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MilliporeSigma
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SML0343

Sigma-Aldrich

Methylstat

≥98% (HPLC)

Synonyme(s) :

(2E)-4-[Hydroxy[4-[[[4-[[[(1-naphthalenylamino)carbonyl]oxy]methyl]phenyl]methyl]amino]butyl]amino]-4-oxo-2-butenoic acid methyl ester

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About This Item

Formule empirique (notation de Hill):
C28H31N3O6
Numéro CAS:
1310877-95-2
Poids moléculaire :
505.56
Numéro MDL:
MFCD22572723
Code UNSPSC :
12352200
ID de substance PubChem :
329825348
Nomenclature NACRES :
NA.77

Niveau de qualité

100

Essai

≥98% (HPLC)

Forme

powder

Couleur

white to beige

Solubilité

DMSO: >5 mg/mL

Température de stockage

2-8°C

Chaîne SMILES 

O=C(NC1=CC=CC2=C1C=CC=C2)OCC3=CC=C(CNCCCCN(O)C(/C=C/C(OC)=O)=O)C=C3

InChI

1S/C28H31N3O6/c1-36-27(33)16-15-26(32)31(35)18-5-4-17-29-19-21-11-13-22(14-12-21)20-37-28(34)30-25-10-6-8-23-7-2-3-9-24(23)25/h2-3,6-16,29,35H,4-5,17-20H2,1H3,(H,30,34)/b16-15+

Clé InChI

MUJOCHRZXRZONW-FOCLMDBBSA-N

Actions biochimiques/physiologiques

Methylstat is an inhibitor of the Jumonji C domain-containing histone trimethyl demethylases (JHDMs).
Methylstat is an inhibitor of the Jumonji C domain-containing histone trimethyl demethylases (JHDMs). Methylstat inhibits the activity of JMJD2C (IC50 = 4.3 μM), with similar potency against JMJD2E and JMJD3. The compound has poor activity against dimethyl demethylases, and does not inhibit class I or II HDACs. Methylsat blocks proliferation of the esophageal carcinoma cell line KYSE150 with an IC50 value of 5.1 μM.

Code de la classe de stockage

11 - Combustible Solids

Classe de danger pour l'eau (WGK)

WGK 3

Point d'éclair (°F)

Not applicable

Point d'éclair (°C)

Not applicable

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Certificats d'analyse (COA)

Lot/Batch Number
093M4616V
052M4604V

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Genes, 10(9) (2019-09-13)
Histone methylation patterns are important epigenetic regulators of mammalian development, notably through stem cell identity maintenance by chromatin remodeling and transcriptional control of pluripotency genes. But, the implications of histone marks are poorly understood in distant groups outside vertebrates and
Qingsong Hu et al.
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How tumor cells genetically lose antigenicity and evade immune checkpoints remains largely elusive. We report that tissue-specific expression of the human long noncoding RNA LINK-A in mouse mammary glands initiates metastatic mammary gland tumors, which phenotypically resemble human triple-negative breast
Qingsong Hu et al.
Cell research, 29(4), 286-304 (2019-01-12)
Despite the structural conservation of PTEN with dual-specificity phosphatases, there have been no reports regarding the regulatory mechanisms that underlie this potential dual-phosphatase activity. Here, we report that K27-linked polyubiquitination of PTEN at lysines 66 and 80 switches its phosphoinositide/protein
Wenyu Wang et al.
The Journal of experimental medicine, 215(11), 2833-2849 (2018-09-30)
PTEN deficiency in breast cancer leads to resistance to PI3K-AKT inhibitor treatment despite aberrant activation of this signaling pathway. Here, we report that genetic depletion or small molecule inhibition of KDM4B histone demethylase activates the unfolded protein response (UPR) pathway

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