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M8945

Sigma-Aldrich

Matrix Metalloproteinase-9 human

recombinant, >90% (SDS-PAGE), buffered aqueous solution

Synonyme(s) :

95 kDa Gelatinase, Gelantinase-B, MMP-9

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About This Item

Numéro MDL:
MFCD01323840
Code UNSPSC :
12352204
Nomenclature NACRES :
NA.32

Niveau de qualité

200

Pureté

>90% (SDS-PAGE)

Forme

buffered aqueous solution

Poids mol.

apparent mol wt ~93 kDa

Numéro d'accès UniProt

P14780

Conditions d'expédition

dry ice

Température de stockage

−70°C

Informations sur le gène

human ... MMP9(4318)

Actions biochimiques/physiologiques

MMP-9 degrades the collagens that make up the extracellular matrix, which has a role in the control of angiogenesis.

Forme physique

Solution in Tris-HCl, pH 7.5, Calcium Chloride, Sodium Chloride, and Brij-35

Remarque sur l'analyse

The biological activity is measured by its ability to cleave a fluorogenic peptide substrate.

Code de la classe de stockage

10 - Combustible liquids

Classe de danger pour l'eau (WGK)

WGK 3

Point d'éclair (°F)

Not applicable

Point d'éclair (°C)

Not applicable

Équipement de protection individuelle

Eyeshields, Gloves, multi-purpose combination respirator cartridge (US)

Certificats d'analyse (COA)

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Gelatinase B
Collier, I.E., and Goldberg, G.I. et al.
Handbook of Proteolytic Enzymes, 1205-1210 (1998)
S Chandler et al.
Neuroscience letters, 201(3), 223-226 (1995-12-15)
Matrix metalloproteinases (MMPs) are a group of enzymes responsible for the degradation of interstitial connective tissue and basement membrane. The coding sequences for five of the human MMPs, viz. interstitial collagenase, 72 kDa gelatinase, stromelysin-1, matrilysin and 92 kDa gelatinase
Carla Graça et al.
Foods (Basel, Switzerland), 9(10) (2020-10-07)
The influence of flour replacement by yogurt or curd-cheese additions (from 10% to 20%, w/w) on the glycemic response and bioactivity improvements of gluten-free bread was evaluated. Starch digestibility, measured by an in vitro digestion model, was applied to determine
Tomoaki Fukui et al.
Biochemical and biophysical research communications, 460(3), 741-746 (2015-03-31)
Non-destructive detection of cartilage-degrading activities represents an advance in osteoarthritis (OA) research, with implications in studies of OA pathogenesis, progression, and intervention strategies. Matrix metalloproteinases (MMPs) are principal cartilage degrading enzymes that contribute to OA pathogenesis. MMPSense750 is an in-vivo
Wei-Li Hsu et al.
BMC veterinary research, 10, 202-202 (2014-08-28)
Neutrophil gelatinase-associated lipocalin (NGAL) is a useful biomarker for the early prediction of renal diseases. NGAL may exist as monomer, dimer and/or NGAL/MMP-9 complex forms in humans. In this study, the existence of various forms of NGAL in urine (uNGAL)
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