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Merck

C7150

Sigma-Aldrich

Citocromo c from equine heart

BioReagent, suitable for GFC marker

Sinónimos:

Citocromo c from horse heart

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About This Item

Número de CAS:
Número CE:
Número MDL:
Código UNSPSC:
23151817
NACRES:
NA.56

Línea del producto

BioReagent

Nivel de calidad

formulario

powder

mol peso

~12,400

envase

vial of ≥10 mg

idoneidad

suitable for GFC marker

temp. de almacenamiento

−20°C

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Aplicación

Se caracterizaron los sitios específicos y el grado de oxidación en el citocromo c caballo tratado con H2O2 y UV. Se sugirió que el estado de estos sitios podría utilizarse como biomarcador del entorno oxidativo de una célula.
Cytochrome c is primarily known as an electron-carrying mitochondrial protein and is generally regarded as a universal catalyst of respiration. Cytochrome c can be used as a gel filtration molecular weight marker in gel filtration chromatography and protein chromatography and can be used to study cytochrome c control proteins, electron transport and cellular respiration.

Acciones bioquímicas o fisiológicas

El citocromo c se conoce fundamentalmente como una proteína mitocondrial transportadora de electrones. La transición del citocromo c entre los estados ferroso y férrico dentro de la célula la convierte en un eficiente transportador biológico de electrones y desempeña un papel vital en las oxidaciones celulares tanto en plantas como en animales. Se considera generalmente como un catalizador universal de la respiración, formando un puente de electrones esencial entre los sustratos respirables y el oxígeno

Otras notas

Código de clase de almacenamiento

11 - Combustible Solids

Clase de riesgo para el agua (WGK)

WGK 3

Punto de inflamabilidad (°F)

Not applicable

Punto de inflamabilidad (°C)

Not applicable

Equipo de protección personal

Eyeshields, Gloves, type N95 (US)


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Federica Sinibaldi et al.
Journal of inorganic biochemistry, 105(11), 1365-1372 (2011-09-29)
In cells a portion of cytochrome c (cyt c) (15-20%) is tightly bound to cardiolipin (CL), one of the phospholipids constituting the mitochondrial membrane. The CL-bound protein, which has nonnative tertiary structure, altered heme pocket, and disrupted Fe(III)-M80 axial bond
Paolo Ascenzi et al.
Biochemical and biophysical research communications, 415(3), 463-467 (2011-11-08)
Carboxymethylation of equine heart cytochrome c (cytc) changes its tertiary structure by disrupting the heme-Fe-Met80 distal bond, such that carboxymethylated cytc (CM-cytc) displays myoglobin-like properties. Here, the effect of cardiolipin (CL) on peroxynitrite isomerization by ferric CM-cytc (CM-cytc-Fe(III)) is reported.
Kelly Watters et al.
PLoS pathogens, 14(12), e1007477-e1007477 (2018-12-12)
Viruses in the rhinovirus C species (RV-C) are more likely to cause severe wheezing illnesses and asthma exacerbations in children than related isolates of the RV-A or RV-B. The RV-C capsid is structurally distinct from other rhinoviruses and does not
Eva Di Silvio et al.
Biochimica et biophysica acta, 1834(8), 1554-1561 (2013-05-08)
The biogenesis of c-type cytochromes (Cytc) is a process that in Gram-negative bacteria demands the coordinated action of different periplasmic proteins (CcmA-I), whose specific roles are still being investigated. Activities of Ccm proteins span from the chaperoning of heme b
Esther Lapuente-Brun et al.
Science (New York, N.Y.), 340(6140), 1567-1570 (2013-07-03)
The textbook description of mitochondrial respiratory complexes (RCs) views them as free-moving entities linked by the mobile carriers coenzyme Q (CoQ) and cytochrome c (cyt c). This model (known as the fluid model) is challenged by the proposal that all

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