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12-343

Sigma-Aldrich

Acetyl-Histone H4 (Lys5) Peptide

Acetyl-Histone H4 (Lys5) Peptide primarily used in Histone Acetyltransferase Assays (HAT).

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About This Item

Code UNSPSC :
12352202
eCl@ss :
32160405
Nomenclature NACRES :
NA.42

Niveau de qualité

Forme

liquid

Fabricant/nom de marque

Upstate®

Technique(s)

activity assay: suitable (histone acetyltransferase (HAT))

Numéro d'accès NCBI

Numéro d'accès UniProt

Conditions d'expédition

dry ice

Qualité

Routinely evaluated by Immunoblot Analysis as a standard for antibodies specific for acetylation of lysine 5 of histone H4.

Forme physique

sterile deionized water

Stockage et stabilité

2 years at -20°C

Informations légales

UPSTATE is a registered trademark of Merck KGaA, Darmstadt, Germany

Clause de non-responsabilité

Unless otherwise stated in our catalog or other company documentation accompanying the product(s), our products are intended for research use only and are not to be used for any other purpose, which includes but is not limited to, unauthorized commercial uses, in vitro diagnostic uses, ex vivo or in vivo therapeutic uses or any type of consumption or application to humans or animals.

Code de la classe de stockage

12 - Non Combustible Liquids

Classe de danger pour l'eau (WGK)

nwg

Point d'éclair (°F)

Not applicable

Point d'éclair (°C)

Not applicable


Certificats d'analyse (COA)

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Mutagenic effects of niridazole in animal-mediated and in liquid suspension assays using Escherichia coli K-12 as an indicator.
S Knasmuller,A Szakmary
Mutation Research null
The malate-aspartate NADH shuttle member Aralar1 determines glucose metabolic fate, mitochondrial activity, and insulin secretion in beta cells.
Blanca Rubi,Araceli del Arco,Clarissa Bartley,Jorgina Satrustegui,Pierre Maechler
The Journal of Biological Chemistry null
C A Mizzen et al.
Cell, 87(7), 1261-1270 (1996-12-27)
The transcription initiation factor TFIID is a multimeric protein complex composed of TATA box-binding protein (TBP) and many TBP-associated factors (TAF(II)s). TAF(II)s are important cofactors that mediate activated transcription by providing interaction sites for distinct activators. Here, we present evidence

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