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Merck

567540

Sigma-Aldrich

Natriumorthovanadat, CAS-Nr. 13721-39-6, Calbiochem

A broad spectrum potent inhibitor of protein tyrosine phosphatases.

Synonym(e):

Natriumorthovanadat, CAS-Nr. 13721-39-6, Calbiochem, PTP-Inhibitor X

Anmeldenzur Ansicht organisationsspezifischer und vertraglich vereinbarter Preise


About This Item

Empirische Formel (Hill-System):
Na3O4V
CAS-Nummer:
Molekulargewicht:
183.91
MDL-Nummer:
UNSPSC-Code:
12352202
NACRES:
NA.77

Qualitätsniveau

Form

solid

Hersteller/Markenname

Calbiochem®

Lagerbedingungen

OK to freeze

Farbe

white to off-white

Löslichkeit

water: 10 mg/mL

Versandbedingung

ambient

Lagertemp.

10-30°C

InChI

1S/3Na.4O.V/q3*+1;;3*-1;

InChIKey

IHIXIJGXTJIKRB-UHFFFAOYSA-N

Allgemeine Beschreibung

Ein potenter Breitspektrum-Inhibitor von Protein-Tyrosin-Phosphatasen. Hemmt auch Na+, K+-ATPase, saure und alkalische Phosphatasen, Phosphofructokinase und Adenylatkinase. Hemmt auch die ATPase-Aktivität des rekonstituierten bindungsproteinabhängigen ATP-Binding Cassette (ABC)-Transporters für Maltose (MalFGK2) von Salmonella typhimurium im mikromolaren Bereich. Kann durch Wasserstoffperoxid in Pervanadat umgewandelt werden.
Ein potenter Breitspektrum-Inhibitor von Protein-Tyrosin-Phosphatasen. Hemmt auch Na+/K+ ATPase, saure und alkalische Phosphatasen, Phosphofructokinase und Adenylatkinase. Kürzlich wurde nachgewiesen, dass es die ATPase-Aktivität des rekonstituierten, bindungsproteinabhängigen ATP-Binding Cassette (ABC)-Transporters für Maltose (MalFGK2) von Salmonella typhimurium im mikromolaren Bereich hemmt. Kann durch Wasserstoffperoxid in Pervanadat umgewandelt werden.

Biochem./physiol. Wirkung

Primäres Ziel
Na+, K+-ATPase, saure, alkalische Phosphatasen, Phosphofructokinase und Adenylatkinase
Produkt konkurriert nicht mit ATP.
Reversibel: nein
Zellpermeabel: nein

Warnhinweis

Toxizität: Gesundheitsschädlich (C)

Rekonstituierung

Nach der Rekonstitution in Aliquote aufteilen und einfrieren (-20 °C). Stammlösungen sind bei -20 °C bis zu 3 Monate haltbar.

Sonstige Hinweise

Huyer, G., et al. 1997. J. Biol. Chem. 272, 843.
Hunke, S., et al. 1995. Biochem. Biophys. Res. Commun.216, 589.
Levchuck, S.G., et al. 1994. Pediatric Res.37, 382A.
Fohr, K.J., et al. 1989. Biochem. J.262, 83.
Swarup, G., et al. 1982. Biochem. Biophys. Res. Commun.107, 1104.
Seargeant, L.E. and Stinson, R.A. 1979. Biochem. J.181, 247.

Rechtliche Hinweise

CALBIOCHEM is a registered trademark of Merck KGaA, Darmstadt, Germany

Piktogramme

Exclamation mark

Signalwort

Warning

Gefahreneinstufungen

Acute Tox. 4 Dermal - Acute Tox. 4 Inhalation - Acute Tox. 4 Oral - Eye Irrit. 2 - Skin Irrit. 2

Lagerklassenschlüssel

13 - Non Combustible Solids

WGK

WGK 3

Flammpunkt (°F)

Not applicable

Flammpunkt (°C)

Not applicable


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Seungkirl Ahn et al.
The Journal of biological chemistry, 277(29), 26642-26651 (2002-05-16)
Endocytosis of ligand-activated receptors requires dynamin-mediated GTP hydrolysis, which is regulated by dynamin self-assembly. Here, we demonstrate that phosphorylation of dynamin I by c-Src induces its self-assembly and increases its GTPase activity. Electron microscopic analyses reveal that tyrosine-phosphorylated dynamin I
Fan Xia et al.
Redox biology, 52, 102284-102284 (2022-03-30)
Autophagy is an evolutionarily conserved self-protecting mechanism implicated in cellular homeostasis. ATG4B plays a vital role in autophagy process via undertaking priming and delipidation of LC3. Chemical inhibitors and regulative modifications such as oxidation of ATG4B have been demonstrated to
Tina Branscombe Miranda et al.
FEBS letters, 577(1-2), 181-186 (2004-11-06)
It has been reported that S-adenosylmethionine-dependent protein methylation in rat kidney extracts can be greatly stimulated by tyrphostin A25, a tyrosine kinase inhibitor. We have investigated the nature of this stimulation. We find that addition of tyrphostin A25, in combination
Dinesh Kumar Verma et al.
eNeuro, 7(5) (2020-09-06)
Small ubiquitin-like modifier (SUMO) is a widespread regulatory mechanism of post-translational modification (PTM) that induces rapid and reversible changes in protein function and stability. Using SUMO conjugase Ubc9-overexpressing or knock-down cells in Parkinson's disease (PD) models, we demonstrate that SUMOylation

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