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Merck

14513

Sigma-Aldrich

1,2-Bis(2-aminophenoxy)ethan-N,N,N′,N′-tetraessigsäure Tetranatriumsalz

≥95% (HPLC)

Synonym(e):

BAPTA-Na4

Anmeldenzur Ansicht organisationsspezifischer und vertraglich vereinbarter Preise


About This Item

Empirische Formel (Hill-System):
C22H20N2Na4O10
CAS-Nummer:
Molekulargewicht:
564.36
Beilstein:
8818619
MDL-Nummer:
UNSPSC-Code:
12352106
PubChem Substanz-ID:
NACRES:
NA.32

Assay

≥95% (HPLC)

Form

powder

Verunreinigungen

≤12.5% water

Löslichkeit

H2O: 10 mg/mL, clear, faintly yellow

Fluoreszenz

λex 254 nm; λem 363 nm in H2O
λex 274 nm; λem 363 nm (with calcium)

Lagertemp.

−20°C

SMILES String

[Na+].[Na+].[Na+].[Na+].[O-]C(=O)CN(CC([O-])=O)c1ccccc1OCCOc2ccccc2N(CC([O-])=O)CC([O-])=O

InChI

1S/C22H24N2O10.4Na/c25-19(26)11-23(12-20(27)28)15-5-1-3-7-17(15)33-9-10-34-18-8-4-2-6-16(18)24(13-21(29)30)14-22(31)32;;;;/h1-8H,9-14H2,(H,25,26)(H,27,28)(H,29,30)(H,31,32);;;;/q;4*+1/p-4

InChIKey

ZWSMLJACYSGFKD-UHFFFAOYSA-J

Anwendung

BAPTA-Na4 is a fluorescent compound utilized to determine free Ca2+ by performing fluorescence emission scans at an excitation wavelength of 299 nm and measuring the emission wavelength at 360 nm .
geeignet als Ca2+-Indikator (Fluoreszenz durch Ca2+ unterdrückt)

Sonstige Hinweise

Chelator mit einer größeren Selektivität für Calcium als für Magnesium (spectrophotometric monitoring):

Lagerklassenschlüssel

11 - Combustible Solids

WGK

WGK 3

Flammpunkt (°F)

Not applicable

Flammpunkt (°C)

Not applicable

Persönliche Schutzausrüstung

Eyeshields, Gloves, type N95 (US)


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R Y Tsien
Biochemistry, 19(11), 2396-2404 (1980-05-27)
A new family of high-affinity buffers and optical indicators for Ca2+ is rationally designed and synthesized. The parent compound is 1,2-bis(o-aminophenoxy)ethane-N,N,N',N'-tetraacetic acid (BAPTA), a relative of the well-known chelator EGTA [ethylene glycol bis(beta-aminoethyl ether)-N,N,N',N'-tetraacetic acid] in which methylene links between
G Brent Dawe et al.
Neuron, 102(5), 976-992 (2019-05-06)
Neurotransmitter-gated ion channels are allosteric proteins that switch on and off in response to agonist binding. Most studies have focused on the agonist-bound, activated channel while assigning a lesser role to the apo or resting state. Here, we show that nanoscale

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