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850157P

Avanti

16:0-18:1 PI(4)P

Avanti Research - A Croda Brand 850157P, powder

Synonyme(s) :

1-palmitoyl-2-oleoyl-sn-glycero-3-phospho-(1′-myo-inositol-4′-phosphate) (ammonium salt)

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About This Item

Formule empirique (notation de Hill):
C43H88 N2O16 P2
Numéro CAS:
Poids moléculaire :
951.11
Code UNSPSC :
51191904
Nomenclature NACRES :
NA.25

Pureté

>99% (TLC)

Forme

powder

Conditionnement

pkg of 1 × 1 mg (with stopper and crimp cap (850157P-1mg))
pkg of 1 × 500 μg (with stopper and crimp cap (850157P-500ug))

Fabricant/nom de marque

Avanti Research - A Croda Brand 850157P

Type de lipide

phospholipids

Conditions d'expédition

dry ice

Température de stockage

−20°C

Chaîne SMILES 

[H][C@@](COP([O-])(O[C@H]1[C@H](O)[C@@H](O)[C@H](OP([O-])(O)=O)[C@@H](O)[C@H]1O)=O)(OC(CCCCCCC/C=C\CCCCCCCC)=O)COC(CCCCCCCCCCCCCCC)=O.[NH4+].[NH4+]

Description générale

Phosphatidylinositol 4-phosphate (PI4P) is present abundantly at the plasma membrane.

Application

16:0-18:1 PI(4)P (1-palmitoyl-2-oleoyl-sn-glycero-3-phospho-(1′-myo-inositol-4′-phosphate) (ammonium salt)) has been used in liposomes for phosphatidylinositol 4-phosphate 5-kinase (PIP5K) sedimentation assays.

Actions biochimiques/physiologiques

Phosphatidylinositol 4-phosphate (PI(4)P) plays a key role in modulating mitochondrial fission. It participates in protein targeting to the domains of plasma membrane by acting as a spatial cue or signpost.

Conditionnement

2 mL Amber Serum Vial with Stopper and Crimp Cap (850157P-1mg)
2 mL Amber Serum Vial with Stopper and Crimp Cap (850157P-500ug)

Informations légales

Avanti Research is a trademark of Avanti Polar Lipids, LLC

Code de la classe de stockage

11 - Combustible Solids

Classe de danger pour l'eau (WGK)

WGK 3

Point d'éclair (°F)

No data available

Point d'éclair (°C)

No data available


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Taki Nishimura et al.
Molecular cell, 75(5), 1043-1057 (2019-08-14)
The plasma membrane (PM) is composed of a complex lipid mixture that forms heterogeneous membrane environments. Yet, how small-scale lipid organization controls physiological events at the PM remains largely unknown. Here, we show that ORP-related Osh lipid exchange proteins are

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