Proteasen
Die proteolytische Hydrolyse von Peptidbindungen ist als ein wesentlicher und allgegenwärtiger Mechanismus für die Regulierung einer Vielzahl physiologischer Prozesse anerkannt. Vier Hauptklassen proteolytischer Enzyme werden routinemäßig zur Beschreibung von Proteasen verwendet. Die Serinproteasen sind wahrscheinlich am besten charakterisiert. Zu dieser Klasse von Proteasen gehören Trypsin, Chymotrypsin und Elastase. Die Klasse der Cysteinproteasen umfasst Papain, Calpain und lysosomale Kathepsine. Zu den Aspartatproteasen gehören Pepsin und Rennin. Zu den Metalloproteasen gehören Thermolysin und Carboxypeptidase A. Entdecken Sie unser umfassendes Angebot streng getesteter Proteinasen für Ihre Anforderungen an den Protein-Workflow.
Proteasen für Forschungsanwendungen
Um Sie bei der Proteaseauswahl zu unterstützen, ermöglicht es unser Proteasefinder Wissenschaftlern, Endo- und Exopeptidasen zu ermitteln, die für eine präzise Proteinspaltung erforderlich sind. Um Ihren Anwendungsbedarf in der Proteinforschung zu decken, bieten wir Ihnen eine umfassende Angebotspalette an Proteasen, die den katalytischen Abbau von Proteinen in kleinere Polypeptide oder einzelne Aminosäuren erleichtern.
Proteasen für die Proteomforschung
Proteasen sind häufig verwendete Werkzeuge in der Proteomforschung und eignen sich für den Verdau von Proteinen in kleine Peptidfragmente für die massenspektrometrische Analyse mit anschließender Sequenzierung (Tandem-MS). Trypsin erzeugt Peptide in dem für die Massenspektrometrie nützlichen Massenbereich und gilt als die am häufigsten verwendete Protease für die Proteinidentifizierung. Browsen Sie durch unsere lösungsstabilen rekombinanten SOLu-Trypsin Produkte(EMS0004) und (EMS0005), um weitere Informationen zu erhalten. Darüber hinaus gibt es Fälle, in denen ein separater oder sequentieller Verdau mit anderen Proteasen die bessere Wahl für das Protein von Interesse sein kann. Wir bieten eine Reihe von Proteasen in Sequenzierqualität an, die für die Probenvorbereitung in der Massenspektrometrie geeignet sind.
Proteasen für die industrielle und angewandte Forschung
Proteasen haben in verschiedenen industriellen und angewandten Sektoren eine wirtschaftliche Bedeutung und sind vielfältig einsetzbar. Aufgrund ihrer vielfältigen physiologischen Eigenschaften, einschließlich der Hydrolyse bei extremen pH-Werten oder erhöhten Temperaturen, sind sie ideal für den Einsatz in der Pharma-, Diagnostik-, Textil-, Lebensmittel- und Getränkeindustrie. Spezifische Anwendungen für diese Proteasen sind unter anderem Ballaststofftests und CIP-Zusätze zur Entfernung von Verunreinigungen. Wir verfügen über eine breite Palette aufgereinigter Enzyme und Enzymgemische für die Erforschung und Entwicklung neuer Verfahren, Produkte und Assays.
Protease-Nachweiskits
Wir bieten zwei einfach handzuhabende Kits zum Nachweis von Spurenmengen von Protease oder zur Bestimmung der Gesamtproteaseaktivität an, wobei wir die gleichen Methoden verwenden, die unsere QK-Abteilung seit Jahren einsetzt. Wir haben diese Protokolle verwendet, um Tausende von Proben auf proteolytische Aktivität zu testen.
Die Kits zum Proteasenachweis sind vollständige Kits für den Nachweis primärer oder Spurenproteaseaktivität durch fluorometrischen oder kolorimetrischen Nachweis Ihrer Wahl. Es ist alles enthalten, was Sie benötigen, einschließlich Kontrolle, Standards, Puffer und Substrat. Der Assay kann komfortabel entweder im Küvetten- oder Mikroplattenformat durchgeführt werden. Jedes Kit enthält ausreichend Reagenzien für 200 x 1 ml Assays. Für eine höhere Empfindlichkeit bei der Messung niedriger Protease-Aktivität wird das Protease-Fluoreszenz-Nachweiskit (PF0100) empfohlen. Um eine genauere Quantifizierung der primären Proteaseaktivität durchzuführen, empfehlen wir das Protease-Kolorimetrie-Nachweiskit (PC0100).
Sowohl das Fluoreszenz-Nachweiskit als auch das Kolorimetrie-Nachweiskit werden gegen repräsentative Proben aller vier Proteaseklassen (Serin, Asparagin, Cystein und Metalloproteasen) getestet, damit eine breite Anwendungseignung sichergestellt wird.
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