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07-224

Sigma-Aldrich

Anticorps anti-phospho-STAT2 (Tyr689)

Upstate®, from rabbit

Synonyme(s) :

Anti-Anti-IMD44, Anti-Anti-ISGF-3, Anti-Anti-P113, Anti-Anti-PTORCH3, Anti-Anti-STAT113

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About This Item

Code UNSPSC :
12352203
eCl@ss :
32160702
Nomenclature NACRES :
NA.41

Source biologique

rabbit

Niveau de qualité

Forme d'anticorps

affinity isolated antibody

Type de produit anticorps

primary antibodies

Clone

polyclonal

Produit purifié par

affinity chromatography

Espèces réactives

human, mouse

Fabricant/nom de marque

Upstate®

Technique(s)

immunoprecipitation (IP): suitable
inhibition assay: suitable
western blot: suitable

Isotype

IgG

Numéro d'accès NCBI

Numéro d'accès UniProt

Conditions d'expédition

wet ice

Modification post-traductionnelle de la cible

phosphorylation (pTyr689)

Informations sur le gène

human ... STAT2(6773)

Description générale

Le transducteur de signal et activateur de transcription 2 (UniProt : Q9WVL2 ; également connu sous le nom de STAT2) est codé par le gène Stat2 (identifiant du gène : 20847) chez les espèces murines. La voie de signalisation JAK-STAT joue un rôle important dans la prolifération, la différenciation, la migration et la mort des cellules. C'est le principal mécanisme de signalisation d'un grand nombre de cytokines et de facteurs de croissance. Chez les mammifères, sept STAT différentes ont été identifiées. Elles possèdent un résidu tyrosine conservé près de l'extrémité C-terminale, lequel est phosphorylé par les JAK, ce qui permet la dimérisation des STAT par interaction avec un domaine SH2 conservé. Dans leur forme latente, les STAT sont situées dans le cytoplasme ; après phosphorylation, elles sont transportées dans le noyau via un mécanisme dépendant de l'importine 5. Dans le noyau, les STAT sous forme de dimères se lient à des séquences régulatrices spécifiques afin d'activer ou de réprimer la transcription de gènes cibles. La fonction principale de la protéine STAT2 consiste à médier la signalisation de l'IFN-/β. La liaison de l'interféron de type I aux récepteurs de la surface cellulaire entraîne l'activation des kinases JAK, ce qui provoque la phosphorylation des résidus tyrosine des protéines STAT1 et STAT2. Les STAT phosphorylées forment des dimères et s'associent à IRF9/ISGF3G pour constituer un complexe appelé facteur de transcription ISGF3, qui pénètre dans le noyau. Le complexe ISGF3 se lie à l'élément de réponse stimulé par l'IFN (ISRE) pour activer la transcription des gènes stimulés par l'interféron. La protéine STAT2 jouerait également un rôle de régulation de la fission mitochondriale en modulant la phosphorylation de DNM1L au niveau de la sérine 616 et de la sérine 637 ; qui respectivement activent et inactivent l'activité GTPase de DNM1L. (réf. : Lee, CJ., et al. (2020). Exp. Mol. Med. 52(9); 1526-1536; Sahani, R., et al. (2015). Brain. 138(10); 2834-2846; Bluyssen, HA., and Levy, DE. (1997). 272(7); 4600-4605).

Spécificité

Cet anticorps polyclonal de lapin détecte la protéine STAT2 phosphorylée au niveau de la tyrosine 689.

Immunogène

Peptide linéaire conjugué à de la KLH correspondant à 9 acides aminés entourant la phosphotyrosine 689 de la moitié C-terminale de la protéine STAT2 murine.

Application

Applications testées
  • Analyse par immunoprécipitation : 10 µg d'un lot représentatif a permis de précipiter la protéine phospho-STAT2 (Tyr689) dans un lysat de cellules HeLa stimulées par l'interféron et l'interféron
  • Analyse de l'inhibition peptidique : la détection des bandes cibles dans le lysat de cellules HeLa stimulées par l'interféron et l'interféron a été inhibée par le préblocage d'un lot représentatif avec le phosphopeptide immunogène ; le non-phosphopeptide correspondant n'a pas eu cet effet.
  • Remarque : il revient à l'utilisateur final de déterminer les dilutions de travail optimales, car les échantillons et les conditions expérimentales peuvent varier selon les utilisateurs.
L'anticorps anti-phospho-STAT2 (Tyr689), réf. 07-224, est un anticorps polyclonal de lapin qui permet de détecter la protéine STAT2 phosphorylée au niveau de la tyrosine 689 et a été testé pour une utilisation en immunoprécipitation, dans les tests d'inhibition de peptide et en western blotting.

Qualité

Produit évalué par western blotting sur des cellules HeLa stimulées par interféron et . Analyse par western blotting (WB) : une dilution au 1/200e de cet anticorps a permis de détecter la protéine STAT2 phosphorylée au niveau de la tyrosine 689 dans des cellules HeLa stimulées par l'interféron (0,3 ng/ml pendant 16 h) et l'interféron (2 000 U/ml pendant 20 minutes).

Description de la cible

Poids réel (observé) : env. 110 kDa ; poids théorique (calculé) : 105,42 kDa. Des bandes non caractérisées peuvent être observées avec certains lysats.

Remarque sur l'analyse

Témoin
Lysat de cellules HeLa traitées à l'IFN-gamma, puis à l'IFN-alpha

Autres remarques

Concentration : voir le certificat d'analyse du lot concerné.

Informations légales

UPSTATE is a registered trademark of Merck KGaA, Darmstadt, Germany

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Code de la classe de stockage

12 - Non Combustible Liquids

Classe de danger pour l'eau (WGK)

WGK 1

Point d'éclair (°F)

Not applicable

Point d'éclair (°C)

Not applicable


Certificats d'analyse (COA)

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Rotavirus antagonizes cellular antiviral responses by inhibiting the nuclear accumulation of STAT1, STAT2, and NF-kappaB.
Holloway, Gavan, et al.
Journal of virology, 83, 4942-4951 (2009)
STAT protein interference and suppression of cytokine signal transduction by measles virus V protein.
Palosaari, H; Parisien, JP; Rodriguez, JJ; Ulane, CM; Horvath, CM
Journal of virology null
Interferon-? and interferon-? signaling is not affected by interferon-induced refractoriness to interferon-? in vivo.
Zuzanna Makowska,Francois H T Duong,Gaia Trincucci,David F Tough,Markus H Heim
Hepatology null
The STAT2 activation process is a crucial target of Sendai virus C protein for the blockade of alpha interferon signaling.
Bin Gotoh, Kenji Takeuchi, Takayuki Komatsu, Junko Yokoo
Journal of virology null
Measles virus V protein blocks interferon (IFN)-alpha/beta but not IFN-gamma signaling by inhibiting STAT1 and STAT2 phosphorylation.
Kaoru Takeuchi, Shin-ich Kadota, Makoto Takeda, Naoko Miyajima, Kyosuke Nagata
Febs Letters null

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