14-334-M
PRAK Protein, active, 15 µg
Active, N-terminal His6-tagged recombinant, human, full-length PRAK, for use in Kinase Assays.
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About This Item
Código UNSPSC:
12352202
eCl@ss:
32160405
NACRES:
NA.32
origen biológico
human
Nivel de calidad
100
300
recombinante
expressed in baculovirus infected Sf21 cells
mol peso
Mw 55 kDa
fabricante / nombre comercial
Upstate®
técnicas
activity assay: suitable (kinase)
Nº de acceso NCBI
Nº de acceso UniProt
Descripción general
N-terminal His6-tagged recombinant, human, full-length PRAK
Product Source: expressed by baculovirus in Sf21 insect cells
Acciones bioquímicas o fisiológicas
Protein Target: PRAK
Target Sub-Family: CAMK
Envase
Also available in 250μg size (2x125μg) - Call for pricing and availability. Please reference catalog number 14-334M when ordering the 250μg size.
Calidad
routinely evaluated by phosphorylation of PRAK Substrate Peptide
Forma física
Ni2+/NTA-agarose
Almacenamiento y estabilidad
6 months at -70C
Otras notas
For Specific Activity data, refer to the Certificate of Analysis for individual lots of this enzyme.
Información legal
UPSTATE is a registered trademark of Merck KGaA, Darmstadt, Germany
Cláusula de descargo de responsabilidad
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Palabra de señalización
Warning
Frases de peligro
Consejos de prudencia
Clasificaciones de peligro
Skin Sens. 1
Código de clase de almacenamiento
12 - Non Combustible Liquids
Clase de riesgo para el agua (WGK)
WGK 2
Punto de inflamabilidad (°F)
Not applicable
Punto de inflamabilidad (°C)
Not applicable
Certificados de análisis (COA)
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L New et al.
The EMBO journal, 17(12), 3372-3384 (1998-06-17)
We have identified and cloned a novel serine/ threonine kinase, p38-regulated/activated protein kinase (PRAK). PRAK is a 471 amino acid protein with 20-30% sequence identity to the known MAP kinase-regulated protein kinases RSK1/2/3, MNK1/2 and MAPKAP-K2/3. PRAK was found to
S P Davies et al.
The Biochemical journal, 351(Pt 1), 95-105 (2000-09-22)
The specificities of 28 commercially available compounds reported to be relatively selective inhibitors of particular serine/threonine-specific protein kinases have been examined against a large panel of protein kinases. The compounds KT 5720, Rottlerin and quercetin were found to inhibit many
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