S5269
Serumamyloid-P-Komponente human
buffered aqueous solution
Synonym(e):
Amyloid-P-Komponente aus Serum
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buffered aqueous solution
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human ... APCS(325)
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Anwendung
In einer Studie zur Charakterisierung der menschlichen Serumamyloid-P-Komponente als Plasmamarker für die Parkinson-Krankheit durch einen proteomischen Ansatz wurde diese als Standard verwendet.
Biochem./physiol. Wirkung
Die Serumamyloid-P-Komponente (SAP) wurde nach ihrem allgemeinen Vorhandensein in Amyloid-Ablagerungen (seniler Plaque und Neurofibrillenbündel) bei Alzheimer-Patienten benannt, obwohl sie am Rand ausschließlich synthetisiert ist. Der SAP-Gehalt in der Cerebrospinalflüssigkeit (CSF) kann bei der Beurteilung der kognitiven Beeinträchtigung von Alzheimer-Patienten nützlich sein. SAP scheint jedoch für die A-Beta-Ablagerung nicht notwendig zu sein, da beim transgenen Mausmodell hinsichtlich eines überexprimierenden Beta-Protein-Vorläufers keine endogene SAP-Immunreaktivität nachweisbar war. SAP gehört zur Familie der Petraxine oligomerer Serumproteine, die im Laufe der Evolution stark konserviert wurde. Sie wurde in der Hämolymphe von Limulus polyphemus gefunden. In einem neuen Bericht wurde nachgewiesen, dass sich SAP bei vorhandenem Calcium an freie DNA und Chromatin binden kann, die durch Apoptose oder Nekrose freigesetzt werden. Sie verdrängt Histon H1 und verursacht dessen Solubilisierung und Abbau. Mäuse, bei denen SAP ausgeschalten wurde, entwickelten eine antinukleare Autoimmunreaktion und Glomerulonephritis. Die schützende Rolle von SAP beim menschlichen SLE ist jedoch nach wie vor kontrovers. Außerdem neutralisiert SAP LPS und ist bei der Abwehr gegen schwerwiegende gramnegative Sepsis beim Menschen potenziell nützlich.
Physikalische Form
Lösung in 0,01 M Tris, 0,14 M NaCl bei einem pH-Wert von 8,0 mit 0,01 M EDTA und 0,1 % (w/v) NaN3
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Amyloid P component as a plasma marker for Parkinson's disease identified by a proteomic approach
Han-Min Chen
Clinical Biochemistry (2011)
C J de Haas et al.
Infection and immunity, 67(6), 2790-2796 (1999-05-25)
Lipopolysaccharide (LPS) is the major mediator of gram-negative septic shock. Molecules that bind LPS and neutralize its toxic effects could have important clinical applications. We showed that serum amyloid P component (SAP) neutralizes LPS. A SAP-derived peptide, consisting of amino
M Kimura et al.
Neuroscience letters, 273(2), 137-139 (1999-10-03)
Serum amyloid P component (SAP) is a normal plasma constituent that is observed both in senile plaque and in neurofibrillary tangle in brains of patients with Alzheimer's disease (AD). In this study, we evaluated the SAP levels in cerebrospinal fluid
New insights into the role of serum amyloid P component, a novel lipopolysaccharide-binding protein.
C J de Haas
FEMS immunology and medical microbiology, 26(3-4), 197-202 (1999-11-27)
Serum amyloid P component (SAP) is a highly preserved plasma protein named for its ubiquitous presence in amyloid deposits. Although SAP is described to bind many ligands, no clear biological function has been ascribed to it as yet. This review
M C Bickerstaff et al.
Nature medicine, 5(6), 694-697 (1999-06-17)
Serum amyloid P component (SAP), a highly conserved plasma protein named for its universal presence in amyloid deposits, is the single normal circulating protein that shows specific calcium-dependent binding to DNA and chromatin in physiological conditions. The avid binding of
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