MABN826

Anticorps anti-phospho-α-synucléine (Ser129), clone 81A

clone 81A, from mouse

• Synonyme(s) : Alpha-synuclein, NACP, Non-A beta component of AD amyloid, Non-A4 component of amyloid precursor, Synuclein alpha-140
• Code UNSPSC : 12352203
• eCl@ss : 32160702
• Nomenclature NACRES : NA.41

Propriétés

• Source biologique: mouse
• Niveau de qualité: 100
• Forme d'anticorps: purified antibody
• Type de produit anticorps: primary antibodies
• Clone: 81A, monoclonal
• Espèces réactives: mouse, human
• Technique(s): electron microscopy: suitable; immunocytochemistry: suitable; immunofluorescence: suitable; immunohistochemistry: suitable (paraffin); western blot: suitable
• Isotype: IgG2aκ
• Numéro d'accès NCBI: NP_000336.1
• Numéro d'accès UniProt: P37840
• Conditions d'expédition: dry ice
• Modification post-traductionnelle de la cible: phosphorylation (pSer129)
• Informations sur le gène: human ... SNCA(6622)

Description

Description générale

L'alpha-synucléine (UniProt P37840 ; aussi dénommée NACP, composant non-amyloïde β de l'amyloïde de la maladie d'Alzheimer ("non-A beta component of AD amyloid"), composant non-A4 du précurseur de l'amyloïde ("non-A4 component of amyloid precursor"), ou synucléine alpha-140) est codée par le gène SNCA (aussi appelé NACP, PARK1, ou PARK4) (identifiant du gène : 6622) chez l'homme. Les agrégats pathologiques constituent une caractéristique commune à bon nombre de maladies neurodégénératives, comme les enchevêtrements neurofibrillaires (NFT) à base de protéine tau dans la maladie d’Alzheimer (MA ou AD) et la dégénérescence frontotemporale, ou les corps de Lewy (CL ou LB) à base d’α-synucléine (α-syn) dans la maladie de Parkinson (MP ou PD) et la démence à corps de Lewy (DCL ou DLB). L'alpha-synucléine est une protéine se liant aux phospholipides, concentrée dans les terminaisons présynaptiques où elle facilite la formation du complexe SNARE et module les fonctions synaptiques. L'alpha-synucléine est le principal composant des inclusions pathologiques qui caractérisent la PD, la DLB et l'atrophie multisystématisée (AMS ou MSA). La caséine kinase-1 (CK-1) et la CK-2 peuvent toutes deux catalyser la phosphorylation de l'alpha-synucléine au niveau du résidu Ser129, et l'alpha-synucléine avec résidu Ser129 phosphorylé est présente dans les inclusions d'alpha-synucléine.

Spécificité

Le clone 81A a permis de détecter la phosphorylation du résidu Ser129 de l'alpha-synucléine catalysée par CK1 et CK2, mais pas la phosphorylation du résidu Ser87 de l'alpha-synucléine catalysée par CK1, ni l'alpha-synucléine non phosphorylée (Waxman, E.A., et al. (2008). J. Neuropathol. Exp. Neurol. 67(5):402-416).

Immunogène

Peptide linéaire conjugué à de la KLH correspondant à une séquence de l'α-synucléine humaine comportant le résidu Ser129 phosphorylé.

Épitope : pSer129

Application

Domaine de recherche
Neurosciences

Détectez la phospho-α-synucléine à l'aide de cet anticorps anti-phospho-α-synucléine (Ser129), clone 81A, dont l'utilisation a été validée en microscopie électronique, en immunocytochimie, en immunofluorescence, en immunohistochimie (paraffine) et en western blotting.

Immunohistochemistry Analysis: A 1:250-1,000 dilution from a representative lot detected α-synuclein pSer129 immunoreactivity associated with pathologic inclusions in M83 transgenic mouse brain and human PD brian.
Immunocytochemistry Analysis: A representative lot detected Ser129-phosphorylated α-synuclein in Lewy bodies-/LB- and Lewy-neurite-/LN-like inclusions in cultured embryonic hippocampal neurons from wild-type mice and mice carrying human mutant P301S tau transgene, but not Snca-/- mice, upon exposure to preformed α-synuclein fibrils (pffs) from C-terminally truncated, Myc-tagged α-synuclein (Guo, J.L., and Giasson, B.I. (2013). Cell. 154(1):103-117).
Electron Microscopy Analysis: A representative lot detected phosphorylated α-synuclein in close physical associations of tau in filamentous structures within neuronal processes of human P301S mutant tau transgenic mouse embryo hippocampal neurons exposed to α-synuclein fibrils formed by repeated rounds of self-seeding using C-terminally truncated, Myc-tagged α-synuclein (Guo, J.L., and Giasson, B.I. (2013). Cell. 154(1):103-117).
Western Blotting Analysis: A representative lot detected phosphorylation of the Triton-insoluble α-synuclein formed in cultured mouse embryonic hippocampal neurons upon exposure to preformed α-synuclein fibrils (pffs) from C-terminally truncated, Myc-tagged α-synuclein (Guo, J.L., and Giasson, B.I. (2013). Cell. 154(1):103-117).
Western Blotting Analysis: A representative lot detected Ser129 phosphorylation of Triton-insoluble, but not Triton-soluble, α-synuclein in the cingulate cortex extracts from DLB (dementia with Lewy bodies) patients and the cerebella extracts from patients with multiple systems atrophy (MSA) (Waxman, E.A., et al. (2008). J. Neuropathol. Exp. Neurol. 67(5):402-416).
Western Blotting Analysis: A representative lot detected CK1- and CK2-catalyzed alpha-synuclein Ser129 phosphorylation, but not CK1-catalyzed α-synuclein Ser87 phosphorylation, nor non-phosphorylated α-synuclein (Waxman, E.A., et al. (2008). J. Neuropathol. Exp. Neurol. 67(5):402-416).
Immunohistochemistry Analysis: A representative lot detected pathologic inclusions-associated α-synuclein Ser129 phosphorylation in paraffin-embedded brain tissue sections from patients with PD (Parkinson′s disease), DLB (dementia with Lewy bodies) and MSA (multiple systems atrophy), while clone 81A detected no α-synuclein Ser129 phosphorylation associated with neurofibrillary tangles in the hippocampus of a patient with Alzheimer′s disease (Waxman, E.A., et al. (2008). J. Neuropathol. Exp. Neurol. 67(5):402-416).
Immunofluorescence Analysis: A representative lot detected pathologic inclusions-associated α-synuclein Ser129 phosphorylation by fluorescent immunohistochemistry in paraffin-embedded cingulate cortex sections from a patient with LB variant of Alzheimer′s disease (LBVAD) and in the cerebellum sections from a patient with multiple systems atrophy (MSA) (Waxman, E.A., et al. (2008). J. Neuropathol. Exp. Neurol. 67(5):402-416).

Note: Incubating the transferred membrane with a combination of 4% paraformaldehyde and 0.01 ~ 0.1% glutaraldehyde is reported to produce an approximately 10-fold increase in the detection sensitivity of α-synuclein Ser129 phosphorylation by Western blotting. If not fixed, α-synuclein monomers can detach from the transferred membrane during incubation (Sasaki, A., et al. (2015). Sci. Rep. 5:14211).

Sous-domaine de recherche
Maladies neurodégénératives

Qualité

Confirmation d'identité par test d'isotypage.

Analyse par isotypage : L'identité de cet anticorps monoclonal est confirmée par isotypage comme étant de l'IgG2aκ.

Description de la cible

14,46 kDa (poids déterminé par calcul).

Forme physique

Format : Produit purifié

IgG2aκ monoclonale de souris purifiée contenant de la Tris-glycine 0,1 M (à pH 7,4), du NaCl 150 mM et 0,05 % d'azoture de sodium.

Produit purifié sur protéine G

Stockage et stabilité

Stable pendant 1 an entre 2 et 8 °C à partir de la date de réception.

Autres remarques

Lauréat du prix CiteAb 2024 récompensant les avancées dans la recherche sur la maladie de Parkinson

Clause de non-responsabilité

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Informations sur la sécurité

• Code de la classe de stockage: 12 - Non Combustible Liquids
• Classe de danger pour l'eau (WGK): WGK 1
• Point d'éclair (°F): Not applicable
• Point d'éclair (°C): Not applicable