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07-892

Sigma-Aldrich

Anti-phospho-Pyk2/CAKβ/FAK2 (Tyr402) Antibody

Upstate®, from rabbit

Synonyme(s) :

PTK2B, Proline-rich tyrosine kinase 2, Focal adhesion kinase 2, FADK2, Cell adhesion kinase beta, RAFTK, Calcium-dependent tyrosine kinase, CADTK

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About This Item

Code UNSPSC :
12352203
eCl@ss :
32160702
Nomenclature NACRES :
NA.41

Source biologique

rabbit

Niveau de qualité

100

Forme d'anticorps

affinity purified immunoglobulin

Type de produit anticorps

primary antibodies

Clone

polyclonal

Produit purifié par

affinity chromatography

Espèces réactives

human, rat

Fabricant/nom de marque

Upstate®

Technique(s)

immunocytochemistry: suitable
western blot: suitable

Isotype

IgG

Numéro d'accès NCBI

NM_004103.3
NM_173174.1
NM_173175.1
NM_173176.1

Numéro d'accès UniProt

Q14289

Conditions d'expédition

dry ice

Modification post-traductionnelle de la cible

phosphorylation (pTyr402)

Informations sur le gène

human ... PTK2B(2185)

Spécificité

Pyk2 phosphorylated on tyrosine residue 402

Immunogène

Peptide corresponding to amino acid region encompassing the human and rat phospho-Pyk2/CAKβ/FAK2 (Tyr402).

Application

Immunoblot Analysis: 1:1000 dilutions of this lot detected phospho-Pyk2 (Tyr402) in RIPA lysate of Pyk2 transfected CEF cells
This Anti-phospho-Pyk2/CAKβ/FAK2 (Tyr402) Antibody is validated for use in WB, IC for the detection of phospho-Pyk2/CAKβ/FAK2 (Tyr402).

Qualité

Routinely evaluated by immunoblot.

Description de la cible

115 kDa

Informations légales

UPSTATE is a registered trademark of Merck KGaA, Darmstadt, Germany

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Code de la classe de stockage

12 - Non Combustible Liquids

Classe de danger pour l'eau (WGK)

WGK 2

Point d'éclair (°F)

Not applicable

Point d'éclair (°C)

Not applicable

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M D Schaller et al.
The Journal of biological chemistry, 272(40), 25319-25325 (1997-10-06)
pp125(FAK) and CAKbeta/Pyk2/CadTK/RAFTK are related protein-tyrosine kinases. It is therefore of interest whether CAKbeta shares some of the properties of pp125(FAK). Using recombinant glutathione S-transferase fusion proteins, we show that the C-terminal domains of both proteins bind paxillin in vitro.

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