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TRYPSEQM-RO

Roche

Trypsine de qualité séquençage, modifiée

from bovine pancreas

Synonyme(s) :

Trypsine

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About This Item

Numéro de classification (Commission des enzymes):
Code UNSPSC :
12352200

Source biologique

bovine pancreas

Niveau de qualité

Qualité

protein sequencing grade

Forme

lyophilized (salt-free)

Poids mol.

24.000 g/mol

Conditionnement

pkg of 4 × 100 μg (11418033001)
pkg of 4 × 25 μg (11418025001)

Fabricant/nom de marque

Roche

Conditions de stockage

(Keep container tightly closed in a dry and well-ventilated place.)

Concentration

0.01-0.2 % (w/w)

Technique(s)

protein sequencing: suitable

Impuretés

Chymotrypsin

Couleur

white

pH optimal

8.0

Solubilité

10 g/L

Adéquation

suitable for protein modification

Numéro d'accès UniProt

Application(s)

life science and biopharma

Activité étrangère

Contaminating activities corresponds
Chymotrypsin , contains

Température de stockage

2-8°C

Informations sur le gène

Description générale

La trypsine de qualité séquençage modifiée est isolée dans le pancréas de bovin sous forme de protéase spécifique hautement purifiée et est ensuite modifiée.

Inhibiteurs :
TLCK, DFP, PMSF, leupeptine, inhibiteur de trypsine de soja, inhibiteur de trypsine d'œuf de poule, aprotinine, α2-macroglobuline, α1-antitrypsine, APMSF et antipaïne.

Spécificité

La trypsine est une endopeptidase à sérine. À un pH de 7,5 à 9, elle hydrolyse spécifiquement les protéines et les liaisons peptidiques du côté C-terminal de la Iysine et de l'arginine. Les liaisons amide et ester de l'arginine et de la lysine sont également clivées. La spécificité de la trypsine de qualité séquençage modifiée est vérifiée en utilisant la chaîne B oxydée (Box) de l'insuline comme substrat. On incube la trypsine de qualité séquençage modifiée en forte concentration (1 partie en poids d'enzyme pour 9 parties en poids de chaîne B oxydée de l'insuline) pendant 18 heures pour détecter des traces de chymotrypsine contaminante.

Application

La trypsine de qualité séquençage modifiée sert à produire des glycopeptides à partir de glycoprotéines purifiées.
Elle est utilisée dans les situations suivantes :
  • Détermination de la structure d'une protéine
  • Cartographie tryptique
  • Analyse d'empreintes génétiques
  • Analyse de séquences
  • Études de translocation
  • Identification d'une protéine

Qualité

Pureté : produit dépourvu d'impuretés susceptibles de gêner la séparation des peptides en RP-HPLC.

Notes préparatoires

Concentration de travail : 1/100 à 1/5 de la protéine en poids
Conditions de stockage (solution de travail) : -15 °C à -25 °C
La trypsine de qualité séquençage modifiée est plus résistante à l'autolyse, même à pH neutre ou faiblement basique. Cette enzyme peut être utilisée en fortes concentrations.
Une solution dans de l'acide acétique à 1 % ou du chlorure d'hydrogène 1 mM se conserve pendant une semaine à une température de 2 °C à 8 °C. La même solution conservée en aliquotes entre -15 °C et -25 °C reste stable pendant au moins un an sans perte d'activité.

Stockage et stabilité

Store dry

Autres remarques

Produit destiné uniquement à la recherche en sciences de la vie. Ne pas utiliser dans des procédures de diagnostic.

Pictogrammes

Exclamation markHealth hazard

Mention d'avertissement

Danger

Mentions de danger

Classification des risques

Eye Irrit. 2 - Resp. Sens. 1 - Skin Irrit. 2 - STOT SE 3

Organes cibles

Respiratory system

Code de la classe de stockage

11 - Combustible Solids

Classe de danger pour l'eau (WGK)

WGK 1

Point d'éclair (°F)

Not applicable

Point d'éclair (°C)

Not applicable


Certificats d'analyse (COA)

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