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SAB3500488

Sigma-Aldrich

Anti-SUMO2/3 antibody produced in rabbit

affinity isolated antibody, buffered aqueous solution

Sinónimos:

Anti-SMT3 suppressor of mif two 3 homolog 3, Anti-SMT3B, Anti-SMT3H2, Anti-SUMO2, Anti-Small ubiquitin-related modifier 2

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About This Item

Código UNSPSC:
12352203
NACRES:
NA.41

origen biológico

rabbit

Nivel de calidad

100

conjugado

unconjugated

forma del anticuerpo

affinity isolated antibody

tipo de anticuerpo

primary antibodies

clon

polyclonal

Formulario

buffered aqueous solution

mol peso

predicted mol wt 15 kDa

reactividad de especies

human, rat, mouse

técnicas

immunofluorescence: suitable
immunohistochemistry: suitable
indirect ELISA: suitable
western blot: suitable

Nº de acceso NCBI

AAH71645

Nº de acceso UniProt

P61956

Condiciones de envío

dry ice

temp. de almacenamiento

−20°C

modificación del objetivo postraduccional

unmodified

Información sobre el gen

human ... SUMO2(6613)

Inmunógeno

SUMO2/3 antibody was raised against a 15 amino acid peptide near the carboxy terminus of human SUMO2.

Características y beneficios

Evaluate our antibodies with complete peace of mind. If the antibody does not perform in your application, we will issue a full credit or replacement antibody. Learn more.

Ligadura / enlace

The action of this antibody can be blocked using blocking peptide SBP3500488.

Forma física

Supplied in PBS with 0.02% sodium azide.

Cláusula de descargo de responsabilidad

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Código de clase de almacenamiento

10 - Combustible liquids

Punto de inflamabilidad (°F)

Not applicable

Punto de inflamabilidad (°C)

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Xiuling Li et al.
Development (Cambridge, England), 139(23), 4321-4329 (2012-11-08)
In vertebrates, establishment of the hematopoietic stem/progenitor cell (HSPC) pool involves mobilization of these cells in successive developmental hematopoietic niches. In zebrafish, HSPCs originate from the ventral wall of the dorsal aorta (VDA), the equivalent of the mammalian aorta-gonad-mesonephros (AGM).
Tianshi Wang et al.
Molecular cell, 75(4), 823-834 (2019-07-16)
Sirt3, as a major mitochondrial nicotinamide adenine dinucleotide (NAD)-dependent deacetylase, is required for mitochondrial metabolic adaption to various stresses. However, how to regulate Sirt3 activity responding to metabolic stress remains largely unknown. Here, we report Sirt3 as a SUMOylated protein in

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