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Merck

96667

Sigma-Aldrich

Esterase from Bacillus subtilis

recombinant, expressed in E. coli, ≥10 U/mg

Sinónimos:

Carboxylesterase

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About This Item

Número de CAS:
Comisión internacional de enzimas:
Número CE:
Código UNSPSC:
12352204
NACRES:
NA.54

recombinante

expressed in E. coli

Nivel de calidad

formulario

crystalline
crystals
powder or flakes

actividad específica

≥10 U/mg

temp. de almacenamiento

−20°C

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Descripción general

Esterase belongs to the hydrolase superfamily of enzymes.This recombinant esterase contains a C-terminal histidine tag.

Aplicación

Esterase, from Bacillus subtilis, may be used in protein engineering research as well as to study the kinetic resolution of acetates of arylaliphatic tertiary alcohols. Product 96667 is recombinant and expressed in E. Coli (≥10 U/mg).

Acciones bioquímicas o fisiológicas

An esterase is a hydrolase that splits esters into acids and alcohols.
Esterase participates in the stereospecific hydrolysis and production of esters. Esterases, that are obtained from cultured bacteria and fungi has several industrial applications.

Envase

Bottomless glass bottle. Contents are inside inserted fused cone.

Definición de unidad

1 U corresponds to the amount of enzyme which converts 1 μmol 4-nitrophenyl-L-acetate per minute at pH 7.5 and 30°C.

Pictogramas

Health hazard

Palabra de señalización

Danger

Frases de peligro

Consejos de prudencia

Clasificaciones de peligro

Resp. Sens. 1

Código de clase de almacenamiento

11 - Combustible Solids

Clase de riesgo para el agua (WGK)

WGK 1

Punto de inflamabilidad (°F)

Not applicable

Punto de inflamabilidad (°C)

Not applicable


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High-Resolution Fractionation Processes
Separation Science and Technology, 1, 61-99 (1998)
Soil-based gene discovery: a new technology to accelerate and broaden biocatalytic applications
Gray K A, et al.
Advances in Applied Microbiology, 52, 1-28 (2003)
New citation. Highly Enantioselective Synthesis of Arylaliphatic Tertiary Alcohols using Mutants of an Esterase from Bacillus subtilis
Robert Kourist, Sebastian Bartsch, et al.
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Birgit Heinze et al.
Protein engineering, design & selection : PEDS, 20(3), 125-131 (2007-02-21)
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RSC advances, 12(13), 8119-8130 (2022-04-16)
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