475941
Myokinase, Hefe
Synonym(e):
Myokinase, Hefe, Adenylatkinase, ATP:AMP-Phosphotransferase
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About This Item
CAS-Nummer:
MDL-Nummer:
UNSPSC-Code:
12352202
NACRES:
NA.54
Empfohlene Produkte
Form
lyophilized
Qualitätsniveau
Spezifische Aktivität
≥10 units/mg solid
≥200 U/mg
Hersteller/Markenname
Calbiochem®
Lagerbedingungen
OK to freeze
desiccated (hygroscopic)
pI
5.7
Löslichkeit
water: 1 mg/mL
Fremdaktivität
ATPase ≤0.01%
Phosphoglycerate kinase ≤0.1%
Versandbedingung
wet ice
Lagertemp.
−20°C
Allgemeine Beschreibung
Hinweis: 1 kU = 1.000 Einheiten.
Native Hefe-Myokinase. Die Myokinase transferiert reversibel Phosphat von ATP zu AMP und bildet so zwei ADP-Moleküle. Das Enzym ist spezifisch für Adenin-Nukleotide und katalysiert die Reaktion nur in Gegenwart eines zweiwertigen Metallions (z. B. Mg2+, Ca2+, Co2+, Mn2+ oder Ni2+).
Native Hefe-Myokinase. Die Myokinase transferiert reversibel Phosphat von ATP zu AMP und bildet so zwei ADP-Moleküle. Das Enzym ist spezifisch für Adenin-Nukleotide und katalysiert die Reaktion nur in Gegenwart eines zweiwertigen Metallions (z. B. Mg2+, Ca2+, Co2+, Mn2+ oder Ni2+).
Warnhinweis
Toxizität: Standard-Handhabung (A)
Einheitendefinition
Eine Einheit ist definiert als die Menge an Enzym, die bei 25 °;C und einem pH-Wert von 7,5 pro Minute 1,0 µ;mol ATP und 1,0 µ;mol AMP in 2 µ;mol ADP umwandelt. Hinweis: 1 kU = 1.000 Einheiten.
Physikalische Form
Lyophilisiert aus Kaliumphosphatpuffer.
Rekonstituierung
Nach der Rekonstitution in Aliquote aufteilen und einfrieren (-20 °;C). Stammlösungen sind bei -20 °;C bis zu 6 Monate haltbar.
Sonstige Hinweise
Makarchikov, A.F., et al. 2002. Biochem. Biophys. Acta.1592, 117.
Schricker, R., et al. 2002. J. Biol. Chem.277, 28757.
Magdolen, V., et al. 1987. Curr. Genet.12, 405.
Tomasselli, A.G., et al. 1986. Eur. J. Biochem.155, 111.
Ito, Y., et al. 1980. Eur. J. Biochem.105, 85.
Schricker, R., et al. 2002. J. Biol. Chem.277, 28757.
Magdolen, V., et al. 1987. Curr. Genet.12, 405.
Tomasselli, A.G., et al. 1986. Eur. J. Biochem.155, 111.
Ito, Y., et al. 1980. Eur. J. Biochem.105, 85.
Rechtliche Hinweise
CALBIOCHEM is a registered trademark of Merck KGaA, Darmstadt, Germany
Lagerklassenschlüssel
13 - Non Combustible Solids
WGK
WGK 3
Flammpunkt (°F)
Not applicable
Flammpunkt (°C)
Not applicable
Analysenzertifikate (COA)
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V Magdolen et al.
Current genetics, 12(6), 405-411 (1987-01-01)
The structural gene for yeast adenylate kinase (AKY) has been isolated and analyzed with respect to its nucleotide sequence. Southern and northern analyses imply that the gene is single copy and is transcribed into an mRNA of about 1,100 bases.
Y Ito et al.
European journal of biochemistry, 105(1), 85-92 (1980-03-01)
An improved homogeneous preparation of adenylate kinase (ATP:AMP phosphotransferase, ATP + AMP in equilibrium 2 ADP) from baker's yeast was attained by extraction using ethyl acetate and successive column chromatography on Affi-Gel blue, Sephadex G-100, phosphocellulose and Sephacryl S-200. The
A G Tomasselli et al.
European journal of biochemistry, 155(1), 111-119 (1986-02-17)
The complete amino acid sequence of cytosolic adenylate kinase (MgATP + AMP----MgADP + ADP) from baker's yeast has been determined. Tryptic and clostripaic cleavage of the protein yielded 27 and 10 fragments, respectively. They were sequenced with either a solid-phase
Roland Schricker et al.
The Journal of biological chemistry, 277(32), 28757-28764 (2002-06-05)
Yeast adenylate kinase (Aky2p, Adk1p) occurs simultaneously in cytoplasm and mitochondrial intermembrane space. It has no cleavable mitochondrial targeting sequence, and the signal for mitochondrial import and submitochondrial sorting is largely unknown. The extreme N terminus of Aky2p is able
Alexander F Makarchikov et al.
Biochimica et biophysica acta, 1592(2), 117-121 (2002-10-16)
Thiamine triphosphate (ThTP) is found at low concentrations in most animal tissues and it may act as a phosphate donor for the phosphorylation of proteins, suggesting a potential role in cell signaling. Two mechanisms have been proposed for the enzymatic
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