SAB1411195
Anti-RLBP1 antibody produced in rabbit
purified immunoglobulin, buffered aqueous solution
Sinónimos:
CRALBP, MGC3663
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About This Item
Código UNSPSC:
12352203
NACRES:
NA.41
Productos recomendados
origen biológico
rabbit
Nivel de calidad
conjugado
unconjugated
forma del anticuerpo
purified immunoglobulin
tipo de anticuerpo
primary antibodies
clon
polyclonal
formulario
buffered aqueous solution
mol peso
antigen 36.5 kDa
reactividad de especies
human
técnicas
western blot: 1 μg/mL
Nº de acceso NCBI
Nº de acceso UniProt
Condiciones de envío
dry ice
temp. de almacenamiento
−20°C
modificación del objetivo postraduccional
unmodified
Información sobre el gen
human ... RLBP1(6017)
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Descripción general
Retinaldehyde binding protein 1 (RLBP1) mapped to human chromosome 15q26, encodes cellular retinaldehyde-binding protein (CRALBP).1 RLBP1 is a 36kDa water soluble protein and is expressed exclusively in retina and pineal gland.
The protein encoded by this gene is a 36kDa water-soluble protein which carries 11-cis-retinaldehyde or 11-cis-retinal as physiologic ligands. It may be a functional component of the visual cycle. Mutations of this gene have been associated with severe rod-cone dystrophy, Bothnia dystrophy (nonsyndromic autosomal recessive retinitis pigmentosa) and retinitis punctata albescens. (provided by RefSeq)
Inmunógeno
RLBP1 (NP_000317.1, 1 a.a. ~ 317 a.a) full-length human protein.
Sequence
MSEGVGTFRMVPEEEQELRAQLEQLTTKDHGPVFGPCSQLPRHTLQKAKDELNEREETREEAVRELQEMVQAQAASGEELAVAVAERVQEKDSGFFLRFIRARKFNVGRAYELLRGYVNFRLQYPELFDSLSPEAVRCTIEAGYPGVLSSRDKYGRVVMLFNIENWQSQEITFDEILQAYCFILEKLLENEETQINGFCIIENFKGFTMQQAASLRTSDLRKMVDMLQDSFPARFKAIHFIHQPWYFTTTYNVVKPFLKSKLLERVFVHGDDLSGFYQEIDENILPSDFGGTLPKYDGKAVAEQLFGPQAQAENTAF
Sequence
MSEGVGTFRMVPEEEQELRAQLEQLTTKDHGPVFGPCSQLPRHTLQKAKDELNEREETREEAVRELQEMVQAQAASGEELAVAVAERVQEKDSGFFLRFIRARKFNVGRAYELLRGYVNFRLQYPELFDSLSPEAVRCTIEAGYPGVLSSRDKYGRVVMLFNIENWQSQEITFDEILQAYCFILEKLLENEETQINGFCIIENFKGFTMQQAASLRTSDLRKMVDMLQDSFPARFKAIHFIHQPWYFTTTYNVVKPFLKSKLLERVFVHGDDLSGFYQEIDENILPSDFGGTLPKYDGKAVAEQLFGPQAQAENTAF
Acciones bioquímicas o fisiológicas
Retinaldehyde binding protein 1 (RLBP1) plays a vital role in mammalian vision by directing 11-cis-retinoids for the conversion of photobleached opsin molecules into photosensitive visual pigments. Genetic variations in the gene leads to various autosomal recessive progressive retinopathy, including Bothnia dystrophy (BD) and retinitis, punctata albescens (RPA), Newfoundland rod-cone dystrophy (NFRCD), retinitis pigmentosa (RP) and fundus albipunctatus (FA).
Forma física
Solution in phosphate buffered saline, pH 7.4
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Código de clase de almacenamiento
10 - Combustible liquids
Clase de riesgo para el agua (WGK)
WGK 3
Punto de inflamabilidad (°F)
Not applicable
Punto de inflamabilidad (°C)
Not applicable
Certificados de análisis (COA)
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Molecular clues to Bothnia-type retinal dystrophy.
Xiaoqin He et al.
Advances in experimental medicine and biology, 723, 589-594 (2011-12-21)
Stephanie Hipp et al.
Acta ophthalmologica, 93(4), e281-e286 (2014-11-29)
Mutations in the RLBP1 gene encoding the cellular retinaldehyde-binding protein (CRALBP) cause autosomal recessive progressive retinopathy, such as retinitis punctata albescens (RPA), Bothnia-type dystrophy (BD), Newfoundland rod-cone dystrophy (NFRCD), retinitis pigmentosa (RP) and fundus albipunctatus (FA). We present the clinical
Xiaoqin He et al.
Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 106(44), 18545-18550 (2009-10-23)
Cellular retinaldehyde-binding protein (CRALBP) is essential for mammalian vision by routing 11-cis-retinoids for the conversion of photobleached opsin molecules into photosensitive visual pigments. The arginine-to-tryptophan missense mutation in position 234 (R234W) in the human gene RLBP1 encoding CRALBP compromises visual
Elodie Dessalces et al.
JAMA ophthalmology, 131(10), 1314-1323 (2013-08-10)
Retinitis punctata albescens (RPA) is an autosomal recessive form of retinitis pigmentosa characterized by white dotlike deposits in the fundus, in most cases caused by mutations in RLBP1. To study disease progression and visual function in RPA. We performed clinical
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