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SAB2102581

Sigma-Aldrich

Anti-TRMT5 antibody produced in rabbit

affinity isolated antibody

Sinónimos:

Anti-KIAA1393, Anti-MGC111453, Anti-TRM5, Anti-TRM5 tRNA methyltransferase 5 homolog (S. cerevisiae)

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About This Item

Código UNSPSC:
12352203
NACRES:
NA.41
conjugado:
unconjugated
application:
WB
clon:
polyclonal
reactividad de especies:
human
citations:
1
técnicas:
western blot: suitable

origen biológico

rabbit

Nivel de calidad

conjugado

unconjugated

forma del anticuerpo

affinity isolated antibody

tipo de anticuerpo

primary antibodies

clon

polyclonal

Formulario

buffered aqueous solution

mol peso

58 kDa

reactividad de especies

human

concentración

0.5 mg - 1 mg/mL

técnicas

western blot: suitable

Nº de acceso UniProt

Condiciones de envío

wet ice

temp. de almacenamiento

−20°C

modificación del objetivo postraduccional

unmodified

Información sobre el gen

human ... TRMT5(57570)

Inmunógeno

Synthetic peptide directed towards the middle region of human TRMT5

Acciones bioquímicas o fisiológicas

tRNAs contain as many as 13 or 14 nucleotides that are modified posttranscriptionally by enzymes that are highly specific for particular nucleotides in the tRNA structure. TRMT5 methylates the N1 position of guanosine-37 (G37) in selected tRNAs using S-adenosyl methionine.tRNAs contain as many as 13 or 14 nucleotides that are modified posttranscriptionally by enzymes that are highly specific for particular nucleotides in the tRNA structure. TRMT5 methylates the N1 position of guanosine-37 (G37) in selected tRNAs using S-adenosyl methionine (Brule et al., 2004 [PubMed 15248782]).[supplied by OMIM].

Secuencia

Synthetic peptide located within the following region: EMLCITFQIPASVLYKNQTRNPENHEDPPLKRQRTAEAFSDEKTQIVSNT

Forma física

Purified antibody supplied in 1x PBS buffer with 0.09% (w/v) sodium azide and 2% sucrose.

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Código de clase de almacenamiento

10 - Combustible liquids

Clase de riesgo para el agua (WGK)

WGK 3

Punto de inflamabilidad (°F)

Not applicable

Punto de inflamabilidad (°C)

Not applicable


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Isao Masuda et al.
Cell systems, 8(4), 302-314 (2019-04-15)
Gram-negative bacteria are intrinsically resistant to drugs because of their double-membrane envelope structure that acts as a permeability barrier and as an anchor for efflux pumps. Antibiotics are blocked and expelled from cells and cannot reach high-enough intracellular concentrations to

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