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Merck

324725

Sigma-Aldrich

Endoglycosidase F1, Elizabethkingia meningosepticum, rekombinant, E. coli

Endoglycosidase F1, Elizabethkingia meningosepticum, Recombinant, E. coli cleaves asparagine-linked or free oligomannose and hybrid. Suitable for deglycosylation of native proteins.

Synonym(e):

Endo-β-N-Acetylglucosaminidase F1, Endo F1

Anmeldenzur Ansicht organisationsspezifischer und vertraglich vereinbarter Preise


About This Item

EC-Nummer:
UNSPSC-Code:
12352202

Rekombinant

expressed in E. coli

Qualitätsniveau

Konjugat

(N-linked)

Form

liquid

Spezifische Aktivität

≥16 units/mg protein
≥17 units/mL

Hersteller/Markenname

Calbiochem®

Lagerbedingungen

do not freeze

Fremdaktivität

Proteases, none detected

Versandbedingung

wet ice

Lagertemp.

2-8°C

Allgemeine Beschreibung

Hinweis: 1 mU = 1 Millieinheit.
Rekombinante Elizabethkingia meningosepticum-Endoglycosidase F1, exprimiert in E. coli. Spaltet Asparagin-verknüpfte oder freie Oligomannose und Hybrid-Oligosaccharide, jedoch nicht komplexe Oligosaccharide. Kern-Fucosylierung reduziert die Aktivität um den Faktor 50. Endo F1 hydrolysiert sulfathaltige, mannosereiche Ketten. Die Spaltung erfolgt zwischen den zwei N-Acetylglucosamin-Rückständen im Diacetylchitobiose-Kern des Oligosaccharids, wodurch ein gekürztes Zuckermolekül erzeugt wird, bei dem ein N-Acetylglucosamin-Rückstand auf dem Asparagin verbleibt. Weniger sensitiv gegenüber der Protein-Konformation als N-Glycosidase F (Katalognr. <;A href="https://./?[islink]ViewProductDetail-BySKU&;#124;&;#124;SKU&;#124;EMD_BIO-362185&;#124;[/islink]">;362185<;/A>;) und daher besser zur Deglycosylierung nativer Proteine geeignet.
Rekombinante Elizabethkingia meningosepticum-Endoglycosidase F1, exprimiert in E. coli. Spaltet Asparagin-verknüpfte oder freie Oligomannose und Hybrid-Oligosaccharide, jedoch nicht komplexe Oligosaccharide. Kern-Fucosylierung reduziert die Aktivität um den Faktor 50. Endo F1 hydrolysiert sulfathaltige, mannosereiche Ketten. Die Spaltung erfolgt zwischen den zwei N-Acetylglucosamin-Rückständen im Diacetylchitobiose-Kern des Oligosaccharids, wodurch ein gekürztes Zuckermolekül erzeugt wird, bei dem ein N-Acetylglucosamin-Rückstand auf dem Asparagin verbleibt. Weniger sensitiv gegenüber der Protein-Konformation als N-Glycosidase F (Katalognr. 362185) und daher besser zur Deglycosylierung nativer Proteine geeignet.

Warnhinweis

Toxizität: Standard-Handhabung (A)

Einheitendefinition

Eine Einheit ist definiert als die Menge Enzym, die bei 37°;C und pH 5,5 N-verknüpfte Oligosaccharide aus 1,0 µ;Mol denaturierter Ribonuklease B pro Minute freisetzt.

Physikalische Form

In 20 mM Tris-HCl, pH 7,5.

Sonstige Hinweise

Tarentino, A.L., and Plummer, T.H. 1994. Methods Enzymol. 230, 44.
Tarentino, A.L., et al. 1992. J. Biol. Chem. 267, 3868.
Trimble, R.B., and Tarentino, A.L. 1991. J. Biol. Chem. 266, 1646.

Rechtliche Hinweise

CALBIOCHEM is a registered trademark of Merck KGaA, Darmstadt, Germany

Lagerklassenschlüssel

10 - Combustible liquids

WGK

WGK 1

Flammpunkt (°F)

Not applicable

Flammpunkt (°C)

Not applicable


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A L Tarentino et al.
The Journal of biological chemistry, 267(6), 3868-3872 (1992-03-06)
A full-length insert for the endo-beta-N-acetylglucosaminidase (Endo) F1 gene was located on a 2,200-base pair EcoRI fragment of genomic DNA and cloned into the plasmid vector Bluescript. Transformed Escherichia coli cells expressed Endo F1 activity very well, but the enzyme
R B Trimble et al.
The Journal of biological chemistry, 266(3), 1646-1651 (1991-01-25)
Flavobacterium meningosepticum endo-beta-acetyl-glucosaminidase F preparations have been resolved by hydrophobic interaction chromatography on TSK-butyl resin into at least three activities designated endo F1, endo F2 and endo F3 each with a unique substrate specificity. The 32-kDa endo F1 protein is
Enzymatic deglycosylation of asparagine-linked glycans: purification, properties, and specificity of oligosaccharide-cleaving enzymes from Flavobacterium meningosepticum.
A L Tarentino et al.
Methods in enzymology, 230, 44-57 (1994-01-01)
Thapakorn Jaroentomeechai et al.
Nature communications, 13(1), 6325-6325 (2022-10-25)
The ability to reconstitute natural glycosylation pathways or prototype entirely new ones from scratch is hampered by the limited availability of functional glycoenzymes, many of which are membrane proteins that fail to express in heterologous hosts. Here, we describe a

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