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Merck
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14-334-M

Sigma-Aldrich

PRAK Protein, active, 15 µg

Active, N-terminal His6-tagged recombinant, human, full-length PRAK, for use in Kinase Assays.

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About This Item

Codice UNSPSC:
12352200
eCl@ss:
32160405
NACRES:
NA.32

Origine biologica

human

Livello qualitativo

100
300

Ricombinante

expressed in baculovirus infected Sf21 cells

PM

Mw 55 kDa

Produttore/marchio commerciale

Upstate®

tecniche

activity assay: suitable (kinase)

N° accesso NCBI

N° accesso UniProt

Descrizione generale

N-terminal His6-tagged recombinant, human, full-length PRAK
Product Source: expressed by baculovirus in Sf21 insect cells

Azioni biochim/fisiol

Protein Target: PRAK
Target Sub-Family: CAMK

Confezionamento

Also available in 250μg size (2x125μg) - Call for pricing and availability. Please reference catalog number 14-334M when ordering the 250μg size.

Qualità

routinely evaluated by phosphorylation of PRAK Substrate Peptide

Stato fisico

Ni2+/NTA-agarose

Stoccaggio e stabilità

6 months at -70C

Altre note

For Specific Activity data, refer to the Certificate of Analysis for individual lots of this enzyme.

Note legali

UPSTATE is a registered trademark of Merck KGaA, Darmstadt, Germany

Esclusione di responsabilità

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Pittogrammi

Exclamation mark

Avvertenze

Warning

Indicazioni di pericolo

Classi di pericolo

Skin Sens. 1

Codice della classe di stoccaggio

10 - Combustible liquids

Classe di pericolosità dell'acqua (WGK)

WGK 1

Punto d’infiammabilità (°F)

Not applicable

Punto d’infiammabilità (°C)

Not applicable


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L New et al.
The EMBO journal, 17(12), 3372-3384 (1998-06-17)
We have identified and cloned a novel serine/ threonine kinase, p38-regulated/activated protein kinase (PRAK). PRAK is a 471 amino acid protein with 20-30% sequence identity to the known MAP kinase-regulated protein kinases RSK1/2/3, MNK1/2 and MAPKAP-K2/3. PRAK was found to
S P Davies et al.
The Biochemical journal, 351(Pt 1), 95-105 (2000-09-22)
The specificities of 28 commercially available compounds reported to be relatively selective inhibitors of particular serine/threonine-specific protein kinases have been examined against a large panel of protein kinases. The compounds KT 5720, Rottlerin and quercetin were found to inhibit many

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