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Merck

G1881

Sigma-Aldrich

α-Glycerophosphatdehydrogenase-Triosephosphatisomerase aus Kaninchenmuskel

Type III, ammonium sulfate suspension

Synonym(e):

GDH/TIM, α-GDH-TPI

Anmeldenzur Ansicht organisationsspezifischer und vertraglich vereinbarter Preise


About This Item

EC-Nummer:
MDL-Nummer:
UNSPSC-Code:
12352204
NACRES:
NA.54

Biologische Quelle

rabbit muscle

Qualitätsniveau

Typ

Type III

Form

ammonium sulfate suspension

GDH activity

75-200 units/mg protein (biuret)

TPI activity

750-2000 units/mg protein

Lagertemp.

2-8°C

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Allgemeine Beschreibung

Forschungsbereich: Neurowissenschaft

α-Glycerophosphat-Dehydrogenase-Triosephosphat-Isomerase (α-GDH-TPI oder GDH/TIM) ist ein Enzymgemisch von α-Glycerophosphat-Dehydrogenase (GDH) und Triosephosphat-Isomerase (TPI).

Anwendung

α-Glycerophosphadehydrogenase-Triosephosphatisomerase aus Kaninchenmuskel wird für den spektrophotometrischen Aldolase-Assay und Fructose-2,6-bisphosphat-Assay eingesetzt. Es wird außerdem bei der Aktivität der Erythrozytentransketolase (ETK) zur Untersuchung der Prävalenz und der Faktoren im Zusammenhang mit Thiaminmangel bei adipösen Patienten verwendet.
α-Glycerophosphatdehydrogenase wurde im 2-Desoxyribose-5-phosphataldolase(DERA)-Spaltungs(Retroaldol)-Assay eingesetzt.

Biochem./physiol. Wirkung

α-Glycerophosphatdehydrogenase (α-GPDH) ist dazu in der Lage, reaktive Sauerstoffspezies (ROS) zu erzeugen, was durch Ca2+ eingeleitet wird.
α-Glycerophosphatdehydrogenase katalysiert die Umwandlung von Dihydroxyaceton zu Glycerinphosphat. α-Glycerophosphatdehydrogenase (α-GPDH) ist dazu in der Lage, reaktive Sauerstoffspezies (ROS) zu erzeugen, was durch Ca2+ eingeleitet wird. Triosephosphat-Isomerase (TPI) ist ein essentielles Enzym des glykolytischen Signalweges und verantwortlich für die Umwandlung von Dihydroxyacetonphosphat (DHAP) in Glyceraldehyd-3-Phosphat (GAP). TPI spielt eine entscheidende Rolle bei der Verbesserung der Effizienz des katabolischen Prozesses innerhalb der Glykolyse. Ein TPI-Mangel kann jedoch zu glykolytischen Enzymopathien, seltenen genetischen Erkrankungen mit neurologischer Dysfunktion und hämolytischer Anämie führen.

Verpackung

(Auf Basis der α-GDH-Einheiten verkauft.)

Einheitendefinition

(α-GDH) Eine Einheit wandelt je Min. bei einem pH-Wert von 7,4 und 25 °C 1,0 μmol Dihydroxyacetonphosphat zu α-Glycerophosphat um.
(TPI) Eine Einheit wandelt je Min. bei einem pH-Wert von 7,6 und 25 °C 1,0 μmol D-Glyceraldehyd-3-phosphat zu Dihydroxyacetonphosphat um.

Physikalische Form

Gemischte Kristallsuspension in 3,2 M (NH4)2SO4 mit 0,05 g/l EDTA, pH-Wert 6,0.

Lagerklassenschlüssel

12 - Non Combustible Liquids

WGK

WGK 2

Flammpunkt (°F)

Not applicable

Flammpunkt (°C)

Not applicable


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The role of mitochondrial dehydrogenases in the generation of oxidative stress
Adam-Vizi V and Tretter L
Neurochemistry International, 62(5), 757-763 (2013)
C R Hussey et al.
European journal of biochemistry, 80(2), 497-506 (1977-11-01)
A preparation of phosphofructokinase from rabbit skeletal muscle is described which exploits the association-dissociation properties of the enzyme. Phosphofructokinase to prepared is partially phosphorylated and may be fractioned into three distinct species with sedimentation coefficients of 30 S, 18 S
Identification of an anaerobically induced phosphoenolpyruvate-dependent fructose-specific phosphotransferase system and evidence for the Embden-Meyerhof glycolytic pathway in the heterofermentative bacterium Lactobacillus brevis.
Saier M H, et al.
Journal of Bacteriology, 178(1) (1996)
Grace DeSantis et al.
Bioorganic & medicinal chemistry, 11(1), 43-52 (2002-12-07)
2-Deoxyribose-5-phosphate aldolase (DERA, EC 4.1.2.4) catalyzes the reversible aldol reaction between acetaldehyde and D-glyceraldehyde-3-phosphate to generate D-2-deoxyribose-5-phosphate. It is unique among the aldolases as it catalyzes the reversible asymmetric aldol addition reaction of two aldehydes. In order to expand the
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FASEB journal : official publication of the Federation of American Societies for Experimental Biology, 25(2), 497-504 (2010-10-07)
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