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MAB1965

Sigma-Aldrich

Anticorps anti-intégrine β1 (a.a. 82-87), clone JB1A (aussi appelé J10)

ascites fluid, clone JB1A (J10), Chemicon®

Synonyme(s) :

CD29

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About This Item

Code UNSPSC :
12352203
eCl@ss :
32160702
Nomenclature NACRES :
NA.41

Source biologique

mouse

Niveau de qualité

100
300

Forme d'anticorps

ascites fluid

Type de produit anticorps

primary antibodies

Clone

JB1A (J10), monoclonal

Espèces réactives

human

Fabricant/nom de marque

Chemicon®

Technique(s)

flow cytometry: suitable
immunohistochemistry: suitable
immunoprecipitation (IP): suitable
western blot: suitable

Isotype

IgG1

Numéro d'accès UniProt

Conditions d'expédition

dry ice

Modification post-traductionnelle de la cible

unmodified

Informations sur le gène

human ... ITGB1(3688)

Description générale

La principale fonction de la famille des intégrines consiste à médier les interactions dans le cadre de l'adhésion cellule-cellule et cellule-matrice. Le CD29 est omniprésent, avec une vaste distribution tissulaire, mais n'est pas exprimé sur les érythrocytes, et seulement faiblement sur les granulocytes. Les intégrines jouent un rôle important dans l'adhésion et la migration des cellules, et leur fonction normale est essentielle à l'induction et à la maintenance de la différenciation cellulaire. Il a été proposé que l'absence ou la régulation à la baisse du CD29 constitue l'une des voies générales par lesquelles les cellules de carcinome pourraient acquérir un phénotype plus invasif et plus différencié. De plus, dans les études réalisées en immunohistochimie, on observe relativement fréquemment une absence ou une régulation à la baisse des intégrines dans les carcinomes colorectal et du sein faiblement différenciés.

Spécificité

Réagit avec l'intégrine bêta 1 humaine. Remarque : l'intégrine bêta 1 est exprimée dans tous les tissus/types de cellules, à l'exception des érythrocytes. L'épitope reconnu par le clone JB1a a récemment été localisé au niveau des résidus 82-87 de la chaîne bêta 1 de l'intégrine mature. Dans cette étude, il a été trouvé que Mn++ inhibe la liaison de JB1a à l'intégrine bêta 1 mature et à un peptide de synthèse correspondant aux résidus 82-87{Ni, 1998}.

Immunogène

Intégrine bêta 1 purifiée et cellules Jurkat
Épitope : a.a. 82-87

Application

Domaine de recherche
Structure cellulaire
Inhibition de la liaison de cellules Jurkat au collagène et à la fibronectine :
Dilution au 1/100e. Remarque : l'épitope est sensible à la trypsine ; il est recommandé de préparer les cellules avec du PBS + EDTA (2 mM) ou via d'autres méthodes non enzymatiques. Avec le clone JB1A, aucun blocage ne survient avec les cellules trypsinées.

Immunoprécipitation : Dilution au 1/250-1/500e.

Western blotting (conditions réductrices, 115 kDa ; conditions non réductrices, 130 kDa) : Dilution au 1/1000-1/2000e.

Remarque : la liaison de l'anticorps peut être inhibée par les concentrations en ion magnésium supérieures à 0,5 mM.

Immunocytochimie / Immunohistochimie : Le clone JB1A peut être utilisé sur des cellules non fixées en cytométrie en flux et en culture (Akimov, 2001; Blood 98(5):1567-1576). Souvent, une fixation avec 2-3 % de PFA pendant 5 minutes après l'incubation avec l'anticorps primaire favorise l'obtention de signaux puissants, car cela permet de fixer les anticorps primaires aux tissus.

FACS : Le clone JB1A a principalement été utilisé sur des cellules vivantes à une dilution au 1/200-1/500e, étape suivie de l'application d'anticorps secondaires de chèvre conjugués anti-souris.

Les dilutions de travail optimales doivent être déterminées par l'utilisateur final.
L'utilisation de cet anticorps anti-intégrine β1 (a.a. 82-87), clone JB1A (aussi appelé J10), a été validée en FC, IH, IP, FUNC et WB pour la détection de l'intégrine β1.
Sous-domaine de recherche
Intégrines

Description de la cible

88 kDa

Forme physique

Liquide d'ascites sans conservateurs.
Produit non purifié

Stockage et stabilité

Conserver à -20 °C pendant 2 ans à partir de la date d'expédition. Diviser en aliquotes afin d'éviter les congélations et décongélations répétées. Pour récupérer un maximum de produit, centrifuger le flacon d'origine après décongélation et avant de retirer le capuchon.

Remarque sur l'analyse

Contrôle
Tissus pulmonaire, hépatique et de muscle squelettique humains

Autres remarques

Concentration : La concentration de chaque lot figure sur le certificat d'analyse.

Informations légales

CHEMICON is a registered trademark of Merck KGaA, Darmstadt, Germany

Clause de non-responsabilité

Sauf indication contraire dans notre catalogue ou tout autre document associé au(x) produit(s), nos produits sont uniquement destinés aux activités de recherche et ne sauraient être utilisés à d'autres fins, ce qui inclut, sans toutefois s'y limiter, les utilisations commerciales non autorisées, les utilisations diagnostiques in vitro, les utilisations thérapeutiques ex vivo ou in vivo, ou tout type de consommation ou d'application chez l'homme ou l'animal.

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Code de la classe de stockage

10 - Combustible liquids

Classe de danger pour l'eau (WGK)

WGK 1

Point d'éclair (°F)

Not applicable

Point d'éclair (°C)

Not applicable


Certificats d'analyse (COA)

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The Glycoprotein B Disintegrin-like Domain Binds Beta 1 Integrin to Mediate Cytomegalovirus Entry.
Feire AL, Roy RM, Manley K, Compton T
Journal of virology null
B lymphocyte fibronectin receptors: expression and utilization.
Stupack, D G, et al.
Scandinavian Journal of Immunology, 34, 761-769 (1991)
Spatial expressions of fibronectin and integrins by human and rodent dermal fibroblasts.
M Yasuda, Y Miyachi, O Ishikawa, K Takahashi
British Journal of Dermatology null
Juliette Ezpeleta et al.
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Although cellular prion protein PrPC is well known for its implication in Transmissible Spongiform Encephalopathies, its functions remain elusive. Combining in vitro and in vivo approaches, we here show that PrPC displays the intrinsic capacity to protect neuronal cells from
Tomoya Isaji et al.
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N-Glycosylation of integrin alpha5beta1 plays a crucial role in cell spreading, cell migration, ligand binding, and dimer formation, but the detailed mechanisms by which N-glycosylation mediates these functions remain unclear. In a previous study, we showed that three potential N-glycosylation

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