40972
ω-Transaminase, Aspergillus terreus
recombinant, expressed in E. coli, ≥0.10 U/mg
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Productos recomendados
recombinante
expressed in E. coli
Nivel de calidad
Formulario
powder
actividad específica
≥0.10 U/mg
temp. de almacenamiento
−20°C
Envase
Bottomless glass bottle. Contents are inside inserted fused cone.
Definición de unidad
1 U corresponds to the amount of enzyme which releases 1 μmol acetophenone per minute at 30°C. (R(−)-α-methyl-benzylamine as substrate).
Palabra de señalización
Danger
Frases de peligro
Consejos de prudencia
Clasificaciones de peligro
Resp. Sens. 1 - Skin Sens. 1
Código de clase de almacenamiento
11 - Combustible Solids
Clase de riesgo para el agua (WGK)
WGK 3
Punto de inflamabilidad (°F)
Not applicable
Punto de inflamabilidad (°C)
Not applicable
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omega-Amino acid-pyruvate aminotransferase.
Methods in enzymology, 143, 500-504 (1987-01-01)
Applied microbiology and biotechnology, 61(5-6), 463-471 (2003-04-11)
A transaminase from Vibrio fluvialis JS17 showing activity toward chiral amines was purified to homogeneity and its enzymatic properties were characterized. The transaminase showed an apparent molecular mass of 100 kDa as determined by gel filtration chromatography and a subunit
Beta alanine aminotransferase (s) from a plant source.
Biochemical and biophysical research communications, 34(1), 120-127 (1969-01-06)
Antonie van Leeuwenhoek, 77(1), 1-5 (2000-03-04)
A determination of the possible role of the salvage enzyme cytosine deaminase or beta-alanine-pyruvate transaminase in the catabolism of the pyrimidine bases uracil and thymine by the opportunistic pathogen Burkholderia cepacia ATCC 25416 was undertaken. It was of interest to
Applied and environmental microbiology, 70(4), 2529-2534 (2004-04-07)
Alcaligenes denitrificans Y2k-2 was obtained by selective enrichment followed by screening from soil samples, which showed omega-amino acid:pyruvate transaminase activity, to kinetically resolve aliphatic beta-amino acid, and the corresponding structural gene (aptA) was cloned. The gene was functionally expressed in
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