C7438
Chaperonin 10 from Escherichia coli
≥95.0% (SDS-PAGE), recombinant, expressed in E. coli overproducing strain, lyophilized powder
Synonyme(s) :
GroES
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About This Item
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Source biologique
Escherichia coli
Niveau de qualité
Produit recombinant
expressed in E. coli overproducing strain
Essai
≥95.0% (SDS-PAGE)
Forme
lyophilized powder
Technique(s)
activity assay: suitable
Numéro d'accès UniProt
Température de stockage
2-8°C
Informations sur le gène
human ... HSPE1(3336)
Actions biochimiques/physiologiques
Chaperonin60 (GroEL) and chaperonin10 (GroES) belong to the ubiquitous family of heat-shock molecular chaperones found in prokaryotes and in eukaryotic organelles. The chaperonins assist the folding of nascent, organelle-imported or stress-destabilized polypeptides. In vitro, purified GroEL together with purified GroES in the presence of Mg-ATP facilitate refolding and reactivation of denatured proteins, e.g., the photosynthetic enzyme rubisco and the mitochondrial enzyme rhodanese.
The folding activity of a 1:1 molar mixture of GroEL and GroES was tested using urea-denatured rhodanese. At least 2-fold reactivation of rhodanese over the spontaneous reactivation was obtained.
The folding activity of a 1:1 molar mixture of GroEL and GroES was tested using urea-denatured rhodanese. At least 2-fold reactivation of rhodanese over the spontaneous reactivation was obtained.
Conditionnement
Package size based on protein content.
Forme physique
Lyophilized powder containing Tris buffer salts, potassium chloride, dithiothreitol and trehalose as stabilizer.
Code de la classe de stockage
11 - Combustible Solids
Classe de danger pour l'eau (WGK)
WGK 3
Point d'éclair (°F)
Not applicable
Point d'éclair (°C)
Not applicable
Équipement de protection individuelle
Eyeshields, Gloves, type N95 (US)
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