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Merck
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Key Documents

14-334-M

Sigma-Aldrich

PRAK Protein, active, 15 µg

Active, N-terminal His6-tagged recombinant, human, full-length PRAK, for use in Kinase Assays.

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About This Item

Código UNSPSC:
12352202
eCl@ss:
32160405
NACRES:
NA.32

fonte biológica

human

Nível de qualidade

100
300

recombinante

expressed in baculovirus infected Sf21 cells

peso molecular

Mw 55 kDa

fabricante/nome comercial

Upstate®

técnica(s)

activity assay: suitable (kinase)

nº de adesão NCBI

nº de adesão UniProt

Descrição geral

N-terminal His6-tagged recombinant, human, full-length PRAK
Product Source: expressed by baculovirus in Sf21 insect cells

Ações bioquímicas/fisiológicas

Protein Target: PRAK
Target Sub-Family: CAMK

Embalagem

Also available in 250μg size (2x125μg) - Call for pricing and availability. Please reference catalog number 14-334M when ordering the 250μg size.

Qualidade

routinely evaluated by phosphorylation of PRAK Substrate Peptide

forma física

Ni2+/NTA-agarose

Armazenamento e estabilidade

6 months at -70C

Outras notas

For Specific Activity data, refer to the Certificate of Analysis for individual lots of this enzyme.

Informações legais

UPSTATE is a registered trademark of Merck KGaA, Darmstadt, Germany

Exoneração de responsabilidade

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Pictogramas

Exclamation mark

Palavra indicadora

Warning

Frases de perigo

Classificações de perigo

Skin Sens. 1

Código de classe de armazenamento

12 - Non Combustible Liquids

Classe de risco de água (WGK)

WGK 2

Ponto de fulgor (°F)

Not applicable

Ponto de fulgor (°C)

Not applicable


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L New et al.
The EMBO journal, 17(12), 3372-3384 (1998-06-17)
We have identified and cloned a novel serine/ threonine kinase, p38-regulated/activated protein kinase (PRAK). PRAK is a 471 amino acid protein with 20-30% sequence identity to the known MAP kinase-regulated protein kinases RSK1/2/3, MNK1/2 and MAPKAP-K2/3. PRAK was found to
S P Davies et al.
The Biochemical journal, 351(Pt 1), 95-105 (2000-09-22)
The specificities of 28 commercially available compounds reported to be relatively selective inhibitors of particular serine/threonine-specific protein kinases have been examined against a large panel of protein kinases. The compounds KT 5720, Rottlerin and quercetin were found to inhibit many

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