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07-224

Sigma-Aldrich

Anticorps anti-phospho-STAT2 (Tyr689)

Upstate®, from rabbit

Synonyme(s) :

Anti-Anti-IMD44, Anti-Anti-ISGF-3, Anti-Anti-P113, Anti-Anti-PTORCH3, Anti-Anti-STAT113

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About This Item

Code UNSPSC :
12352203
eCl@ss :
32160702
Nomenclature NACRES :
NA.41

Source biologique

rabbit

Niveau de qualité

Forme d'anticorps

affinity isolated antibody

Type de produit anticorps

primary antibodies

Clone

polyclonal

Produit purifié par

affinity chromatography

Espèces réactives

human, mouse

Fabricant/nom de marque

Upstate®

Technique(s)

immunoprecipitation (IP): suitable
inhibition assay: suitable
western blot: suitable

Isotype

IgG

Numéro d'accès NCBI

Numéro d'accès UniProt

Conditions d'expédition

wet ice

Modification post-traductionnelle de la cible

phosphorylation (pTyr689)

Informations sur le gène

human ... STAT2(6773)

Description générale

La voie de signalisation JAK/STAT (Janus kinase/transducteurs de signaux et activateurs de transcription) joue un rôle important dans la prolifération, la différenciation, la migration et la mort des cellules. C'est le principal mécanisme de signalisation d'un grand nombre de cytokines et de facteurs de croissance. L'activation constitutive ou le dérèglement de la signalisation JAK/STAT peut entraîner une maladie inflammatoire, une érythrocytose, un gigantisme ou une leucémie. La protéine STAT2 (113 kDa), initialement purifiée à partir de noyaux de cellules traitées à l'interféron alpha, est un rouage essentiel des réponses transcriptionnelles induites par les interférons alpha et bêta (interférons de type I). Des souris "knock-out" ayant subi une inactivation ciblée du gène de la protéine STAT2 sont plus sensibles aux infections virales et répondent moins bien aux interférons de type I. La protéine STAT2 est rapidement activée par la phosphorylation de son résidu Tyr690, en réponse à une stimulation par les interférons alpha et bêta via des associations avec des Janus kinases couplées aux récepteurs.

Spécificité

Reconnaît la protéine STAT2 phosphorylée au niveau de la tyrosine 689.

Immunogène

KLH-conjugated linear peptide corresponding to 9 amino acids surrounding phosphotyrosine 689 from the C-terminal half of mouse STAT2.

Application

Analyse par western blotting :
Un lot représentatif de cet anticorps a permis de détecter la protéine phospho-STAT2 (Tyr689) dans 10 µg de lysat de cellules HeLa traitées à l'IFN alpha/gamma.

Analyse par immunoprécipitation : Un lot représentatif de cet anticorps a permis d'immunoprécipiter la protéine phospho-STAT2 (Tyr689) contenue dans un lysat de cellules HeLa traitées à l'IFN alpha.
Détectez la phospho-STAT2 (Tyr689), également appelée transducteur de signal et activateur de transcription 2, avec l'anticorps anti-phospho-STAT2 (Tyr689) (anticorps polyclonal de lapin) qui a fait ses preuves en western blotting.

Qualité

Produit évalué par western blotting sur un lysat de cellules HeLa.

Description de la cible

130 kDa

Remarque sur l'analyse

Témoin
Lysat de cellules HeLa traitées à l'IFN-gamma, puis à l'IFN-alpha

Autres remarques

Concentration : voir le certificat d'analyse du lot concerné.

Informations légales

UPSTATE is a registered trademark of Merck KGaA, Darmstadt, Germany

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Code de la classe de stockage

12 - Non Combustible Liquids

Classe de danger pour l'eau (WGK)

WGK 1

Point d'éclair (°F)

Not applicable

Point d'éclair (°C)

Not applicable


Certificats d'analyse (COA)

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Rotavirus antagonizes cellular antiviral responses by inhibiting the nuclear accumulation of STAT1, STAT2, and NF-kappaB.
Holloway, Gavan, et al.
Journal of virology, 83, 4942-4951 (2009)
STAT protein interference and suppression of cytokine signal transduction by measles virus V protein.
Palosaari, H; Parisien, JP; Rodriguez, JJ; Ulane, CM; Horvath, CM
Journal of virology null
Interferon-? and interferon-? signaling is not affected by interferon-induced refractoriness to interferon-? in vivo.
Zuzanna Makowska,Francois H T Duong,Gaia Trincucci,David F Tough,Markus H Heim
Hepatology null
The STAT2 activation process is a crucial target of Sendai virus C protein for the blockade of alpha interferon signaling.
Bin Gotoh, Kenji Takeuchi, Takayuki Komatsu, Junko Yokoo
Journal of virology null
Measles virus V protein blocks interferon (IFN)-alpha/beta but not IFN-gamma signaling by inhibiting STAT1 and STAT2 phosphorylation.
Kaoru Takeuchi, Shin-ich Kadota, Makoto Takeda, Naoko Miyajima, Kyosuke Nagata
Febs Letters null

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