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Sigma-Aldrich

Human Collagen Type I

from human placenta, liquid, 1 mg/mL, suitable for cell culture, used for gel formation

Synonyme(s) :

Human Collagen

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About This Item

Code UNSPSC :
12352202
eCl@ss :
32160405
Nomenclature NACRES :
NA.75

product name

Collagène humain de type I,

Source biologique

human

Niveau de qualité

Pureté

>90% (collagen type I, SDS-PAGE)

Forme

liquid

Fabricant/nom de marque

Chemicon®

Concentration

1 mg/mL

Technique(s)

cell culture | mammalian: suitable

Impuretés

<1% collagen type II,IV-VI & non-collagen proteins.
<10% collagen type III

Entrée

sample type pancreatic stem cell(s)
sample type mesenchymal stem cell(s)
sample type epithelial cells
sample type induced pluripotent stem cell(s)
sample type neural stem cell(s)
sample type: human embryonic stem cell(s)
sample type hematopoietic stem cell(s)

Solubilité

water: soluble at 20 °C

Numéro d'accès NCBI

Numéro d'accès UniProt

Spécificité de la liaison

Peptide Source: Elastin

Peptide Source: Fibronectin

Conditions d'expédition

dry ice

Température de stockage

−20°C

Informations sur le gène

human ... COL1A1(1277)

Description générale

Le collagène humain de type I est purifié par précipitation de sels en série, précipitation à l'alcool et chromatographie DEAE d'une extraction pepsinique de placenta humain. Le collagène est une protéine de structure majeure, présente dans les tissus conjonctifs tels que la peau, les tendons, le cartilage, les ligaments, les os, la partie blanche du globe oculaire (sclère), ainsi que l'espace entre les cellules et les tissus appelé matrice extracellulaire. Il structure et renforce les tissus conjonctifs. Le gène du collagène de type I alpha 1 (COL1A1) se trouve sur le chromosome humain 17q21.33.Le collagène de type I est initialement produit dans les cellules sous forme de procollagène. Cette protéine comporte deux brins de protéine pro-alpha1(I) associés à un brin de procollagène pro-alpha2(I) qui forment une structure triple brin en forme de corde. Dans la cellule, des enzymes modifient certains acides aminés de la protéine (lysine et proline) en y ajoutant des groupements chimiques nécessaires pour que les trois brins forment des molécules stables et créent des connexions (réticulations) entre chaînes. D'autres enzymes ajoutent des sucres sur la protéine. Désormais complète, la molécule de procollagène de type I à trois brins quitte la cellule et est transformée par des enzymes qui retirent de petits segments à ses deux extrémités. Les molécules de procollagène s'organisent elle-mêmes sous forme de longues et fines fibrilles à l'extérieur de la cellule. Les fibrilles se rejoignent sous forme de groupements placés côte à côte pour former des fibres de collagène. La réticulation entre les molécules contenues dans les fibrilles génère une structure protéique extrêmement stable, qui contribue à la fonction de renforcement des tissus par le collagène.

Application

Le collagène humain de type I a été utilisé :
  • comme témoin dans l'essai cellulaire du facteur nucléaire des lymphocytes T activés (NFAT) 2B4–GFP, où son interaction avec les cellules rapporteurs peut être évaluée pour l'expression du GFP sous le contrôle du promoteur du facteur nucléaire des lymphocytes T activés (NFAT)
  • pour enrober des lames de verre dans des essais de liaison dynamique afin de créer un substrat spécifique pour la liaison et l'étude des plaquettes et des conjugués dans des canaux d'écoulement
  • comme étalon protéique dans l'analyse histologique d'échantillons de tissu pulmonaire, fournissant une référence pour la composition et la caractérisation des composants de la matrice extracellulaire (MEC)

Actions biochimiques/physiologiques

Les mutations du gène du collagène de type I alpha 1 (COL1A1) sont associées à l'ostéogenèse imparfaite de type I-IV, au syndrome d'Ehlers-Danlos de type VIIA, au syndrome d'Ehlers-Danlos de type classique, à la maladie de Caffey et à l'ostéoporose idiopathique.

Forme physique

Protéine purifiée. Liquide contenant de l'acide acétique 0,5 M, à pH 2,5. Peut être dilué dans du PBS pour les applications.

Remarque sur l'analyse

La pureté a été vérifiée par SDS-PAGE et par réaction avec des anticorps dirigés spécifiquement contre le type de collagène concerné.

Informations légales

CHEMICON is a registered trademark of Merck KGaA, Darmstadt, Germany

Clause de non-responsabilité

USAGE RÉSERVÉ À LA RECHERCHE. Ce produit est réglementé en France lorsqu'il est destiné à être utilisé à des fins scientifiques, y compris pour des activités d'importation et d'exportation (article L 1211-1 alinéa 2 du Code de la santé publique). L'acheteur (à savoir l'utilisateur final) est tenu d'obtenir une autorisation d'importation auprès du Ministère français de la Recherche visée à l'article L 1245-5-1 II. du Code de la santé publique. En commandant ce produit, vous confirmez que vous avez obtenu l'autorisation d'importation appropriée.

Code de la classe de stockage

12 - Non Combustible Liquids

Classe de danger pour l'eau (WGK)

WGK 1

Point d'éclair (°F)

Not applicable

Point d'éclair (°C)

Not applicable


Certificats d'analyse (COA)

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Physicochemical characterization and molecular organization of the collagen A and B chains.
R K Rhodes et al.
Biochemistry, 17(17), 3442-3448 (1978-08-22)
Characterization of a novel collagen chain in human placenta and its relation to AB collagen.
Sage, H and Bornstein, P
Biochemistry, 18, 3815-3822 (1979)
R W Glanville et al.
European journal of biochemistry, 95(2), 383-389 (1979-04-02)
Native type IV collagen was isolated from human placenta using pepsin solubilisation followed by fractional salt precipitation and chromatogarphic purification. The native preparation was characterised using amino acid analyses, disc gel electrophoresis, segment-long-spacing crystallites and immunological methods. Two component alpha

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