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SRE0069

Sigma-Aldrich

Phosphoglucomutase from rabbit muscle

Synonyme(s) :

α-D-Glucose-1,6-bisphosphatase, α-D-Glucose-1-phosphate phosphotransferase

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About This Item

Numéro CAS:
9001-81-4
Numéro de classification (Commission des enzymes):
5.4.2.2 (BRENDA, IUBMB)
Numéro MDL:
MFCD00131886
Code UNSPSC :
12352204

Forme

lyophilized powder

Niveau de qualité

200

Activité spécifique

≥100 units/mg protein

Activité étrangère

Lactic dehydroenase ≤0.5%
Phosphoglucose Isomerase ≤0.01%
pyruvate kinase ≤0.05%

Conditions d'expédition

wet ice

Température de stockage

−20°C

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Description générale

The phosphoglucomutase (PGM) molecule, a single polypeptide chain, is made up of four α/β domains. The domains form a compact heart-shaped structure with a large fissure between the two lobes, and the molecule comprises about 40 secondary structural components. The active enzymatic site of the molecule is located at the bottom of the crevice on the surface of domain I. Rabbit muscle phosphoglucomutase (RB-PGM) is a monomer with unique four-domain architecture.

Application

Phosphoglucomutase from rabbit muscle may be used in dephosphorylation to investigate the hexose bisphosphate activation of phosphoglucomutase.

Actions biochimiques/physiologiques

Phosphoglucomutase (PGM) mainly catalyzes the interconversion of glucose 1-phosphate and glucose 6-phosphate via a glucose 1,6-diphosphate intermediate. Hence it plays a key role in glycolysis and gluconeogenesis.

Définition de l'unité

One unit will convert 1.0 μmole of α-D-glucose 1-phosphate to α-D-glucose 6-phosphate per min at pH 7.4 at 30 °C.

Forme physique

Lyophilized powder containing Tris HCl, EDTA, magnesium acetate and carbohydrate

Code de la classe de stockage

11 - Combustible Solids

Classe de danger pour l'eau (WGK)

WGK 3

Certificats d'analyse (COA)

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C M Galloway et al.
Plant physiology, 79(3), 920-922 (1985-11-01)
The hexose bisphosphate activation of phosphoglucomutase was investigated with both plant (pea and mung bean) and animal (rabbit muscle) sources of the enzyme. Plant phosphoglucomutase was purified about 50-fold from seeds, and to a lesser extent, from seedlings of Pisum
S Levin et al.
Protein engineering, 12(9), 737-746 (1999-10-03)
Three-dimensional structural models of three members of the phosphoglucomutase (PGM) superfamily, parafusin, phosphoglucomutase-related protein and sarcoplasmic reticulum phosphoglucomutase, were constructed by homology modeling based on the known crystal structure of rabbit muscle phosphoglucomutase. Parafusin, phosphoglucomutase-related protein and sarcoplasmic reticulum phosphoglucomutase

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