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E7277

Sigma-Aldrich

Elastin, soluble from human lung

lyophilized powder

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About This Item

Numéro CAS:
9007-58-3
Numéro CE :
232-701-4
Numéro MDL:
MFCD02687373
Code UNSPSC :
12352202
Nomenclature NACRES :
NA.61

Source biologique

human lung

Niveau de qualité

200

Forme

lyophilized powder

Impuretés

salt, free

Solubilité

H2O: >10 mg/mL (more soluble at pH>7)

Numéro d'accès UniProt

P15502

Température de stockage

2-8°C

InChI

1S/C27H48N6O6/c1-9-17(6)23(32-24(36)19(13-15(2)3)30-18(7)34)26(38)29-14-21(35)31-22(16(4)5)27(39)33-12-10-11-20(33)25(37)28-8/h15-17,19-20,22-23H,9-14H2,1-8H3,(H,28,37)(H,29,38)(H,30,34)(H,31,35)(H,32,36)/t17-,19-,20-,22-,23-/m0/s1

Clé InChI

DPUYCSDGMSDKKV-MKBYFEBXSA-N

Informations sur le gène

human ... ELN(2006)

Application

Elastin is a structural protein which has been used in studies of chronic obstructive pulmonary disease (COPD). It may be used to investigate why there is a lack of repair for these proteins in patients with COPD.

Notes préparatoires

Prepared from E7152 using the method of Partrige, et al.

Code de la classe de stockage

11 - Combustible Solids

Classe de danger pour l'eau (WGK)

WGK 3

Point d'éclair (°F)

Not applicable

Point d'éclair (°C)

Not applicable

Équipement de protection individuelle

Eyeshields, Gloves, type N95 (US)

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The chemistry of connective tissues. 2. Soluble proteins derived from partial hydrolysis of elastin.
S M PARTRIDGE et al.
The Biochemical journal, 61(1), 11-21 (1955-09-01)
Mervyn J Merrilees et al.
Respiratory research, 9, 41-41 (2008-05-20)
COPD is characterised by loss of alveolar elastic fibers and by lack of effective repair. Elastic fibers are assembled at cell surfaces by elastin binding protein (EBP), a molecular chaperone whose function can be reversibility inhibited by chondroitin sulphate of
Pro-inflammatory phenotype of COPD fibroblasts not compatible with repair in COPD lung.
Zhang J., et al.
Journal of Cellular and Molecular Medicine (2011)
Zhongyuan Sun et al.
Journal of the American Chemical Society, 135(9), 3675-3679 (2013-02-07)
The chimeric proteins, silk-elastin-like protein polymers (SELPs), consist of repeating units of silk and elastin to retain the mechanical strength of silk, while incorporating the dynamic environmental sensitivity of elastin. A retinal-modified SELP was prepared, modified, and studied for photodynamic
Valentina Caorsi et al.
PloS one, 8(2), e56136-e56136 (2013-02-15)
Many cardiac diseases have been associated with increased fibrosis and changes in the organization of fibrillar collagen. The degree of fibrosis is routinely analyzed with invasive histological and immunohistochemical methods, giving a limited and qualitative understanding of the tissue's morphological
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