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Merck

AV33859

Sigma-Aldrich

Anti-CPA1 antibody produced in rabbit

affinity isolated antibody

Synonym(e):

Anti-Carboxypeptidase A1 (pancreatic)

Anmeldenzur Ansicht organisationsspezifischer und vertraglich vereinbarter Preise


About This Item

UNSPSC-Code:
12352203
NACRES:
NA.41

Biologische Quelle

rabbit

Qualitätsniveau

Konjugat

unconjugated

Antikörperform

affinity isolated antibody

Antikörper-Produkttyp

primary antibodies

Klon

polyclonal

Form

buffered aqueous solution

Mol-Gew.

47 kDa

Speziesreaktivität

horse, human

Konzentration

0.5 mg - 1 mg/mL

Methode(n)

western blot: suitable

NCBI-Hinterlegungsnummer

UniProt-Hinterlegungsnummer

Versandbedingung

wet ice

Lagertemp.

−20°C

Angaben zum Gen

human ... CPA1(1357)

Immunogen

Synthetic peptide directed towards the N terminal region of human CPA1

Anwendung

Anti-CPA1 antibody produced in rabbit is suitable for western blot analysis.

Biochem./physiol. Wirkung

CPA1 (Carboxypeptidase A1) is a zinc metalloenzyme belonging to the tetragonal space group P4(3)2(1)2. It forms a multiprotein complex, Zn2+-poly(acrylic acid), by directly interacting with proteases in the gastrointestinal tract. It stimulates the hydrolytic separation of carboxyl-terminal aromatic or branched aliphatic side chain of amide bonds from peptides and proteins.

Sequenz

Synthetic peptide located within the following region: QVLRISVADEAQVQKVKELEDLEHLQLDFWRGPAHPGSPIDVRVPFPSIQ

Physikalische Form

Purified antibody supplied in 1x PBS buffer with 0.09% (w/v) sodium azide and 2% sucrose.

Haftungsausschluss

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Lagerklassenschlüssel

10 - Combustible liquids

WGK

WGK 3

Flammpunkt (°F)

Not applicable

Flammpunkt (°C)

Not applicable


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Carboxypeptidase A1 has been the subject of extensive research in the last 30 y and is one of the most widely studied zinc metalloenzymes. However, the three-dimensional structure of the human form of the enzyme is not yet available. This
E Clauser et al.
The Journal of biological chemistry, 263(33), 17837-17845 (1988-11-25)
Nucleotide sequencing of a rat carboxypeptidase B (CPB) cDNA and direct sequencing of the CPB mRNA via primer extension on pancreatic polyadenylated RNA has yielded the complete amino acid sequence of rat CPB. The rat enzyme is synthesized as a

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