PF024
MMP-9, aktiv, human, rekombinant
Synonym(e):
Matrix-Metalloproteinase 9, Gelatinase B, 83 kDa Gelatinase
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About This Item
Empfohlene Produkte
Assay
≥90% (SDS-PAGE)
Qualitätsniveau
Form
liquid
Spezifische Aktivität
≥8.0 ΔA405/h-μg protein (thiopeptide hydrolysis assay)
Enthält nicht
preservative
Hersteller/Markenname
Calbiochem®
Lagerbedingungen
OK to freeze
avoid repeated freeze/thaw cycles
Versandbedingung
wet ice
Lagertemp.
−70°C
Allgemeine Beschreibung
Rekombinante humane MMP-9, aufgereinigt aus transfizierten Säugetierzellen und mit APMA aktiviert. Das aktive MMP-9-Enzym ist APMA-frei.
Rekombinante humane MMP-9, aufgereinigt aus transfizierten Säugetierzellen und mit APMA aktiviert. Das aktive MMP-9-Enzym ist APMA-frei. Geliefert als aktives Enzym mit ~83 kDa. Die Proenzym-Form von MMP-9 wurde aus transfizierten Säugetierzellen aufgereinigt und mit der quecksilberorganischen Verbindung 4-Aminophenylquecksilberacetat (APMA) aktiviert. APMA wurde über eine Entsalzungssäule entfernt. MMP-9 ist substratspezifisch für Kollagen (Typen IV, V, VII und X), Elastin und Gelatine (Typ I). Es ist geeignet für Immunblotting, Substratspaltung und Zymographie. Für optimale Ergebnisse einzelner Systeme wird Titration empfohlen. Matrix-Metalloproteinasen gehören zu einer besonderen Familie proteolytischer Enzyme, die ein Zinkion in ihrem aktiven Zentrum besitzen und Kollagene, Elastin und andere Bestandteile der extrazellulären Matrix (EZM) abbauen können. Diese Enzyme sind bei normal gesunden Personen vorhanden und spielen nachweislich eine wichtige Rolle in Prozessen wie Wundheilung, Schwangerschaft und Knochenresorption. Jedoch wurde die Überexpression und Aktivierung von MMPs mit einer Reihe pathologischer Prozesse und Krankheitszustände in Verbindung gebracht, die am Abbau und Umbau der EZM beteiligt sind. Diese Krankheiten umfassen u. a. Tumorinvasion und Metastasen, rheumatoide Arthritis, Parodontalerkrankungen und Gefäßprozesse wie Angiogenese, Intimahyperplasie, Atherosklerose und Aneurysmen. Kürzlich wurden MMPs mit neurodegenerativen Krankheiten wie Alzheimer-Demenz und amyotropher Lateralsklerose (ALS) in Verbindung gebracht. Es existieren natürliche Inhibitoren von MMPs, Gewebeinhibitoren von Matrix-Metalloproteasen (TIMPs), und es wurden synthetische Inhibitoren entwickelt, die Hoffnung auf neue Behandlungsmöglichkeiten für diese Krankheiten bieten.
Die Regulation der MMP-Aktivität kann auf der Ebene von Genexpression einschließlich Transkription und Translation, auf Aktivierungsebene oder der Ebene einer Hemmung durch TIMPs stattfinden. Daher können Störungen an jedem dieser Punkte theoretisch zu Änderungen beim EZM-Turnover führen. Die Expression wird von pro- und antiinflammatorischen Zytokinen bzw. Wachstumsfaktoren genau gesteuert, und wenn die Enzyme erzeugt sind, werden sie normalerweise als inaktive Zymogramme ausgeschieden. Nach der Aktivierung (Entfernung der inhibitorischen Propeptidregion des Moleküls) werden MMPs durch lokal erzeugte TIMPs gesteuert. Alle MMPs können in vitro mit quecksilberorganischen Verbindungen (z. B. 4-Aminophenylquecksilberacetat) aktiviert werden, aber die für die physiologische Aktivierung aller MMPs verantwortlichen Wirkstoffe sind bisher nicht eindeutig identifiziert. Zahlreiche Studien legen nahe, dass Enzyme der MMP-Familie die Fähigkeit haben, sich gegenseitig zu aktivieren. Die Aktivierung der MMPs in vivo ist vermutlich ein wichtiger Schritt im Hinblick auf ihr biologisches Verhalten, da diese Aktivierung den EZM-Abbau begünstigt. Ein wichtiges Krankheitsmerkmal im Zusammenhang mit MMPs scheint ein stöchiometrisches Ungleichgewicht zwischen aktiven MMPs und TIMPs zu sein, das zu übermäßigem Gewebeaufschluss und oft der Zerstörung führt. Die Bestimmung der Mechanismen, die dieses Ungleichgewicht steuern, können potenziell wichtige therapeutische Möglichkeiten bestimmter Enzymhemmer öffnen
Die Regulation der MMP-Aktivität kann auf der Ebene von Genexpression einschließlich Transkription und Translation, auf Aktivierungsebene oder der Ebene einer Hemmung durch TIMPs stattfinden. Daher können Störungen an jedem dieser Punkte theoretisch zu Änderungen beim EZM-Turnover führen. Die Expression wird von pro- und antiinflammatorischen Zytokinen bzw. Wachstumsfaktoren genau gesteuert, und wenn die Enzyme erzeugt sind, werden sie normalerweise als inaktive Zymogramme ausgeschieden. Nach der Aktivierung (Entfernung der inhibitorischen Propeptidregion des Moleküls) werden MMPs durch lokal erzeugte TIMPs gesteuert. Alle MMPs können in vitro mit quecksilberorganischen Verbindungen (z. B. 4-Aminophenylquecksilberacetat) aktiviert werden, aber die für die physiologische Aktivierung aller MMPs verantwortlichen Wirkstoffe sind bisher nicht eindeutig identifiziert. Zahlreiche Studien legen nahe, dass Enzyme der MMP-Familie die Fähigkeit haben, sich gegenseitig zu aktivieren. Die Aktivierung der MMPs in vivo ist vermutlich ein wichtiger Schritt im Hinblick auf ihr biologisches Verhalten, da diese Aktivierung den EZM-Abbau begünstigt. Ein wichtiges Krankheitsmerkmal im Zusammenhang mit MMPs scheint ein stöchiometrisches Ungleichgewicht zwischen aktiven MMPs und TIMPs zu sein, das zu übermäßigem Gewebeaufschluss und oft der Zerstörung führt. Die Bestimmung der Mechanismen, die dieses Ungleichgewicht steuern, können potenziell wichtige therapeutische Möglichkeiten bestimmter Enzymhemmer öffnen
Verpackung
Die chargenspezifische Konzentration entnehmen Sie bitte dem Fläschchenetikett.
Warnhinweis
Toxizität: Standard-Handhabung (A)
Physikalische Form
In 50 mM HEPES, 10 mM CaCl₂, 20% Glycerol, 0,005% BRIJ®-35-Detergenz, pH 7,5.
Rekonstituierung
Nach dem ersten Gebrauch Aliquots in silikonisierten Fläschchen abfüllen und einfrieren (-70° C).
Sonstige Hinweise
Parsons, S. L. et al., 1997. Br. J. Surg.84, 160.
Backstrom, J. R. et al., 1996. J. Neuro.16, 7910.
Lim, G. P. et al., 1996. J. Neurochem.67, 251.
Xia, T. et al., 1996. Biochim. Biophys. Acta1293, 259.
Sang, Q. X. et al., 1995. Biochim. Biophys. Acta1251, 99.
Zempo, N. et al., 1994. J. Vasc. Surg.20, 217.
Birkedal-Hansen, H.. 1993. J. Periodontol.64, 484.
Stetler-Stevenson, W. G. et al., 1993. FASEB J.7, 1434.
Jeffrey, J. J., 1991. Semin. Perinatol.15, 118.
Liotta, L. A. et al., 1991. Cell64, 327.
Harris, E. 1990. N. Engl. J. Med.322, 1277.
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Rechtliche Hinweise
Brij is a registered trademark of Croda International PLC
CALBIOCHEM is a registered trademark of Merck KGaA, Darmstadt, Germany
Lagerklassenschlüssel
10 - Combustible liquids
WGK
WGK 1
Flammpunkt (°F)
Not applicable
Flammpunkt (°C)
Not applicable
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