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SAB1412009

Sigma-Aldrich

ANTI-ASCL1 antibody produced in mouse

clone 1C5, purified immunoglobulin, buffered aqueous solution

Synonyme(s) :

ASCL1, ASH1, HASH1, MASH1, bHLHa46

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About This Item

Code UNSPSC :
12352203
Nomenclature NACRES :
NA.41

Source biologique

mouse

Conjugué

unconjugated

Forme d'anticorps

purified immunoglobulin

Type de produit anticorps

primary antibodies

Clone

1C5, monoclonal

Forme

buffered aqueous solution

Poids mol.

antigen 36.74 kDa

Espèces réactives

human

Technique(s)

indirect ELISA: suitable
western blot: 1-5 μg/mL

Isotype

IgG2bκ

Numéro d'accès NCBI

Numéro d'accès UniProt

Conditions d'expédition

dry ice

Température de stockage

−20°C

Modification post-traductionnelle de la cible

unmodified

Informations sur le gène

human ... ASCL1(429)

Description générale

This gene encodes a member of the basic helix-loop-helix (BHLH) family of transcription factors. The protein activates transcription by binding to the E box (5′-CANNTG-3′). Dimerization with other BHLH proteins is required for efficient DNA binding. This protein plays a role in the neuronal commitment and differentiation and in the generation of olfactory and autonomic neurons. Mutations in this gene may contribute to the congenital central hypoventilation syndrome (CCHS) phenotype in rare cases. (provided by RefSeq)

Immunogène

ASCL1 (NP_004307, 137 a.a. ~ 236 a.a) partial recombinant protein with GST tag. MW of the GST tag alone is 26 KDa.

Sequence
GFATLREHVPNGAANKKMSKVETLRSAVEYIRALQQLLDEHDAVSAAFQAGVLSPTISPNYSNDLNSMAGSPVSSYSSDEGSYDPLSPEEQELLDFTNWF

Forme physique

Solution in phosphate buffered saline, pH 7.4

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Code de la classe de stockage

10 - Combustible liquids

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Hussein Atta et al.
PloS one, 9(11), e112384-e112384 (2014-11-08)
Hepatocyte growth factor (HGF) gene transfer inhibits liver fibrosis by regulating aberrant cellular functions, while mutant matrix metalloproteinase-9 (mMMP-9) enhances matrix degradation by neutralizing the elevated tissue inhibitor of metalloproteinase-1 (TIMP-1). It was shown that ASH1 and EZH2 methyltransferases are

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