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13-110

Sigma-Aldrich

MBP déphosphorylée

Synonyme(s) :

Protéine MBP

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About This Item

Code UNSPSC :
12352200
eCl@ss :
32160405
Nomenclature NACRES :
NA.41

Source biologique

bovine

Niveau de qualité

Forme

liquid

Durée de conservation

2 yr

Fabricant/nom de marque

Upstate®

Technique(s)

activity assay: suitable

Solubilité

water: soluble

Numéro d'accès UniProt

Conditions d'expédition

wet ice

Température de stockage

−20°C

Informations sur le gène

bovine ... MBP(618684)

Description générale

Domaine de recherche : Signalisation cellulaire
La protéine basique de la myéline (MBP) représente environ 30 % des protéines totales et 10 % du poids sec de la myéline. Elle est principalement associée au côté cytosolique de la membrane des oligodendrocytes (OL), en grande partie via des interactions électrostatiques avec les lipides acides. Cette protéine est répartie dans toute la myéline internodale compacte. La MBP se compose de plusieurs isomères modifiés post-traductionnellement, présentant des charges variables. Certaines de ces charges résultent de phosphorylations sur plusieurs sites par différentes kinases, notamment la protéine kinase activée par les mitogènes (MAPK).

Application

Protéine de base de la myéline (MBP) purifiée à partir de cerveau bovin et déphosphorylée à l'aide de la protéine phosphatase Lambda. Aucune phosphorylation endogène détectable, déterminée par immunoblotting de 1 µg de MBP avec 1 µg/ml d'anti-phospho MBP.

Actions biochimiques/physiologiques

La protéine basique de la myéline (MBP) est répartie dans toute la myéline internodale compacte. Elle se lie aux lipides chargés négativement sur la surface cytosolique des membranes des oligodendrocytes, facilitant probablement l'adhérence de ces surfaces dans la structure multicouche de la gaine de myéline. La MBP est classée comme une protéine intrinsèquement désordonnée, ce qui lui permet de se lier à une surface chargée sur toute sa longueur et d'adapter sa conformation locale selon les besoins, optimisant ainsi ses liaison à diverses cibles. Ces protéines agissent souvent comme protéines régulatrices multifonctionnelles.
La MBP interagit avec des polyanions tels que les filaments d'actine et les microtubules in vitro et se lie également à d'autres ligands, comme la Ca2+-calmoduline (CaM). La MBP se lie à la G-actine, induisant sa polymérisation, et regroupe les filaments d'actine. Elle assure également la polymérisation de l'actine, regroupe les filaments de F-actine et ancre les filaments d'actine aux bicouches lipidiques par des interactions électrostatiques. La phosphorylation et la déphosphorylation de la MBP surviennent dans la gaine de myéline en réponse à l'activité électrique cérébrale.

Qualité

Évalué en routine comme substrat dans un essai de kinase utilisant la MAP Kinase 2/Erk2 (Réf. 14-173)

Forme physique

10 mM de MOPS, pH 7,0, 128 mM de MnCl2, 641 mM d'EDTA, 1,134 μg de phosphatase lambda inactive et 0,05 % d'azoture de sodium

Stockage et stabilité

2 ans à -20 °C

Autres remarques

Ce produit est dérivé de sources bovines. L'exportation de ce produit vers certains pays peut faire l'objet de restrictions. Veuillez contacter notre Service Clients ou votre distributeur local pour vous renseigner sur la disponibilité du produit et les possibilités d'exportation.

Informations légales

UPSTATE is a registered trademark of Merck KGaA, Darmstadt, Germany

Clause de non-responsabilité

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Code de la classe de stockage

12 - Non Combustible Liquids

Classe de danger pour l'eau (WGK)

WGK 2

Point d'éclair (°F)

Not applicable

Point d'éclair (°C)

Not applicable


Certificats d'analyse (COA)

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Gaëlle Lentini et al.
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Active host cell invasion by the obligate intracellular apicomplexan parasites relies on the formation of a moving junction, which connects parasite and host cell plasma membranes during entry. Invading Toxoplasma gondii tachyzoites secrete their rhoptry content and insert a complex
J W Crabb et al.
Protein science : a publication of the Protein Society, 7(3), 746-757 (1998-04-16)
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Thrombospondin stimulates focal adhesion disassembly through Gi- and phosphoinositide 3-kinase-dependent ERK activation
Orr, A. W., et al
The Journal of Biological Chemistry, 277, 20453-20460 (2002)
Cyclic AMP decreases the phosphorylation state of myelin basic proteins in rat brain cell cultures.
Ulmer, J B, et al.
The Journal of Biological Chemistry, 262, 1748-1755 (1987)
D L Lefebvre et al.
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