T0451
Tau-410 human
recombinant, expressed in E. coli, ≥85% (SDS-PAGE), lyophilized powder
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About This Item
Produits recommandés
Source biologique
human
Niveau de qualité
Produit recombinant
expressed in E. coli
Pureté
≥85% (SDS-PAGE)
Forme
lyophilized powder
Poids mol.
42.6 kDa
Numéro d'accès UniProt
Application(s)
cell analysis
Conditions d'expédition
wet ice
Température de stockage
−20°C
Informations sur le gène
human ... MAPT(4137)
Actions biochimiques/physiologiques
Isoform of Tau, variant 2N3R, having 3 microtubule binding repeats (R) and 2 amino terminal inserts (N).
Reconstitution
Lyophilized from MES, pH 6.8 containing NaCl and EGTA. When reconstituted in water to a protein concentration of 1 mg/mL, the resulting buffer will have ~50 mM MES, pH 6.8, 100 mM NaCl and 0.5 mM EGTA.
Code de la classe de stockage
11 - Combustible Solids
Classe de danger pour l'eau (WGK)
WGK 1
Point d'éclair (°F)
Not applicable
Point d'éclair (°C)
Not applicable
Équipement de protection individuelle
Eyeshields, Gloves, type N95 (US)
Certificats d'analyse (COA)
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Molecular and cellular biology, 9(4), 1381-1388 (1989-04-01)
Tau proteins consist of a family of proteins, heterogeneous in size, which associate with microtubules in vivo and are induced during neurite outgrowth. In humans, tau is one of the major components of the pathognomonic neurofibrillary tangles in Alzheimer's disease
Physiological reviews, 84(2), 361-384 (2004-03-27)
The morphology of a neuron is determined by its cytoskeletal scaffolding. Thus proteins that associate with the principal cytoskeletal components such as the microtubules have a strong influence on both the morphology and physiology of neurons. Tau is a microtubule-associated
Neuron, 3(4), 519-526 (1989-10-01)
We have determined the sequences of isoforms of human tau protein, which differ from previously reported forms by insertions of 29 or 58 amino acids in the amino-terminal region. Complementary DNA cloning shows that the insertions occur in combination with
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