ABN454
Anti-Tau-(T22)-Antikörper, oligomer
serum, from rabbit
Synonym(e):
Microtubule-associated protein tau oligomer, Tau oligomer, PHF-tau oligomer, Paired helical filament-tau oligomer, Neurofibrillary tangle protein oligomer
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About This Item
UNSPSC-Code:
12352203
eCl@ss:
32160702
NACRES:
NA.41
Empfohlene Produkte
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Biologische Quelle
rabbit
Qualitätsniveau
Antikörperform
serum
Antikörper-Produkttyp
primary antibodies
Klon
polyclonal
Speziesreaktivität
human
Methode(n)
ELISA: suitable
dot blot: suitable
immunofluorescence: suitable
immunohistochemistry: suitable
immunoprecipitation (IP): suitable
neutralization: suitable
western blot: suitable
NCBI-Hinterlegungsnummer
UniProt-Hinterlegungsnummer
Versandbedingung
wet ice
Posttranslationale Modifikation Target
unmodified
Angaben zum Gen
human ... MAPT(4137)
Allgemeine Beschreibung
Mikrotubuli-assoziiertes Protein Tau (UniProt P10636; auch als Neurofibrillenbündel-Protein, Tau aus paarigen helikalen Filamenten, PHF-Tau bekannt) wird beim Menschen vom MAPT-Gen (auch TAU-, MAPT1-, MTBTL-Gen genannt) (Gen-ID 4137) codiert. Bei Alzheimer-Erkrankung erfolgt die Akkumulation des Mikrotubuli-assoziierten Proteins Tau vorwiegend in den Neuronen. Tau sammelt sich sowohl in den somatodendritischen als auch in den axonalen Neuronendomänen an. Zudem sammelt sich Tau im Soma in Form von neurofibrillären Bündeln (Neurofibrillary Tangles, NFT) an. Zelltod und synaptische Läsionen treten unabhängig von der NFT-Formation auf und die Forschung zeigt, dass die NFT-Formation allein nicht zur Neurodegeneration führt, was darauf hindeutet, dass lösliche Tau-Aggregate die toxischere und pathologisch signifikantere Tau-Spezies darstellen. Tau-Oligomere wirken bei extrazellulärer Anwendung an kultivierten neuronalen Zellen neurotoxisch und Tau-Oligomere (nicht jedoch Tau-Fibrillen) induzieren die Neurodegeneration sowie synaptische und mitochondriale Störungen in-vivo. Darüber hinaus können Forscher Tau-Oligomere als zuverlässigen Biomarker einsetzen, um zwischen Gehirnschnitten von Alzheimer-Patienten und Gehirnschnitten von nicht an Alzheimer Erkrankten im gleichen Alter zu differenzieren.
Spezifität
T22 zeichnet sich durch die spezifische Erkennung und Neutralisierung von oligomerem Tau aus und weist keine signifikante Reaktivität gegenüber monomerem Tau, Tau-Fibrillen, Aβ-Oligomeren, Aβ-Fibrillen, α-Synuklein-Oligomeren oder α-Synuklein-Fibrillen auf (Lasagna-Reeves, C. A., et al. (2012). FASEB J. 26(5):1946–1959).
Immunogen
Oligomere von rekombinantem humanem Tau-441 (Tau-F, Tau-4, 2N4R-Isoform) (Lasagna-Reeves, C. A., et al. (2012). FASEB J. 26(5):1946–1959).
Anwendung
Dieser Anti-Tau-(T22)-Antikörper, oligomer, ist zur Verwendung in Dot Blots, ELISA, Immunfluoreszenz, Immunhistochemie, Immunpräzipitation, Neutralisierung und Western Blots validiert.
Dot-Blot(Spezifitäts)-Analyse: Mit einer repräsentativen Charge in einer Verdünnung von 1:1.000 wurde oligomeres Tau, aber kein monomeres Tau und keine Tau-Fibrillen nachgewiesen.
Immunhistochemische Analyse: Mit einer repräsentativen Charge in einer Verdünnung von 1:245–1.000 wurden Tau-Oligomere in der frontalen Großhirnrinde von Patienten mit Alzheimer und Lewy-Körper-Demenz nachgewiesen (mit freundlicher Genehmigung von Prof. Rakez Kayed, University of Texas, Galveston).
Immunfluoreszenz-Analyse: Mit einer repräsentativen Charge wurde oligomeres Tau in Hirngewebeschnitten von Patienten mit chronisch-traumatischer Enzephalopathie (CTE) nachgewiesen. In Hirnschnitten von Patienten ohne CTE zeigte sich jedoch nur eine geringe oder keine Immunreaktivität der Tau-Oligomere. Die Immunreaktivität der Tau-Oligomere wurde mit der von Tau-pThr231 mit einer cis-Konformation, aber nicht mit der von Tau-pThr231 mit einer trans-Konformation zwischen pThr231 und Pro232 kolokalisiert (Kondo, A., et al. (2015). Nature. 523(7561):431–436).
Immunfluoreszenz-Analyse: Mit einer repräsentativen Charge wurde die Immunreaktivität von oligomerem Tau an in Paraffin eingebetteten Frontalkortexschnitten von Alzheimer-Patienten nachgewiesen (Lasagna-Reeves, C. A., et al. (2012). FASEB J. 26(5):1946–1959).
Western-Blot-Analyse: Mit einer repräsentativen Charge in einer Verdünnung von 1:1.000 wurde chronisch-traumatische Enzephalopathie (CTE) in Tau-Aggregat-Lysat nachgewiesen.
Western-Blot-Analyse: Mit repräsentativen Chargen wurde oligomeres Tau aber kein monomeres Tau und keine anderen oligomeren oder fibrillären Proteine nachgewiesen (Wu J.W., et al. (2013). J. Biol. Chem. 288(3):1856–1870; Lasagna-Reeves, C. A., et al. (2012). FASEB J. 26(5):1946–1959).
Dot-Blot-Analyse: Mit einer repräsentativen Charge wurden Tau-Oligomere aber keine Tau-Monomere und keine paarigen helikalen Filamente (Paired Helical Filaments, PHF) nachgewiesen (Lasagna-Reeves, C. A., et al. (2012). FASEB J. 26(5):1946–1959).
ELISA-Analyse: Mit repräsentativen Chargen wurden in-vitro gebildete Tau-Oligomere sowie Tau-Oligomere in PBS-löslichen Gehirnextrakten von Patienten mit progressiver supranukleärer Blickparese (Progressive Supranuclear Palsy, PSP) nachgewiesen (Lasagna-Reeves, C.A., et al. (2012). Sci. Rep. 2:700; Lasagna-Reeves, C. A., et al. (2012). FASEB J. 26(5):1946–1959).
ELISA-Analyse: Mit einer repräsentativen Charge wurde die selektive Reaktivität gegenüber oligomerem Tau bei gleichzeitig deutlich reduzierter Immunreaktivität gegenüber Tau-Fibrillen und keine Reaktivität gegenüber monomerem Tau oder sonstigen Protein-Oligomeren oder -Fibrillen (z. B. Aβ, α-Synuklein oder Insel-Amyloid-Polypeptid) nachgewiesen (Lasagna-Reeves, C. A., et al. (2012). FASEB J. 26(5):1946–1959).
Analyse mittels Immunpräzipitation: Mit einer repräsentativen Charge wurde oligomeres Tau aus Gehirnschnitten von Alzheimer-Patienten, jedoch nicht von Gehirnschnitten von nicht an Alzheimer Erkrankten, ausgefällt (Lasagna-Reeves, C. A., et al. (2012). Sci. Rep. 2:700; Lasagna-Reeves, C. A., et al. (2012). FASEB J. 26(5):1946–1959).
Neutralisationsanalyse: Repräsentative Chargen neutralisierten die Toxizität von oligomerem Tau gegenüber humanen SH-SY5Y-Neuoblastomzellen (Lasagna-Reeves, C. A., et al. (2012). Sci. Rep. 2:700; Lasagna-Reeves, C. A., et al. (2012). FASEB J. 26(5):1946–1959).
Immunhistochemische Analyse: Mit einer repräsentativen Charge wurde die Immunreaktivität von oligomerem Tau an in Paraffin eingebetteten Gehirnschnitten von Patienten mit progressiver supranukleärer Blickparese (PSP) nachgewiesen (Lasagna-Reeves, C. A., et al. (2012). FASEB J. 26(5):1946–1959).
Immunhistochemische Analyse: Mit einer repräsentativen Charge in einer Verdünnung von 1:245–1.000 wurden Tau-Oligomere in der frontalen Großhirnrinde von Patienten mit Alzheimer und Lewy-Körper-Demenz nachgewiesen (mit freundlicher Genehmigung von Prof. Rakez Kayed, University of Texas, Galveston).
Immunfluoreszenz-Analyse: Mit einer repräsentativen Charge wurde oligomeres Tau in Hirngewebeschnitten von Patienten mit chronisch-traumatischer Enzephalopathie (CTE) nachgewiesen. In Hirnschnitten von Patienten ohne CTE zeigte sich jedoch nur eine geringe oder keine Immunreaktivität der Tau-Oligomere. Die Immunreaktivität der Tau-Oligomere wurde mit der von Tau-pThr231 mit einer cis-Konformation, aber nicht mit der von Tau-pThr231 mit einer trans-Konformation zwischen pThr231 und Pro232 kolokalisiert (Kondo, A., et al. (2015). Nature. 523(7561):431–436).
Immunfluoreszenz-Analyse: Mit einer repräsentativen Charge wurde die Immunreaktivität von oligomerem Tau an in Paraffin eingebetteten Frontalkortexschnitten von Alzheimer-Patienten nachgewiesen (Lasagna-Reeves, C. A., et al. (2012). FASEB J. 26(5):1946–1959).
Western-Blot-Analyse: Mit einer repräsentativen Charge in einer Verdünnung von 1:1.000 wurde chronisch-traumatische Enzephalopathie (CTE) in Tau-Aggregat-Lysat nachgewiesen.
Western-Blot-Analyse: Mit repräsentativen Chargen wurde oligomeres Tau aber kein monomeres Tau und keine anderen oligomeren oder fibrillären Proteine nachgewiesen (Wu J.W., et al. (2013). J. Biol. Chem. 288(3):1856–1870; Lasagna-Reeves, C. A., et al. (2012). FASEB J. 26(5):1946–1959).
Dot-Blot-Analyse: Mit einer repräsentativen Charge wurden Tau-Oligomere aber keine Tau-Monomere und keine paarigen helikalen Filamente (Paired Helical Filaments, PHF) nachgewiesen (Lasagna-Reeves, C. A., et al. (2012). FASEB J. 26(5):1946–1959).
ELISA-Analyse: Mit repräsentativen Chargen wurden in-vitro gebildete Tau-Oligomere sowie Tau-Oligomere in PBS-löslichen Gehirnextrakten von Patienten mit progressiver supranukleärer Blickparese (Progressive Supranuclear Palsy, PSP) nachgewiesen (Lasagna-Reeves, C.A., et al. (2012). Sci. Rep. 2:700; Lasagna-Reeves, C. A., et al. (2012). FASEB J. 26(5):1946–1959).
ELISA-Analyse: Mit einer repräsentativen Charge wurde die selektive Reaktivität gegenüber oligomerem Tau bei gleichzeitig deutlich reduzierter Immunreaktivität gegenüber Tau-Fibrillen und keine Reaktivität gegenüber monomerem Tau oder sonstigen Protein-Oligomeren oder -Fibrillen (z. B. Aβ, α-Synuklein oder Insel-Amyloid-Polypeptid) nachgewiesen (Lasagna-Reeves, C. A., et al. (2012). FASEB J. 26(5):1946–1959).
Analyse mittels Immunpräzipitation: Mit einer repräsentativen Charge wurde oligomeres Tau aus Gehirnschnitten von Alzheimer-Patienten, jedoch nicht von Gehirnschnitten von nicht an Alzheimer Erkrankten, ausgefällt (Lasagna-Reeves, C. A., et al. (2012). Sci. Rep. 2:700; Lasagna-Reeves, C. A., et al. (2012). FASEB J. 26(5):1946–1959).
Neutralisationsanalyse: Repräsentative Chargen neutralisierten die Toxizität von oligomerem Tau gegenüber humanen SH-SY5Y-Neuoblastomzellen (Lasagna-Reeves, C. A., et al. (2012). Sci. Rep. 2:700; Lasagna-Reeves, C. A., et al. (2012). FASEB J. 26(5):1946–1959).
Immunhistochemische Analyse: Mit einer repräsentativen Charge wurde die Immunreaktivität von oligomerem Tau an in Paraffin eingebetteten Gehirnschnitten von Patienten mit progressiver supranukleärer Blickparese (PSP) nachgewiesen (Lasagna-Reeves, C. A., et al. (2012). FASEB J. 26(5):1946–1959).
Forschungskategorie
Neurowissenschaft
Neurowissenschaft
Forschungsunterkategorie
Neurodegenerative Erkrankungen
Neurodegenerative Erkrankungen
Qualität
Beurteilt mittels Western Blot an menschlichem Hirngewebe-Lysat.
Western-Blot-Analyse: Mit einer Verdünnung von 1:1.000 dieses Antikörpers wurden Tau-Oligomere in Hirngewebe-Lysat von Alzheimer-Patienten, jedoch nicht in Lysat von nicht an Alzheimer Erkrankten nachgewiesen.
Western-Blot-Analyse: Mit einer Verdünnung von 1:1.000 dieses Antikörpers wurden Tau-Oligomere in Hirngewebe-Lysat von Alzheimer-Patienten, jedoch nicht in Lysat von nicht an Alzheimer Erkrankten nachgewiesen.
Zielbeschreibung
Ja nach Größe des/der Oligomers/e variabel.
Physikalische Form
Nicht aufgereinigt
Polyklonales Kaninchenserum mit 0,02% Natriumazid.
Lagerung und Haltbarkeit
Bei -20 °C ab Empfangsdatum 1 Jahr haltbar.
Handhabungsempfehlungen: Das Fläschchen nach Empfang und vor dem Abnehmen der Kappe zentrifugieren und die Lösung vorsichtig mischen. In Mikrozentrifugenröhrchen aliquotieren und bei -20 °C aufbewahren. Wiederholte Einfrier-/Auftauzyklen sind zu vermeiden, da sie das IgG beschädigen und die Produktleistung beeinträchtigen können.
Handhabungsempfehlungen: Das Fläschchen nach Empfang und vor dem Abnehmen der Kappe zentrifugieren und die Lösung vorsichtig mischen. In Mikrozentrifugenröhrchen aliquotieren und bei -20 °C aufbewahren. Wiederholte Einfrier-/Auftauzyklen sind zu vermeiden, da sie das IgG beschädigen und die Produktleistung beeinträchtigen können.
Haftungsausschluss
Sofern in unserem Katalog oder anderen Begleitdokumenten unserer Produkte nicht anders angegeben, sind unsere Produkte nur für Forschungszwecke vorgesehen und nicht für andere Zwecke zu verwenden, einschließlich, jedoch nicht beschränkt auf unautorisierte kommerzielle Verwendung, zur In-vitro-Diagnostik, für Ex-vivo- oder In-vivo-Therapiezwecke oder jegliche Art der Einnahme oder Anwendung bei Menschen oder Tieren.
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10 - Combustible liquids
WGK
WGK 1
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Cristian A Lasagna-Reeves et al.
FASEB journal : official publication of the Federation of American Societies for Experimental Biology, 26(5), 1946-1959 (2012-01-19)
Neurofibrillary tangles (NFTs) are a pathological hallmark of Alzheimer's disease (AD); however, the relationship between NFTs and disease progression remains controversial. Analyses of tau animal models suggest that phenotypes coincide with accumulation of soluble aggregated tau species but not the
Jessica W Wu et al.
The Journal of biological chemistry, 288(3), 1856-1870 (2012-11-29)
The accumulation of Tau into aggregates is associated with key pathological events in frontotemporal lobe degeneration (FTD-Tau) and Alzheimer disease (AD). Recent data have shown that misfolded Tau can be internalized by cells in vitro (Frost, B., Jacks, R. L.
Alzheimer brain-derived tau oligomers propagate pathology from endogenous tau.
Lasagna-Reeves, CA; Castillo-Carranza, DL; Sengupta, U; Guerrero-Munoz, MJ; Kiritoshi et al.
Scientific Reports null
Laura J Blair et al.
The Journal of clinical investigation, 123(10), 4158-4169 (2013-09-04)
Aggregation of tau protein in the brain is associated with a class of neurodegenerative diseases known as tauopathies. FK506 binding protein 51 kDa (FKBP51, encoded by FKBP5) forms a mature chaperone complex with Hsp90 that prevents tau degradation. In this
Ron Balczon et al.
FASEB journal : official publication of the Federation of American Societies for Experimental Biology, 35(9), e21807-e21807 (2021-08-13)
Pneumonia causes short- and long-term cognitive dysfunction in a high proportion of patients, although the mechanism(s) responsible for this effect are unknown. Here, we tested the hypothesis that pneumonia-elicited cytotoxic amyloid and tau variants: (1) are present in the circulation
Unser Team von Wissenschaftlern verfügt über Erfahrung in allen Forschungsbereichen einschließlich Life Science, Materialwissenschaften, chemischer Synthese, Chromatographie, Analytik und vielen mehr..
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