Accéder au contenu
Merck
Toutes les photos(3)

Key Documents

ABN454

Sigma-Aldrich

Anticorps anti-tau (T22) oligomère

serum, from rabbit

Synonyme(s) :

Microtubule-associated protein tau oligomer, Tau oligomer, PHF-tau oligomer, Paired helical filament-tau oligomer, Neurofibrillary tangle protein oligomer

Se connecterpour consulter vos tarifs contractuels et ceux de votre entreprise/organisme


About This Item

Code UNSPSC :
12352203
eCl@ss :
32160702
Nomenclature NACRES :
NA.41

Source biologique

rabbit

Niveau de qualité

Forme d'anticorps

serum

Type de produit anticorps

primary antibodies

Clone

polyclonal

Espèces réactives

human

Technique(s)

ELISA: suitable
dot blot: suitable
immunofluorescence: suitable
immunohistochemistry: suitable
immunoprecipitation (IP): suitable
neutralization: suitable
western blot: suitable

Numéro d'accès NCBI

Numéro d'accès UniProt

Conditions d'expédition

wet ice

Modification post-traductionnelle de la cible

unmodified

Informations sur le gène

human ... MAPT(4137)

Description générale

La protéine associée aux microtubules appelée tau (UniProt P10636 ; aussi dénommée protéine des enchevêtrements neurofibrillaires, protéine tau formant les filaments hélicoïdaux appariés, PHF-tau) est codée par le gène MAPT (aussi connu sous les noms de TAU, MAPT1, et MTBTL) (identifiant du gène : 4137) chez l'homme. La pathologie de la maladie d′Alzheimer s'accompagne d'une accumulation de la protéine associée aux microtubules dénommée tau, principalement dans les neurones. La protéine tau s'accumule aussi bien dans le domaine somatodendritique que dans le domaine axonal des neurones. Elle s'accumule également dans le soma sous forme d'enchevêtrements neurofibrillaires (NFT). La mort cellulaire et les lésions synaptiques se produisent indépendamment de la formation des NFT, et les recherches indiquent que la formation de NFT seule ne suffit pas à provoquer une neurodégénérescence, ce qui suggère que les agrégats de protéine tau soluble peuvent constituer l'espèce de protéine tau la plus toxique et la plus significative sur le plan pathologique. Les oligomères de protéine tau sont neurotoxiques lorsqu'ils sont appliqués de façon extracellulaire à des cellules neuronales en culture, et les oligomères de protéine tau (mais pas les fibrilles) induisent in vivo une neurodégénérescence ainsi qu'un dysfonctionnement synaptique et mitochondrial. En outre, les chercheurs sont capables d'utiliser les oligomères de protéine tau comme biomarqueur fiable pour distinguer les cerveaux atteints de AD de cerveaux sans AD du même âge.

Spécificité

T22 reconnaît et neutralise spécifiquement la protéine tau oligomère ; T22 ne présente aucune réactivité significative vis-à-vis de la protéine tau monomère, des fibrilles de protéine tau, des oligomères Aβ, des fibrilles Aβ, des oligomères d'α-synucléine, ou des fibrilles d'α-synucléine (Lasagna-Reeves, C. A., et al. (2012). FASEB J. 26(5):1946-1959).

Immunogène

Oligomères de protéine Tau-441 humaine recombinante (isoforme 2N4R, Tau-F, Tau-4) (Lasagna-Reeves, C. A., et al. (2012). FASEB J. 26(5):1946-1959).

Application

Domaine de recherche
Neurosciences
Dot Blot (Specificity) Analysis: A 1:1,000 dilution from a representative lot detected oligomeric tau, but not monomeric tau or tau fibrils.

Immunohistochemistry Analysis: A 1:245-1,000 dilution from a representative lot detected tau oligomers in frontal cortices from Alzheimer′s Diseased (AD) and Lewy Body Diseased (LBD) patients (Courtesy of Prof. Rakez Kayed, University of Texas, Galveston).

Immunofluorescence Analysis: A representative lot detected oligomeric tau in chronic traumatic encephalopathy (CTE) brain tissue sections, while little or no tau oligomer immunoreactivity was seen in non-CTE human brain sections. The tau oligomer immunoreactivity colocalized with that of tau pThr231 with a cis conformation, but not tau pThr231 with a trans conformation, between pThr231 and Pro232 (Kondo, A., et al. (2015). Nature. 523(7561):431-436).

Immunofluorescence Analysis: A representative lot detected oligomeric tau immunoreactivity in paraffin-embedded frontal cortex sections from Alzheimer′s diseased (AD) brains (Lasagna-Reeves, C. A., et al. (2012). FASEB J. 26(5):1946-1959).

Western Blotting Analysis: A 1:1,000 dilution from a representative lot detected oligomeric tau in chronic traumatic encephalopathy (CTE) in Tau Aggregate lysate.

Western Blotting Analysis: Representative lots detected oligomeric tau, but not monomeric tau, or any other oligomeric and fibrillar proteins (Wu J.W., et al. (2013). J. Biol. Chem. 288(3):1856-1870; Lasagna-Reeves, C. A., et al. (2012). FASEB J. 26(5):1946-1959).

Dot Blot Analysis: A representative lot detected tau oligomers, but not tau monomer or paired helical filaments (PHFs) (Lasagna-Reeves, C. A., et al. (2012). FASEB J. 26(5):1946-1959).

ELISA Analysis: Representative lots detected vitro formed tau oligomers as well as tau oligomers in PBS-soluble brain extracts from progressive supranuclear palsy (PSP) patients (Lasagna-Reeves, C.A., et al. (2012). Sci. Rep. 2:700; Lasagna-Reeves, C. A., et al. (2012). FASEB J. 26(5):1946-1959).

ELISA Analysis: A representative lot showed selective reactivity toward oligomeric tau, while exhibiting greatly reduced immunoreactivity toward tau fibrils, and no reactivity toward monomeric tau, or other protein oligomers or fibrils (e.g., Aβ, α-synuclein, or islet amyloid polypeptide) (Lasagna-Reeves, C. A., et al. (2012). FASEB J. 26(5):1946-1959).

Immunoprecipitation Analysis: Representative lots immunoprecipitated oligomeric tau from Alzheimer′s Diseased (AD), but not non-AD brains (Lasagna-Reeves, C.A., et al. (2012). Sci. Rep. 2:700; Lasagna-Reeves, C. A., et al. (2012). FASEB J. 26(5):1946-1959).

Neutralizing Analysis: Representative lots neutralized oligomeric tau toxicity to SH-SY5Y human neuroblastoma cells (Lasagna-Reeves, C.A., et al. (2012). Sci. Rep. 2:700; Lasagna-Reeves, C. A., et al. (2012). FASEB J. 26(5):1946-1959).

Immunohistochemistry Analysis: A representative lot detected oligomeric tau immunoreactivity in paraffin-embedded brain sections from progressive supranuclear palsy (PSP) patients (Lasagna-Reeves, C. A., et al. (2012). FASEB J. 26(5):1946-1959).
L'utilisation de cet anticorps anti-tau (T22) oligomère a été validée en dot blot, ELISA, immunofluorescence, immunohistochimie, immunoprécipitation, neutralisation et western blotting.
Sous-domaine de recherche
Maladies neurodégénératives

Qualité

Produit évalué par western blotting sur des lysats de tissu cérébral humain.

Analyse par western blotting : Une dilution au 1/1000e de cet anticorps a permis de détecter des oligomères de protéine tau dans du lysat de tissu cérébral atteint de la maladie d'Alzheimer (AD), mais pas dans du lysat de tissu cérébral sans AD.

Description de la cible

Variable en fonction de la taille de l'oligomère.

Forme physique

Produit non purifié
Sérum polyclonal de lapin contenant 0,02 % d'azoture de sodium.

Stockage et stabilité

Stable pendant 1 an à -20 °C à partir de la date de réception.
Recommandations d'utilisation : Dès réception, et avant retrait du bouchon, centrifuger le flacon et mélanger délicatement la solution. Diviser en aliquotes dans des microtubes à centrifuger et les stocker à -20 °C. Éviter les congélations/décongélations répétées, qui peuvent détériorer les IgG et nuire aux performances du produit.

Clause de non-responsabilité

Sauf indication contraire dans notre catalogue ou tout autre document associé au(x) produit(s), nos produits sont uniquement destinés aux activités de recherche et ne sauraient être utilisés à d'autres fins, ce qui inclut, sans toutefois s'y limiter, les utilisations commerciales non autorisées, les utilisations diagnostiques in vitro, les utilisations thérapeutiques ex vivo ou in vivo, ou tout type de consommation ou d'application chez l'homme ou l'animal.

Vous ne trouvez pas le bon produit ?  

Essayez notre Outil de sélection de produits.

Code de la classe de stockage

10 - Combustible liquids

Classe de danger pour l'eau (WGK)

WGK 1


Certificats d'analyse (COA)

Recherchez un Certificats d'analyse (COA) en saisissant le numéro de lot du produit. Les numéros de lot figurent sur l'étiquette du produit après les mots "Lot" ou "Batch".

Déjà en possession de ce produit ?

Retrouvez la documentation relative aux produits que vous avez récemment achetés dans la Bibliothèque de documents.

Consulter la Bibliothèque de documents

Cristian A Lasagna-Reeves et al.
FASEB journal : official publication of the Federation of American Societies for Experimental Biology, 26(5), 1946-1959 (2012-01-19)
Neurofibrillary tangles (NFTs) are a pathological hallmark of Alzheimer's disease (AD); however, the relationship between NFTs and disease progression remains controversial. Analyses of tau animal models suggest that phenotypes coincide with accumulation of soluble aggregated tau species but not the
Jessica W Wu et al.
The Journal of biological chemistry, 288(3), 1856-1870 (2012-11-29)
The accumulation of Tau into aggregates is associated with key pathological events in frontotemporal lobe degeneration (FTD-Tau) and Alzheimer disease (AD). Recent data have shown that misfolded Tau can be internalized by cells in vitro (Frost, B., Jacks, R. L.
Alzheimer brain-derived tau oligomers propagate pathology from endogenous tau.
Lasagna-Reeves, CA; Castillo-Carranza, DL; Sengupta, U; Guerrero-Munoz, MJ; Kiritoshi et al.
Scientific Reports null
Laura J Blair et al.
The Journal of clinical investigation, 123(10), 4158-4169 (2013-09-04)
Aggregation of tau protein in the brain is associated with a class of neurodegenerative diseases known as tauopathies. FK506 binding protein 51 kDa (FKBP51, encoded by FKBP5) forms a mature chaperone complex with Hsp90 that prevents tau degradation. In this
Ron Balczon et al.
FASEB journal : official publication of the Federation of American Societies for Experimental Biology, 35(9), e21807-e21807 (2021-08-13)
Pneumonia causes short- and long-term cognitive dysfunction in a high proportion of patients, although the mechanism(s) responsible for this effect are unknown. Here, we tested the hypothesis that pneumonia-elicited cytotoxic amyloid and tau variants: (1) are present in the circulation

Notre équipe de scientifiques dispose d'une expérience dans tous les secteurs de la recherche, notamment en sciences de la vie, science des matériaux, synthèse chimique, chromatographie, analyse et dans de nombreux autres domaines..

Contacter notre Service technique