Accéder au contenu
Merck
Toutes les photos(1)

Key Documents

C4428

Sigma-Aldrich

Cathepsine G from human leukocytes

lyophilized powder, ≥60 units/mg protein (Bradford)

Se connecterpour consulter vos tarifs contractuels et ceux de votre entreprise/organisme


About This Item

Numéro CAS:
Numéro de classification (Commission des enzymes):
Numéro MDL:
Code UNSPSC :
12352200
Nomenclature NACRES :
NA.32

Source biologique

human leucocytes

Niveau de qualité

Forme

lyophilized powder

Activité spécifique

≥60 units/mg protein (Bradford)

Poids mol.

23-30 kDa

Numéro d'accès UniProt

Conditions d'expédition

dry ice

Température de stockage

−20°C

Informations sur le gène

human ... CTSG(1511)

Vous recherchez des produits similaires ? Visite Guide de comparaison des produits

Description générale

La cathepsine G issue de leucocytes humains est une protéase neutre sécrétée par les granulocytes neutrophiles. Elle appartient à la famille des protéases à sérine. La cathepsine G est une glycoprotéine contenant 1 % de glucides. Son gène se trouve sur le chromosome 14q12 de l′homme.

Application

La cathepsine G issue de leucocytes humains a été utilisée pour déterminer la sensibilité à la protéase. Elle a également été utilisée pour la stimulation et la coloration de cellules dendritiques et de macrophages.

Actions biochimiques/physiologiques

La cathepsine G issue de leucocytes humains dégrade diverses protéines, dont l′élastine, le collagène, le fibrinogène et les immunoglobines. Elle peut être impliquée dans le catabolisme musculaire. La cathepsine G participe à l′activation ou à l′inactivation d′hormones protéiques et à l′inactivation des inhibiteurs de protéinases plasmatiques. Elle modifie le cytosquelette, augmente la perméabilité des cellules endothéliales vasculaires et la chimiotaxie des cellules inflammatoires. La cathepsine G a été associée à l′auto-immunité et au cancer. Elle a une activité de type chymotrypsine et trypsine. La cathepsine G module les fonctions effectrices des neutrophiles.
La cathepsine G possède une activité pro-apoptotique et peut activer les caspases in vitro.

Définition de l'unité

Une unité libère une nanomole de p-nitroaniline par seconde à partir de N-succinyl-Ala-Ala-Pro-Phe p-nitroanilide à pH 7,5 et à 37 °C.

Forme physique

Lyophilisé dans de l′acétate de pyridinium à 0,5 M, pH 5,3.

Inhibiteur

Réf. du produit
Description
Tarif

Substrat

Réf. du produit
Description
Tarif

Code de la classe de stockage

11 - Combustible Solids

Classe de danger pour l'eau (WGK)

WGK 3

Point d'éclair (°F)

Not applicable

Point d'éclair (°C)

Not applicable


Certificats d'analyse (COA)

Recherchez un Certificats d'analyse (COA) en saisissant le numéro de lot du produit. Les numéros de lot figurent sur l'étiquette du produit après les mots "Lot" ou "Batch".

Déjà en possession de ce produit ?

Retrouvez la documentation relative aux produits que vous avez récemment achetés dans la Bibliothèque de documents.

Consulter la Bibliothèque de documents

Les clients ont également consulté

A type VII collagen subdomain mutant is thermolabile and shows enhanced proteolytic degradability?Implications for the pathogenesis of recessive dystrophic epidermolysis bullosa?
Windler C, et al.
Biochimica et Biophysica Acta (BBA)-Molecular Basis of Disease, 1863(1), 52-59 (2017)
Delivery and therapeutic potential of human granzyme B
Kurschus FC and Jenne DE
Immunological Reviews, 235(1), 159-171 (2010)
Structure, function, and control of neutrophil proteinases
Travis J
The American Journal of Medicine, 84(6), 37-42 (1988)
Cathepsin G: roles in antigen presentation and beyond
Burster T, et al.
Molecular Immunology, 47(4), 658-665 (2010)
Cell surface cathepsin G activity differs between human natural killer cell subsets
Penczek A, et al.
Immunology Letters, 179, 80-84 (2016)

Notre équipe de scientifiques dispose d'une expérience dans tous les secteurs de la recherche, notamment en sciences de la vie, science des matériaux, synthèse chimique, chromatographie, analyse et dans de nombreux autres domaines..

Contacter notre Service technique