EI8
Leupeptine
lyophilized powder, protease inhibitor, Chemicon®
Synonyme(s) :
N-acétyl-L-leucyl-L-leucyl-L-argininal, Ac-Leu-Leu-Arg-H, Acétyl-L-leucyl-L-leucylargininal, Hémisulfate de leupeptine
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About This Item
Code UNSPSC :
51111800
eCl@ss :
32160405
Nomenclature NACRES :
NA.77
Produits recommandés
product name
Leupeptine,
Fabricant/nom de marque
Chemicon®
Niveau de qualité
Conditions d'expédition
dry ice
Description générale
La leupeptine est un composé organique hydrosoluble et cellule-perméable. Elle est produite par différentes espèces d'Actinomycetes et plusieurs autres familles de champignons.
Application
La leupeptine a été utilisée comme supplément inhibiteur de protéases dans un tampon de lyse cellulaire pour la préparation d'échantillons.
Actions biochimiques/physiologiques
La leupeptine sert d'inhibiteur des protéases lysosomales et de la calpaïne (protéase à sérine et à cystéine). Elle peut être utilisée pour diminuer la mort cellulaire induite par une suractivation de la calpaïne. La leupeptine prévient efficacement les lésions des cellules ciliées dues à l'ototoxicité de la gentamicine. De plus, elle empêche la dégradation protéique dans les muscles de rat dénervés et les muscles de souris présentant une myopathie héréditaire. La leupeptine peut ainsi s'avérer avantageuse pour empêcher l'atrophie des tissus.
Forme physique
Produit lyophilisé.
Stockage et stabilité
À maintenir au sec à -20 ºC pendant 18 mois à compter de la date de réception. Le produit reconstitué se conserve à -20 ºC, en aliquotes, pendant 6 mois maximum. Éviter les congélations/décongélations répétées.
Informations légales
CHEMICON is a registered trademark of Merck KGaA, Darmstadt, Germany
Clause de non-responsabilité
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Code de la classe de stockage
11 - Combustible Solids
Classe de danger pour l'eau (WGK)
WGK 3
Point d'éclair (°F)
Not applicable
Point d'éclair (°C)
Not applicable
Certificats d'analyse (COA)
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The structure and activity of leupeptins and related analogs.
K Maeda et al.
The Journal of antibiotics, 24(6), 402-404 (1971-06-01)
P Libby et al.
Science (New York, N.Y.), 199(4328), 534-536 (1978-02-03)
The protease inhibitor leupeptin decreases protein degradation in rat skeletal and cardiac muscle incubated in vitro, while protein synthesis remains unaltered. Leupeptin also lowers protein breakdown in denervated rat muscles and affected muscles from mice with hereditary muscular dystrophy. Leupeptin
Erika Billinger et al.
FEBS open bio, 10(12), 2605-2615 (2020-10-06)
Leupeptin is a naturally occurring inhibitor of various proteases, in particular serine proteases. Following its discovery, the inhibitory properties of several other peptidyl argininals have been studied. The specificity of leupeptin is most likely due to the Leu-Leu-Argininal sequence, and
Christian Windpassinger et al.
American journal of human genetics, 101(3), 391-403 (2017-09-09)
In five separate families, we identified nine individuals affected by a previously unidentified syndrome characterized by growth retardation, spine malformation, facial dysmorphisms, and developmental delays. Using homozygosity mapping, array CGH, and exome sequencing, we uncovered bi-allelic loss-of-function CDK10 mutations segregating
Biological activities of leupeptins.
T Aoyagi et al.
The Journal of antibiotics, 22(11), 558-568 (1969-11-01)
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