition de l'unité

One unit will catalyze the conversion of 1.0 μmole of monochlorodimedon to monobromochlorodimedon per min at pH 6.4 at 25 °C.

Forme physique

Partially purified, lyophilized powder containing MES buffer salts

Code de la classe de stockage

11 - Combustible Solids

Classe de danger pour l'eau (WGK)

WGK 3

Point d'éclair (°F)

Not applicable

Point d'éclair (°C)

Not applicable

Équipement de protection individuelle

Eyeshields, Gloves, type N95 (US)

Certificats d'analyse (COA)

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H Yu et al.
Biochemical and biophysical research communications, 160(1), 87-92 (1989-04-14)
A nonheme bromoperoxidase has been purified to homogeneity from the red seaweed Corallina officinalis. Like the corresponding enzyme previously reported from C. pilulifera, this bromoperoxidase contains a significant amount of nonheme iron. However, it is vanadate ion and not iron

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