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Merck
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07-892

Sigma-Aldrich

Anti-phospho-Pyk2/CAKβ/FAK2 (Tyr402) Antibody

Upstate®, from rabbit

Synonym(e):

PTK2B, Proline-rich tyrosine kinase 2, Focal adhesion kinase 2, FADK2, Cell adhesion kinase beta, RAFTK, Calcium-dependent tyrosine kinase, CADTK

Anmeldenzur Ansicht organisationsspezifischer und vertraglich vereinbarter Preise
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About This Item

UNSPSC-Code:
12352203
eCl@ss:
32160702
NACRES:
NA.41

Biologische Quelle

rabbit

Qualitätsniveau

100

Antikörperform

affinity purified immunoglobulin

Antikörper-Produkttyp

primary antibodies

Klon

polyclonal

Aufgereinigt durch

affinity chromatography

Speziesreaktivität

human, rat

Hersteller/Markenname

Upstate®

Methode(n)

immunocytochemistry: suitable
western blot: suitable

Isotyp

IgG

NCBI-Hinterlegungsnummer

NM_004103.3
NM_173174.1
NM_173175.1
NM_173176.1

UniProt-Hinterlegungsnummer

Q14289

Versandbedingung

dry ice

Posttranslationale Modifikation Target

phosphorylation (pTyr402)

Angaben zum Gen

human ... PTK2B(2185)

Spezifität

Pyk2 phosphorylated on tyrosine residue 402

Immunogen

Peptide corresponding to amino acid region encompassing the human and rat phospho-Pyk2/CAKβ/FAK2 (Tyr402).

Anwendung

Immunoblot Analysis: 1:1000 dilutions of this lot detected phospho-Pyk2 (Tyr402) in RIPA lysate of Pyk2 transfected CEF cells
This Anti-phospho-Pyk2/CAKβ/FAK2 (Tyr402) Antibody is validated for use in WB, IC for the detection of phospho-Pyk2/CAKβ/FAK2 (Tyr402).

Qualität

Routinely evaluated by immunoblot.

Zielbeschreibung

115 kDa

Rechtliche Hinweise

UPSTATE is a registered trademark of Merck KGaA, Darmstadt, Germany

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Lagerklassenschlüssel

12 - Non Combustible Liquids

WGK

WGK 2

Flammpunkt (°F)

Not applicable

Flammpunkt (°C)

Not applicable

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M D Schaller et al.
The Journal of biological chemistry, 272(40), 25319-25325 (1997-10-06)
pp125(FAK) and CAKbeta/Pyk2/CadTK/RAFTK are related protein-tyrosine kinases. It is therefore of interest whether CAKbeta shares some of the properties of pp125(FAK). Using recombinant glutathione S-transferase fusion proteins, we show that the C-terminal domains of both proteins bind paxillin in vitro.

Unser Team von Wissenschaftlern verfügt über Erfahrung in allen Forschungsbereichen einschließlich Life Science, Materialwissenschaften, chemischer Synthese, Chromatographie, Analytik und vielen mehr..

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