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Merck

ABE367

Sigma-Aldrich

Anti-RNF168-Antikörper

from rabbit, purified by affinity chromatography

Synonym(e):

E3 ubiquitin-protein ligase RNF168, hRNF168, RING finger protein 168, RNF168

Anmeldenzur Ansicht organisationsspezifischer und vertraglich vereinbarter Preise


About This Item

UNSPSC-Code:
12352203
eCl@ss:
32160702
NACRES:
NA.41

Biologische Quelle

rabbit

Qualitätsniveau

Antikörperform

affinity isolated antibody

Antikörper-Produkttyp

primary antibodies

Klon

polyclonal

Aufgereinigt durch

affinity chromatography

Speziesreaktivität

human, mouse

Methode(n)

immunocytochemistry: suitable
western blot: suitable

NCBI-Hinterlegungsnummer

UniProt-Hinterlegungsnummer

Versandbedingung

wet ice

Posttranslationale Modifikation Target

unmodified

Angaben zum Gen

human ... RNF168(165918)

Allgemeine Beschreibung

Die E3-Ubiquitin-Protein-Ligase RNF168 (UniProt Q8IYW5; auch bekannt als hRNF168, RING-Fingerprotein 168) wird beim Menschen durch das RNF168-Gen (Gen-ID: 165918) kodiert. Die Ubiquitinierung/Ubiquitination ist ein wichtiges frühes Signal im Prozess der DNA-Schadensbehebung. Mehrere E3-Ligasen, darunter RNF2 (RING2), RNF8 und RNF168, vermitteln die Hinzufügung von K63-verknüpften Polyubiquitin-Ketten an Histon 2A (H2A) und H2AX, die wiederum DNA-Schadensreparaturproteine, z. B. RAP80, BRCA1, rekrutieren. Darüber hinaus sind auch die SUMOylierung und die NEDDylierung an der Reaktion auf DNA-Schäden beteiligt. RNF168 ist eine E3-Ligase mit doppelter Spezifität, die sowohl die Ubiquitinierung als auch die NEDDylierung von H2A und H2AX vermittelt. Die beiden Arten von Modifikationen konkurrieren miteinander, und die NEDD8-Modifikation von H2A und H2AX blockiert die Rekrutierung von BRCA1 an DNA-Schadensreparaturstellen. RNF168 selbst unterliegt ebenfalls einer NEDD8-Modifikation, und die NEDDylierung von RNF168 ist für seine Ubiquitin-Ligase-Aktivität notwendig. Die Hemmung der NEDDylierung von RNF168 beeinträchtigt seine Interaktion mit dem E2-Enzym Ubc13 (UBE2N). Ebenso führt die Herunterregulierung der NEDDylierung von RNF168 durch das deNEDDylierende Enzym NEDP1 oder durch Mutationen des NEDD8-konjugierenden Enzyms UBC12 zu einer geringeren Ubiquitylierung von H2A und H2AX. RNF168-Mutationen werden mit dem RIDDLE-Syndrom (Radiosensitivität, Immundefizienz, dysmorphe Merkmale und Lernschwierigkeiten) in Verbindung gebracht.

Spezifität

Dieser Antikörper weist RNF168 in einer lymphoblastoiden Zelllinie (LCL) nach, die von einem gesunden Spender, nicht aber in LCL, die von einem Patienten mit RIDDLE-Syndrom (Radiosensitivität, Immunschwäche, dysmorphe Merkmale und Lernschwierigkeiten) stammt.

Immunogen

Epitop: C-Terminus
GST-markiertes rekombinantes menschliches RNF168.

Anwendung

Forschungskategorie
Epigenetik & Zellkernfunktion
Forschungsunterkategorie
Chromatin-Biologie
Immunzytochemische Analyse: 1,0 µg/ml aus einer repräsentativen Charge wies RNF168 in HeLa-, A431-, HUVEC- und NIH/3T3-Zellen nach.
Immunhistochemische Analyse: Eine repräsentative Charge wies RNF168 in gefrorenen Gewebeschnitten von menschlichem Lungenadenokarzinom nach (Xie, X., et al. (2018) Nat. Cell Biol. 20(3); 320-331).
Verwenden Sie den Anti-RNF168-Antikörper (polyklonaler Kaninchen-Antikörper) validiert in Western Blotting, ICC, IF zum Nachweis von RNF168, auch bekannt als E3-Ubiquitin-Protein-Ligase RNF168.

Qualität

Beurteilt mittels Western Blot in menschlichem B-Zelllysat von SA13.

Western-Blot-Analyse: Eine 1:1.000-Verdünnung dieses Antikörpers wies RNF168 in 8 µg menschlichem B-Zelllysat von SA13 nach.

Zielbeschreibung

~75 kDa beobachtet. In manchen Lysaten können uncharakterisierte Banden auftreten.

Physikalische Form

Affinitätsgereinigt
Aufgereinigter polyklonaler Kaninchen-Antikörper in Puffer mit 0,1 M Tris-Glycin (pH-Wert 7,4), 150 mM NaCl mit 0,05 % Natriumazid.

Lagerung und Haltbarkeit

Bei 2–8 °C ab Empfangsdatum 1 Jahr haltbar.

Hinweis zur Analyse

Kontrolle
HeLa-Zelllysat

Sonstige Hinweise

Konzentration: Die chargenspezifische Konzentration entnehmen Sie bitte dem Analysenzertifikat.

Haftungsausschluss

Sofern in unserem Katalog oder anderen Begleitdokumenten unserer Produkte nicht anders angegeben, sind unsere Produkte nur für Forschungszwecke vorgesehen und nicht für andere Zwecke zu verwenden, einschließlich, jedoch nicht beschränkt auf unautorisierte kommerzielle Verwendung, zur In-vitro-Diagnostik, für Ex-vivo- oder In-vivo-Therapiezwecke oder jegliche Art der Einnahme oder Anwendung bei Menschen oder Tieren.

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Lagerklassenschlüssel

12 - Non Combustible Liquids

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WGK 1

Flammpunkt (°F)

Not applicable

Flammpunkt (°C)

Not applicable


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BCL10 regulates RNF8/RNF168-mediated ubiquitination in the DNA damage response.
Zhao, H; Zhu, M; Dou, G; Zhao, H; Zhu, B; Li, J; Liao, J; Xu, X
Cell Cycle null
Wenwen Wu et al.
Cancer science, 107(10), 1406-1415 (2016-10-30)
The breast and ovarian cancer predisposition protein BRCA1 forms three mutually exclusive complexes with Fanconi anemia group J protein (FANCJ, also called BACH1 or BRIP1), CtIP, and Abraxas/RAP80 through its BRCA1 C terminus (BRCT) domains, while its RING domain binds
Flavia Michelini et al.
Nature cell biology, 19(12), 1400-1411 (2017-11-29)
The DNA damage response (DDR) preserves genomic integrity. Small non-coding RNAs termed DDRNAs are generated at DNA double-strand breaks (DSBs) and are critical for DDR activation. Here we show that active DDRNAs specifically localize to their damaged homologous genomic sites
Hanif Rassoolzadeh et al.
Nucleus (Austin, Tex.), 6(5), 417-424 (2016-01-07)
We recently demonstrated that WRAP53β acts as a key regulator of ubiquitin-dependent repair of DNA double-strand breaks. Here, we applied the proximity ligation assay (PLA) to show that at such breaks WRAP53β accumulates in close proximity to γH2AX and, furthermore
I K Mandemaker et al.
Scientific reports, 7(1), 15353-15353 (2017-11-12)
The DNA damage response (DDR), comprising distinct repair and signalling pathways, safeguards genomic integrity. Protein ubiquitylation is an important regulatory mechanism of the DDR. To study its role in the UV-induced DDR, we characterized changes in protein ubiquitylation following DNA

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