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07-1401

Sigma-Aldrich

Anti-GLUT-1-Antikörper, CT

from rabbit, purified by affinity chromatography

Synonym(e):

Glucose Transporter type 1, Solute carrier family 2, facilitated glucose transporter, member 1

Anmeldenzur Ansicht organisationsspezifischer und vertraglich vereinbarter Preise


About This Item

UNSPSC-Code:
12352203
eCl@ss:
32160702
NACRES:
NA.41

Biologische Quelle

rabbit

Qualitätsniveau

Antikörperform

purified immunoglobulin

Antikörper-Produkttyp

primary antibodies

Klon

polyclonal

Aufgereinigt durch

affinity chromatography

Speziesreaktivität

human

Speziesreaktivität (Voraussage durch Homologie)

mouse (Human. Predicted to react with Mouse based on 100% sequence homology.)

Methode(n)

immunocytochemistry: suitable
immunohistochemistry: suitable (paraffin)
western blot: suitable

Isotyp

IgG

NCBI-Hinterlegungsnummer

UniProt-Hinterlegungsnummer

Versandbedingung

wet ice

Posttranslationale Modifikation Target

unmodified

Angaben zum Gen

human ... SLC2A1(6513)

Allgemeine Beschreibung

Solute Carrier Family 2, Facilitated Glucose Transporter Member 1 (UniProt: P11166; auch bezeichnet als Glukosetransporter Typ 1, Erythrozyten/Gehirn, GLUT-1, HepG2-Glukosetransporter) wird beim Menschen von dem Gen SLC2A1 (auch bezeichnet als GLUT1) kodiert (Gene ID: 6513). Glukosetransporter sind eine Familie integraler Membranproteine, die die Aufnahme von Glukose in die Zelle ermöglichen. Es sind sieben verschiedene Glukosetransportproteine, GLUT-1 bis GLUT-7, beschrieben. GLUT-1 ist ein hochkonserviertes, ubiquitär vorkommendes Multipass-Membranprotein für die konstitutive Glukoseaufnahme. Es weist eine sehr breite Substratspezifität auf und kann unterschiedliche Aldosen, Pentosen und Hexosen eingeschlossen, transportieren. Außerdem handelt es sich dabei um den vorherrschenden Glukosetransporter in embryonalem und fötalem Gewebe. In vielen Organen kommt GLUT-1 vor allem auf Endothelzellen von Blut-Gewebe-Schranken vor. Dort hat es die spezialisierte Funktion, Glukose aus dem Blut in Organe zu transportieren, die kleine gelöste Substanzen nur schlecht über passive Diffusion aufnehmen können. Darüber hinaus kommt GLUT-1 bei Säugetieren in großer Zahl in der Erythrozytenmembran vor, wo es eine rasche Äquilibrierung von Glukose zwischen dem Zytoplasma des Erythrozyten und dem Blutplasma herbeiführen kann. Die Anzahl an GLUT-1-Transportern ist bei der Tumorentstehung häufig hochreguliert. Mutationen des SLC2A1-Gens sind mit dem GLUT-1-Defizit-Syndrom 1 und 2 verbunden, das durch im Säuglingsalter beginnende epileptische Enzephalopathie, verzögerte Entwicklung, Mikrozephalie und motorische Inkoordination sowie paroxysmale belastungsinduzierte Dyskinesie gekennzeichnet ist.

Spezifität

Dieser polyklonale Kaninchen-Antikörper erkennt spezifisch den Glukosetransporter Typ 1 (GLUT-1). Es ist gegen ein Epitop innerhalb von 12 Aminosäuren der C-terminalen Region gerichtet.

Immunogen

Epitop: C-Terminus
KLH-konjugiertes lineares Peptid entsprechend dem C-Terminus des humanen Glukosetransporters 1 (GLUT-1).

Anwendung

Anti-GLUT-1, CT, Art.-Nr. 07-1401 ist ein polyklonaler Kaninchen-Antikörper zum Nachweis von Glucose Transporter Member 1 mittels Western Blotting, Immunhistochemie (Paraffin) und Immunzytochemie.
Forschungskategorie
Signalgebung
Forschungsunterkategorie
Insulin-/Energie-Signalübertragung
Getestete Anwendungen
  • Immunzytochemische Analyse: Mit einer 1:500-Verdünnung einer repräsentativen Charge wurde GLUT-1 in A431-Zellen nachgewiesen.
  • Analyse mittels Immunhistochemie (Paraffin): Mit einer 1:1.000-Verdünnung einer repräsentativen Charge wurde GLUT-1 in Gewebeschnitten der menschlichen Bauchspeicheldrüse, der menschlichen Lunge und des menschlichen Plazentagewebes nachgewiesen.
  • Hinweis: Die tatsächlichen optimalen Arbeitsverdünnungen müssen vom Endanwender bestimmt werden, da Proben und experimentelle Bedingungen zwischen Endanwendern variieren können.

Qualität

Bestimmt durch Western Blotting im Lysat humaner Nabelschnurven-Endothelzellen (HUVEC).
  • Western Blotting-Analyse: Mit einer 1:1.000-Verdünnung dieses Antikörpers wurde GLUT-1 im Lysat humaner Nabelschnurven-Endothelzellen (HUVEC) nachgewiesen.

Zielbeschreibung

~54 kDa gemessen; 54,08 kDa berechnet. In manchen Lysaten können nichtcharakterisierte Banden auftreten.

Verlinkung

Ersetzt: AB1340

Physikalische Form

Affinitätsgereinigt
Aufgereinigter polyklonaler Kaninchen-Antikörper in Puffer mit 0,02 M Phosphatpuffer, pH-Wert 7,6, 0,25 M NaCl und 0,1 % Natriumazid.

Lagerung und Haltbarkeit

Empfohlene Lagerung: +2 °C bis +8 °C.

Hinweis zur Analyse

Kontrolle
Jurkat-Zelllysat

Sonstige Hinweise

Konzentration: Die chargenspezifische Konzentration entnehmen Sie bitte dem Analysenzertifikat.

Haftungsausschluss

Sofern in unserem Katalog oder anderen Begleitdokumenten unserer Produkte nicht anders angegeben, sind unsere Produkte nur für Forschungszwecke vorgesehen und nicht für andere Zwecke zu verwenden, einschließlich, jedoch nicht beschränkt auf unautorisierte kommerzielle Verwendung, zur In-vitro-Diagnostik, für Ex-vivo- oder In-vivo-Therapiezwecke oder jegliche Art der Einnahme oder Anwendung bei Menschen oder Tieren.

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Empfehlung

Lagerklassenschlüssel

12 - Non Combustible Liquids

WGK

WGK 2

Flammpunkt (°F)

Not applicable

Flammpunkt (°C)

Not applicable


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GLUT1 protein expression correlates with unfavourable histologic category and high risk in patients with neuroblastic tumours.
Ramani, Pramila, et al.
Virchows Archiv (2013)
I W Smoak et al.
Anatomy and embryology, 201(5), 327-333 (2000-06-06)
The embryonic heart depends on glucose during early organogenesis. Glut-1 functions in constitutive glucose uptake in adult tissues and is the predominant glucose transporter in embryonic and fetal tissues. This study focuses on Glut-1 expression in the heart during normal
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American Journal of Physiology. Lung Cellular and Molecular Physiology null
GLUT4 and UBC9 protein expression is reduced in muscle from type 2 diabetic patients with severe insulin resistance.
Kampmann, U; Christensen, B; Nielsen, TS; Pedersen, SB; ?rskov, L; Lund, S; M?ller, N; Jessen, N
Testing null
Sugar transporter regulation by ATP and quaternary structure.
Cloherty, E K, et al.
Blood Cells, Molecules and Diseases, 27, 102-107 (2001)

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